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万見
- EMDB-46553: Atomic model of Ketoacyl Reductase domain and 4 helical bundle of... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46553
タイトルAtomic model of Ketoacyl Reductase domain and 4 helical bundle of Candida albicans Fatty Acid Synthase (FAS) in complex with Palmitoyl-CoA (in vivo binding)
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: Fatty acid synthase
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit alpha
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: water
キーワードPalmitoyl-CoA / FAS / allosteric inhibition / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic nuclear membrane biogenesis / palmitic acid biosynthetic process / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty-acyl-CoA synthase activity / fatty acid synthase complex / palmitoyltransferase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase ...mitotic nuclear membrane biogenesis / palmitic acid biosynthetic process / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty-acyl-CoA synthase activity / fatty acid synthase complex / palmitoyltransferase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid synthase activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / lipid droplet / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, insertion domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / Fatty acid synthase type I, helical ...Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, insertion domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / Fatty acid synthase type I, helical / Fatty acid synthase type I helical domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / : / : / Fatty acid synthase / N-terminal of MaoC-like dehydratase / FAS1-like, dehydratase domain region / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / HotDog domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site. / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Hasan NSM / Keszei FAA / Mazhab-Jafari MT
資金援助 カナダ, 2件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)419240 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2018-06070 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Allosteric regulation of fungal fatty acid synthesis.
著者: S M Naimul Hasan / Elnaz Khalili Samani / Alexander F A Keszei / Mahtab Heydari / Mohammad T Mazhab-Jafari /
要旨: Mycobiota fatty acid synthases (FASs) catalyze iterative cycles of condensation, dehydration, and reduction to produce saturated fatty acids. Although these multienzymes are attractive antifungal ...Mycobiota fatty acid synthases (FASs) catalyze iterative cycles of condensation, dehydration, and reduction to produce saturated fatty acids. Although these multienzymes are attractive antifungal drug targets, no clinically approved small-molecule inhibitors exist, and the regulation of de novo fatty acid synthesis remains poorly understood. Here, we identify an allosteric regulation of the FAS ketoacyl reduction reaction by palmitoyl-CoA. The palmitate moiety binds a distal site on the central wheel of fungal FAS from Saccharomyces cerevisiae and Candida albicans. This site also accommodates shorter acyl chains, but only palmitoyl-CoA suppresses ketoacyl reductase (KR) activity. While no major conformational changes occur in the reductase domain, palmitoyl-CoA binding quenches dynamics in the central disk, improving local resolution and stabilizing structured water molecules. This entropic effect underlies allosteric communication to the reductase site. Our findings uncover a regulatory mechanism of fungal FAS exploitable for antifungal drug design.
履歴
登録2024年8月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月20日-
マップ公開2025年8月20日-
更新2025年12月17日-
現状2025年12月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46553.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46553.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 324 pix.
= 333.72 Å		1.03 Å/pix.
x 324 pix.
= 333.72 Å		1.03 Å/pix.
x 324 pix.
= 333.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.7
最小 - 最大-4.458977 - 6.7540555
平均 (標準偏差)0.009332942 (±0.27263415)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 333.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_46553_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_46553_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Fatty acid synthase

全体名称: Fatty acid synthase
要素
  • 複合体: Fatty acid synthase
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit alpha
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: water

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超分子 #1: Fatty acid synthase

超分子名称: Fatty acid synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #1: Fatty acid synthase subunit beta

