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- EMDB-49920: Structure of Hailong HalA in complex with oligodeoxyadenylate -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49920
タイトルStructure of Hailong HalA in complex with oligodeoxyadenylate
マップデータunsharpened map
試料
  • 複合体: HalA in complex with ODA
    • タンパク質・ペプチド: HalA
キーワードHailong / ion channel / oligodeoxyadenylate / anti-phage defense / ANTIVIRAL PROTEIN
生物種Rhodobacteraceae bacterium QY30 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Tan JMJ / Melamed S / Cofsky JC / Syangtan D / Hobbs SJ / Del Marmol J / Jost M / Kruse AC / Sorek R / Kranzusch PJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2GM146250 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: A DNA-gated molecular guard controls bacterial Hailong anti-phage defence.
著者: Joel M J Tan / Sarah Melamed / Joshua C Cofsky / Deepsing Syangtan / Samuel J Hobbs / Josefina Del Mármol / Marco Jost / Andrew C Kruse / Rotem Sorek / Philip J Kranzusch /
要旨: Animal and bacterial cells use nucleotidyltransferase (NTase) enzymes to respond to viral infection and control major forms of immune signalling including cGAS-STING innate immunity and CBASS anti- ...Animal and bacterial cells use nucleotidyltransferase (NTase) enzymes to respond to viral infection and control major forms of immune signalling including cGAS-STING innate immunity and CBASS anti-phage defence. Here we discover a family of bacterial defence systems, which we name Hailong, that use NTase enzymes to constitutively synthesize DNA signals and guard against phage infection. Hailong protein B (HalB) is an NTase that converts deoxy-ATP into single-stranded DNA oligomers. A series of X-ray crystal structures define a stepwise mechanism of HalB DNA synthesis initiated by a C-terminal tyrosine residue that enables de novo enzymatic priming. We show that HalB DNA signals bind to and repress activation of a partnering Hailong protein A (HalA) effector complex. A 2.0-Å cryo-electron microscopy structure of the HalA-DNA complex reveals a membrane protein with a conserved ion channel domain and a unique crown domain that binds the DNA signal and gates activation. Analysing Hailong defence in vivo, we demonstrate that viral DNA exonucleases required for phage replication trigger release of the primed HalA complex and induce protective host cell growth arrest. Our results explain how inhibitory nucleotide immune signals can serve as molecular guards against phage infection and expand the mechanisms NTase enzymes use to control antiviral immunity.
履歴
登録2025年3月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月7日-
マップ公開2025年5月7日-
更新2025年11月19日-
現状2025年11月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49920.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49920.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 282.624 Å		0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 282.624 Å		0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 282.624 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.736 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0386
最小 - 最大-0.07286679 - 0.25197694
平均 (標準偏差)0.0006762307 (±0.0053372714)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 282.624 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_49920_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_49920_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: density-modified map

ファイルemd_49920_additional_1.map
注釈density-modified map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_49920_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_49920_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HalA in complex with ODA

全体名称: HalA in complex with ODA
要素
  • 複合体: HalA in complex with ODA
    • タンパク質・ペプチド: HalA

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超分子 #1: HalA in complex with ODA

超分子名称: HalA in complex with ODA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rhodobacteraceae bacterium QY30 (バクテリア)

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分子 #1: HalA

分子名称: HalA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhodobacteraceae bacterium QY30 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH GSLDTNAVKE PEPALPSAAS RGRRTKNWWE PMFDANAPAS FSVSDWNFSN NRGPRCTLFL AEKMPDATTL VVKDIDFQDC DFQGTFERKI VFKDCKFTRC DFGLSTFSRT KFSGCSFYAS SFTQCTLENC EFRNCKYEKI FYSGNETQIP RTLIAEPYQF ...文字列:
MGSSHHHHHH GSLDTNAVKE PEPALPSAAS RGRRTKNWWE PMFDANAPAS FSVSDWNFSN NRGPRCTLFL AEKMPDATTL VVKDIDFQDC DFQGTFERKI VFKDCKFTRC DFGLSTFSRT KFSGCSFYAS SFTQCTLENC EFRNCKYEKI FYSGNETQIP RTLIAEPYQF LFGACATVDS VPQGKSRFEQ RARFEETRST IARALLANLH SEGSEDTYYA AVKASTLSEN RARIARALIK INSSASKGKS IISRAVSFLT GFASAISAVV GMLILLVMGS LNGWGSSISR AMLVGVVAIS CVAYRYHYRF NLPPEDAMVK ATEIFFLFGY TNYAKMGQED FHLVFSNALL GLFWYAIAIP TISNRLTRAR G

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.038 kPa / 詳細: 30 s glow, 10 s hold. easiGlow (Pelco). Negative.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10951 / 平均電子線量: 53.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 165000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1247992
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: cryoSPARC ab initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 231898
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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