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- EMDB-49206: CRYO-EM STRUCTURE OF human U7 SNRNP WITH MUTANT LSM11 that disrup... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49206
タイトルCRYO-EM STRUCTURE OF human U7 SNRNP WITH MUTANT LSM11 that disrupts contacts with CPSF73
マップデータstructure of U7 snRNP with Mutant Lsm11
試料
  • 複合体: Full U7 snRNP complex assembled with LSm11 helix mutant
    • タンパク質・ペプチド: x 10種
    • RNA: x 2種
  • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 1種
キーワード3' end processing / U7 snRNP / Histone pre-mRNA / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic U snRNP body / mRNA 3'-end processing by stem-loop binding and cleavage / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / 5'-3' RNA exonuclease activity / Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / nuclear stress granule ...cytoplasmic U snRNP body / mRNA 3'-end processing by stem-loop binding and cleavage / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / 5'-3' RNA exonuclease activity / Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / nuclear stress granule / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / protein methylation / 7-methylguanosine cap hypermethylation / U12-type spliceosomal complex / U1 snRNP binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / methylosome / pICln-Sm protein complex / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / P granule / snRNP binding / commitment complex / U2-type precatalytic spliceosome / telomerase holoenzyme complex / mRNA 3'-end processing / telomerase RNA binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / U2-type spliceosomal complex / U1 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / U2 snRNP / U4 snRNP / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal complex assembly / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / U5 snRNP / bicellular tight junction / negative regulation of protein binding / spliceosomal snRNP assembly / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Cajal body / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / RNA endonuclease activity / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / snRNP Assembly / cytoskeleton / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / cell adhesion / postsynapse / nuclear body / ribonucleoprotein complex / glutamatergic synapse / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Cleavage and polyadenylation specificity factor 2, C-terminal / CPSF2, metallo-hydrolase domain / Cleavage and polyadenylation factor 2 C-terminal / Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 2 / Pre-mRNA 3'-end-processing endonuclease polyadenylation factor C-term / Pre-mRNA 3'-end-processing endonuclease polyadenylation factor C-term / CPSF73-100_C / Symplekin/Pta1 / Symplekin C-terminal ...: / Cleavage and polyadenylation specificity factor 2, C-terminal / CPSF2, metallo-hydrolase domain / Cleavage and polyadenylation factor 2 C-terminal / Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 2 / Pre-mRNA 3'-end-processing endonuclease polyadenylation factor C-term / Pre-mRNA 3'-end-processing endonuclease polyadenylation factor C-term / CPSF73-100_C / Symplekin/Pta1 / Symplekin C-terminal / Symplekin/Pta1, N-terminal / Symplekin/PTA1 N-terminal / Symplekin tight junction protein C terminal / Metallo-beta-lactamase superfamily domain / : / Beta-Casp domain / Beta-Casp domain / Beta-Casp domain / Zn-dependent metallo-hydrolase, RNA specificity domain / Zn-dependent metallo-hydrolase RNA specificity domain / Small ribonucleoprotein associated, SmB/SmN / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / Small nuclear ribonucleoprotein E / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein F / Sm-like protein Lsm7/SmG / Like-Sm (LSM) domain containing protein, LSm4/SmD1/SmD3 / Sm-like protein Lsm6/SmF / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B' / Small nuclear ribonucleoprotein E / Small nuclear ribonucleoprotein F / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / Symplekin / U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm10 / Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 2 / Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Desotell A / Tong L
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118093 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM029832 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2026
タイトル: An N-terminal helix of Lsm11 stabilizes CPSF73 in U7 snRNP for histone pre-mRNA 3'-end processing.
著者: Anthony Desotell / William F Marzluff / Zbigniew Dominski / Liang Tong /
要旨: The U7 snRNP (small nuclear ribonucleoprotein) is responsible for the 3'-end processing of replication-dependent histone messenger RNA precursors (pre-mRNAs). A helix in the Lsm11 N-terminal ...The U7 snRNP (small nuclear ribonucleoprotein) is responsible for the 3'-end processing of replication-dependent histone messenger RNA precursors (pre-mRNAs). A helix in the Lsm11 N-terminal extension contacts the metallo-β-lactamase domain of the U7 snRNP endonuclease CPSF73. We mutated or deleted this helix and found that the mutant machineries had substantially reduced cleavage activity toward the pre-mRNA. Our cryo-electron microscopy (cryo-EM) studies indicated that the helix was important for helping to hold CPSF73 in its correct position for the cleavage reaction. We also reconstituted a wild-type U7 snRNP in complex with a methylated, noncleavable pre-mRNA. We observed that CPSF73 could achieve an open conformation independent of RNA binding to its active site. Finally, we found that a previously uninterpreted EM density for a small helix at the CPSF73-CPSF100 interface belonged to the C-terminal end of CstF77, copurified from insect cells and highly conserved among CstF77 homologs. This CstF77 binding site had a small effect on the cleavage activity of U7 snRNP. Overall, our studies have revealed the importance of the conserved helix in the Lsm11 N-terminal extension for U7 snRNP, provided structural evidence that CPSF73 can achieve an open, active conformation without RNA binding in its active site, and identified a previously unknown binding site for CstF77 in CPSF100.
履歴
登録2025年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月21日-
マップ公開2026年1月21日-
更新2026年1月21日-
現状2026年1月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49206.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49206.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈structure of U7 snRNP with Mutant Lsm11
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 337.6 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 337.6 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 337.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.055 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.38317016 - 0.6045256
平均 (標準偏差)0.0005012238 (±0.015397583)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 337.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_49206_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_49206_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Full U7 snRNP complex assembled with LSm11 helix mutant