分子名称: Fatty acid synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: fatty-acyl-CoA synthase system
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)
分子量理論値: 228.177609 KDa
配列文字列: MSTHRPFQLT HGSIEHTLLV PNDLFFNYSQ LKDEFIKTLP EPTEGFAGDD EPSSPAELYG KFIGFISNAQ FPQIVELSLK DFESRFLDN NNDNIHSFAV KLLDDETYPT TIAKVKENIV KNYYKAVKSI NKVESNLLYH CKHDAKLVAI FGGQGNTDDY F EELRELYT ...文字列:
MSTHRPFQLT HGSIEHTLLV PNDLFFNYSQ LKDEFIKTLP EPTEGFAGDD EPSSPAELYG KFIGFISNAQ FPQIVELSLK DFESRFLDN NNDNIHSFAV KLLDDETYPT TIAKVKENIV KNYYKAVKSI NKVESNLLYH CKHDAKLVAI FGGQGNTDDY F EELRELYT LYQGLIEDLL VSIAEKLNQL HPSFDKIYTQ GLNILSWLKH PETTPDQDYL LSVPVSCPVI CVIQLCHYTI TC KVLGLTP GEFRNSLKWS TGHSQGLVTA VTIAASDSWD SFLKNSLTAV SLLLFIGSRC LSTYPRTSLP PTMLQDSLDN GEG RPSPML SVRDLSIKQV EKFIEQTNSH LPREKHIAIS LINGARNLVL SGPPESLYGF NLNLRNQKAP MGLDQSRVPF SERK LKCSN RFLPIFAPFH SHLLADATEL ILDDVKEHGL SFEGLKIPVY DTFDGSDFQA LKEPIIDRVV KLITELPVHW EEATN HKAT HILDFGPGGV SGLGVLTHRN KEGTGARIIL AGTLDSNPID DEYGFKHEIF QTSADKAIKW APDWLKELRP TLVKNS EGK IYVKTKFSQL LGRAPLMVAG MTPTTVNTDI VSASLNAGYH IELAGGGYFS PVMMTRAIDD IVSRIKPGYG LGINLIY VN PFMLQWGIPL IKDLREKGYP IQSLTIGAGV PSIEVATEYI EDLGLTHLGL KPGSVDAISQ VIAIAKAHPT FPIVLQWT G GRGGGHHSFE DFHQPIIQMY SKIRRCSNIV LVAGSGFGSD EDTYPYLSGY WSEKFNYPPM PFDGVLFGSR VMTSKESHT SLAAKKLIVE CKGVPDQQWE QTYKKPTGGI ITVRSEMGEP IHKIATRGVM FWKELDDTIF NLPKNKLLDA LNKKRDHIIK KLNNDFQKP WFGKNANGVC DLQEMTYKEV ANRLVELMYV KKSHRWIDVS LRNMYGDFLR RVEERFTSSA GTVSLLQNFN Q LNEPEQFT ADFFEKFPQA GKQLISEEDC DYFLMLAARP GQKPVPFVPV LDERFEFFFK KDSLWQSEDL ESVVDEDVQR TC ILHGPVA SQYTSKVDEP IGDILNSIHE GHIARLIKEE YAGDESKIPV VEYFGGKKPA SVSATSVNII DGNQVVYEID SEL PNKQEW LDLLAGTELN WLQAFISTDR IVQGSKHVSN PLHDILTPAK HSKVTIDKKT KKLTAFENIK GDLLPVVEIE LVKP NTIQL SLIEHRTADT NPVALPFLYK YNPADGFAPI LEIMEDRNER IKEFYWKLWF GSSVPYSNDI NVEKAILGDE ITISS QTIS EFTHAIGNKC DAFVDRPGKA TLAPMDFAIV IGWKAIIKAI FPKSVDGDLL KLVHLSNGYK MITGAAPLKK GDVVST KAE IKAVLNQPSG KLVEVVGTIY REGKPVMEVT SQFLYRGEYN DYCNTFQKVT ETPVQVAFKS AKDLAVLRSK EWFHLEK DV QFDVLTFRCE STYKFKSANV YSSIKTTGQV LLELPTKEVI QVGSVDYEAG TSYGNPVTDY LSRNGKTIEE SVIFENAI P LSSGEELTSK APGTNEPYAI VSGDYNPIHV SRVFAAYAKL PGTITHGMYS SASIRALVEE WAANNVAARV RAFKCDFVG MVLPNDTLQT TMEHVGMING RKIIKVETRN VETELPVLIG EAEIEQPTTT YVFTGQGSQE QGMGMELYNS SEVAREVWDK ADRHFVNNY GFSILDIVQN NPNELTIHFG GAKGRAIRDN YIGMMFETIG EDGALKSEKI FKDIDETTTS YTFVSPTGLL S ATQFTQPA LTLMEKAAYE DIKSKGLIPS DIMFAGHSLG EYSALSSLAN VMPIESLVDV VFYRGMTMQV AVPRDELGRS NY GMVAVNP SRVSATFDDS ALRFVVDEVA NKTKWLLEIV NYNVENQQYV AAGDLRALDT LTNVLNVLKI NKIDIVKLQE QMS IEKVKE HLYEIVDEVA AKSLAKPQPI DLERGFAVIP LKGISVPFHS SYLMSGVKPF QRFLCKKIPK SSVKPQDLIG KYIP NLTAK PFELTKEYFQ SVYDLTKSEK IKSILDNWEQ YE

UniProtKB: Fatty acid synthase subunit beta

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分子 #2: Fatty acid synthase subunit alpha

分子名称: Fatty acid synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: fatty-acyl-CoA synthase system
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)
分子量理論値: 207.825703 KDa
配列文字列: MKPEIEQELS HTLLTELLAY QFASPVRWIE TQDVFLKQHN TERIIEIGPS PTLAGMANRT IKAKYESYDA ALSLQRQVLC YSKDAKEIY YKPDPADLAP KETPKQEEST PSAPAAATPT PAAAAAPTPA PAPASAGPVE SIPDEPVKAN LLIHVLVAQK L KKPLDAVP ...文字列:
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UniProtKB: Fatty acid synthase subunit alpha

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分子 #3: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2018 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 30 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 51.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 439246
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6u5v

最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 252339
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6u5v


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9d48:
Atomic model of Ketoacyl Reductase domain and 4 helical bundle of Candida albicans Fatty Acid Synthase (FAS) in complex with Palmitoyl-CoA (in vivo binding)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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