全体名称: Full U7 snRNP complex assembled with LSm11 helix mutant
要素
  • 複合体: Full U7 snRNP complex assembled with LSm11 helix mutant
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3
    • タンパク質・ペプチド: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm10
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein E
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein F
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein G
    • タンパク質・ペプチド: Symplekin
    • タンパク質・ペプチド: CstF77
    • RNA: modified H2a pre-mRNA
    • RNA: U7 snRNA
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'
    • タンパク質・ペプチド: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11
    • タンパク質・ペプチド: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 2
  • タンパク質・ペプチド: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 3
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Full U7 snRNP complex assembled with LSm11 helix mutant

超分子名称: Full U7 snRNP complex assembled with LSm11 helix mutant
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11, #13
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 485 KDa

+
分子 #1: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.111671 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MSIGVPIKVL HEAEGHIVTC ETNTGEVYRG KLIEAEDNMN CQMSNITVTY RDGRVAQLEQ VYIRGSKIR FLILPDMLKN APMLKSMKNK NQGSGAGRGK AAILKAQVAA RGRGRGMGRG NIFQKRR

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3

+
分子 #2: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm10

分子名称: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.102057 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MAVSHSVKER TISENSLIIL LQGLQGRVTT VDLRDESVAH GRIDNVDAFM NIRLAKVTYT DRWGHQVKLD DLFVTGRNVR YVHIPDDVN ITSTIEQQLQ IIHRVRNFGG KGQGRWEFPP KNCK

UniProtKB: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm10

+
分子 #3: Small nuclear ribonucleoprotein E

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.817601 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MAYRGQGQKV QKVMVQPINL IFRYLQNRSR IQVWLYEQVN MRIEGCIIGF DEYMNLVLDD AEEIHSKTKS RKQLGRIMLK GDNITLLQS VSN

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein E

+
分子 #4: Small nuclear ribonucleoprotein F

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.734171 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSLPLNPKPF LNGLTGKPVM VKLKWGMEYK GYLVSVDGYM NMQLANTEEY IDGALSGHLG EVLIRCNNVL YIRGVEEEEE DGEMRE

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein F

+
分子 #5: Small nuclear ribonucleoprotein G

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.579236 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSKAHPPELK KFMDKKLSLK LNGGRHVQGI LRGFDPFMNL VIDECVEMAT SGQQNNIGMV VIRGNSIIML EALERVLEHH HHHH

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein G

+
分子 #6: Symplekin

分子名称: Symplekin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 120.355125 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MTTSERVVDL LNQAALITND SKITVLKQVQ ELIINKDPTL LDNFLDEIIA FQADKSIEVR KFVIGFIEEA CKRDIELLLK LIANLNMLL RDENVNVVKK AILTMTQLYK VALQWMVKSR VISELQEACW DMVSAMAGDI ILLLDSDNDG IRTHAIKFVE G LIVTLSPR ...文字列:
MTTSERVVDL LNQAALITND SKITVLKQVQ ELIINKDPTL LDNFLDEIIA FQADKSIEVR KFVIGFIEEA CKRDIELLLK LIANLNMLL RDENVNVVKK AILTMTQLYK VALQWMVKSR VISELQEACW DMVSAMAGDI ILLLDSDNDG IRTHAIKFVE G LIVTLSPR MADSEIPRRQ EHDISLDRIP RDHPYIQYNV LWEEGKAALE QLLKFMVHPA ISSINLTTAL GSLANIARQR PM FMSEVIQ AYETLHANLP PTLAKSQVSS VRKNLKLHLL SVLKHPASLE FQAQITTLLV DLGTPQAEIA RNMPSSKDTR KRP RDDSDS TLKKMKLEPN LGEDDEDKDL EPGPSGTSKA SAQISGQSDT DITAEFLQPL LTPDNVANLV LISMVYLPEA MPAS FQAIY TPVESAGTEA QIKHLARLMA TQMTAAGLGP GVEQTKQCKE EPKEEKVVKT ESVLIKRRLS AQGQAISVVG SLSSM SPLE EEAPQAKRRP EPIIPVTQPR LAGAGGRKKI FRLSDVLKPL TDAQVEAMKL GAVKRILRAE KAVACSGAAQ VRIKIL ASL VTQFNSGLKA EVLSFILEDV RARLDLAFAW LYQEYNAYLA AGASGSLDKY EDCLIRLLSG LQEKPDQKDG IFTKVVL EA PLITESALEV VRKYCEDESR TYLGMSTLRD LIFKRPSRQF QYLHVLLDLS SHEKDKVRSQ ALLFIKRMYE KEQLREYV E KFALNYLQLL VHPNPPSVLF GADKDTEVAA PWTEETVKQC LYLYLALLPQ NHKLIHELAA VYTEAIADIK RTVLRVIEQ PIRGMGMNSP ELLLLVENCP KGAETLVTRC LHSLTDKVPP SPELVKRVRD LYHKRLPDVR FLIPVLNGLE KKEVIQALPK LIKLNPIVV KEVFNRLLGT QHGEGNSALS PLNPGELLIA LHNIDSVKCD MKSIIKATNL CFAERNVYTS EVLAVVMQQL M EQSPLPML LMRTVIQSLT MYPRLGGFVM NILSRLIMKQ VWKYPKVWEG FIKCCQRTKP QSFQVILQLP PQQLGAVFDK CP ELREPLL AHVRSFTPHQ QAHIPNSIMT ILEAS

UniProtKB: Symplekin

+
分子 #7: CstF77

分子名称: CstF77 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
分子量理論値: 1.094183 KDa
配列文字列:
NDIYRQRQ

+
分子 #10: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'
タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.911931 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MTVGKSSKML QHIDYRMRCI LQDGRIFIGT FKAFDKHMNL ILCDCDEFRK IKPKNSKQAE REEKRVLGLV LLRGENLVSM TVEGPPPKD TGIARV

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'

+
分子 #11: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11

分子名称: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.399312 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHSGG SMEERERGAR SAGAGSPARP PSPRLDVSSD SFDPLLALYA PRLPPIPYPN APCFNNVAEY ESFLRTGVRG GGRGRGRAR GAAAGSGVPA APGPSGRTRR RPDAPAPDPE EAQEAERAMV AKEEGDGAAG AGRRGPGRSR KAPRNVLTRM P LHEGSPLG ...文字列:
MHHHHHHSGG SMEERERGAR SAGAGSPARP PSPRLDVSSD SFDPLLALYA PRLPPIPYPN APCFNNVAEY ESFLRTGVRG GGRGRGRAR GAAAGSGVPA APGPSGRTRR RPDAPAPDPE EAQEAERAMV AKEEGDGAAG AGRRGPGRSR KAPRNVLTRM P LHEGSPLG ELHRCIREGV KVNVHIRTFK GLRGVCTGFL VAFDKFWNMA LTDVDETYRK PVLQSRKKKR KPKVDYQQVF TR HINQIFI RGENVLLVHL AQ

+
分子 #12: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 3

分子名称: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 77.580883 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSAIPAEESD QLLIRPLGAG QEVGRSCIIL EFKGRKIMLD CGIHPGLEGM DALPYIDLID PAEIDLLLIS HFHLDHCGAL PWFLQKTSF KGRTFMTHAT KAIYRWLLSD YVKVSNISAD DMLYTETDLE ESMDKIETIN FHEVKEVAGI KFWCYHAGHV L GAAMFMIE ...文字列:
MSAIPAEESD QLLIRPLGAG QEVGRSCIIL EFKGRKIMLD CGIHPGLEGM DALPYIDLID PAEIDLLLIS HFHLDHCGAL PWFLQKTSF KGRTFMTHAT KAIYRWLLSD YVKVSNISAD DMLYTETDLE ESMDKIETIN FHEVKEVAGI KFWCYHAGHV L GAAMFMIE IAGVKLLYTG DFSRQEDRHL MAAEIPNIKP DILIIESTYG THIHEKREER EARFCNTVHD IVNRGGRGLI PV FALGRAQ ELLLILDEYW QNHPELHDIP IYYASSLAKK CMAVYQTYVN AMNDKIRKQI NINNPFVFKH ISNLKSMDHF DDI GPSVVM ASPGMMQSGL SRELFESWCT DKRNGVIIAG YCVEGTLAKH IMSEPEEITT MSGQKLPLKM SVDYISFSAH TDYQ QTSEF IRALKPPHVI LVHGEQNEMA RLKAALIREY EDNDEVHIEV HNPRNTEAVT LNFRGEKLAK VMGFLADKKP EQGQR VSGI LVKRNFNYHI LSPCDLSNYT DLAMSTVKQT QAIPYTGPFN LLCYQLQKLT GDVEELEIQE KPALKVFKNI TVIQEP GMV VLEWLANPSN DMYADTVTTV ILEVQSNPKI RKGAVQKVSK KLEMHVYSKR LEIMLQDIFG EDCVSVKDDS ILSVTVD GK TANLNLETRT VECEEGSEDD ESLREMVELA AQRLYEALTP VH

UniProtKB: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 3

+
分子 #13: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 2

分子名称: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / 詳細: This alignment is mis-aligning the last residues. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.597734 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MTSIIKLTTL SGVQEESALC YLLQVDEFRF LLDCGWDEHF SMDIIDSLRK HVHQIDAVLL SHPDPLHLGA LPYAVGKLGL NCAIYATIP VYKMGQMFMY DLYQSRHNTE DFTLFTLDDV DAAFDKIQQL KFSQIVNLKG KGHGLSITPL PAGHMIGGTI W KIVKDGEE ...文字列:
MTSIIKLTTL SGVQEESALC YLLQVDEFRF LLDCGWDEHF SMDIIDSLRK HVHQIDAVLL SHPDPLHLGA LPYAVGKLGL NCAIYATIP VYKMGQMFMY DLYQSRHNTE DFTLFTLDDV DAAFDKIQQL KFSQIVNLKG KGHGLSITPL PAGHMIGGTI W KIVKDGEE EIVYAVDFNH KREIHLNGCS LEMLSRPSLL ITDSFNATYV QPRRKQRDEQ LLTNVLETLR GDGNVLIAVD TA GRVLELA QLLDQIWRTK DAGLGVYSLA LLNNVSYNVV EFSKSQVEWM SDKLMRCFED KRNNPFQFRH LSLCHGLSDL ARV PSPKVV LASQPDLECG FSRDLFIQWC QDPKNSIILT YRTTPGTLAR FLIDNPSEKI TEIELRKRVK LEGKELEEYL EKEK LKKEA AKKLEQSKEA DIDSSDESDI EEDIDQPSAH KTKHDLMMKG EGSRKGSFFK QAKKSYPMFP APEERIKWDE YGEII KPED FLVPELQATE EEKSKLESGL TNGDEPMDQD LSDVPTKCIS TTESIEIKAR VTYIDYEGRS DGDSIKKIIN QMKPRQ LII VHGPPEASQD LAECCRAFGG KDIKVYMPKL HETVDATSET HIYQVRLKDS LVSSLQFCKA KDAELAWIDG VLDMRVS KV DTGVILEEGE LKDDGEDSEM QVEAPSDSSV IAQQKAMKSL FGDDEKETGE ESEIIPTLEP LPPHEVPGHQ SVFMNEPR L SDFKQVLLRE GIQAEFVGGV LVCNNQVAVR RTETGRIGLE GCLCQDFYRI RDLLYEQYAI V

UniProtKB: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 2

+
分子 #8: modified H2a pre-mRNA

分子名称: modified H2a pre-mRNA / タイプ: rna / ID: 8 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 16.626979 KDa
配列文字列:
CCAAAGGCUC UUUUCAGAGC CACCCACUGA AUCAGAUAAA GAGCUGUAAC AC

+
分子 #9: U7 snRNA

分子名称: U7 snRNA / タイプ: rna / ID: 9 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.09718 KDa
配列文字列:
AGUGUUACAG CUCUUUUAGA AUUUGUCUAG UAGGCUUUCU GGCUUUUUAC CGGAAAGCCC

GENBANK: GENBANK: U47924.1

+
分子 #14: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
100.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMEDTAEthylenediaminetetraacetic Acid
5.0 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 14 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 56.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2941335
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.5.3) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6v4x

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45961
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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