[日本語] English
万見
- EMDB-43644: Structure of mCELSR1 extracellular region containing CADH9-GAIN d... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43644
タイトルStructure of mCELSR1 extracellular region containing CADH9-GAIN domains
マップデータlocally filtered using cryoSPARC. used for manual building.
試料
  • 複合体: Extracellular region of mCELSR1
    • タンパク質・ペプチド: Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードCELSR / adhesion / GPCR / planar cell polarity / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization involved in establishment of planar polarity / orthogonal dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching morphogenesis / planar dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching morphogenesis / lateral sprouting involved in lung morphogenesis / establishment of body hair planar orientation / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / establishment of planar polarity / motor neuron migration / cell-cell adhesion mediated by cadherin / apical protein localization ...protein localization involved in establishment of planar polarity / orthogonal dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching morphogenesis / planar dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching morphogenesis / lateral sprouting involved in lung morphogenesis / establishment of body hair planar orientation / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / establishment of planar polarity / motor neuron migration / cell-cell adhesion mediated by cadherin / apical protein localization / anterior/posterior pattern specification / inner ear morphogenesis / homophilic cell-cell adhesion / hair follicle development / Rho protein signal transduction / axonogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / adherens junction / neural tube closure / wound healing / locomotory behavior / G protein-coupled receptor activity / neuron migration / cell surface receptor signaling pathway / calcium ion binding / nucleoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / CELSR2-like, ninth cadherin domain / GAIN domain, N-terminal / AGRL2-4 GAIN subdomain A / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain ...: / CELSR2-like, ninth cadherin domain / GAIN domain, N-terminal / AGRL2-4 GAIN subdomain A / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GAIN domain superfamily / Laminin G domain profile. / : / GPS motif / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GAIN-B domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Bandekar SJ / Arac D
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM148412 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32GM142266 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for regulation of CELSR1 by a compact module in its extracellular region.
著者: Sumit J Bandekar / Krassimira Garbett / Szymon P Kordon / Ethan E Dintzner / Jingxian Li / Tanner Shearer / Richard C Sando / Demet Araç /
要旨: The Cadherin EGF Laminin G seven-pass G-type receptor subfamily (CELSR/ADGRC) is one of the most conserved among adhesion G protein-coupled receptors and is essential for animal development. The ...The Cadherin EGF Laminin G seven-pass G-type receptor subfamily (CELSR/ADGRC) is one of the most conserved among adhesion G protein-coupled receptors and is essential for animal development. The extracellular regions (ECRs) of CELSRs are large with 23 adhesion domains. However, molecular insight into CELSR function is sparsely available. Here, we report the 3.8 Å cryo-EM reconstruction of the mouse CELSR1 ECR and reveal that 14 domains form a compact module mediated by conserved interactions majorly between the CADH9 and C-terminal GAIN domains. In the presence of Ca, the CELSR1 ECR forms a dimer species mediated by the cadherin repeats putatively in an antiparallel fashion. Cell-based assays reveal the N-terminal CADH1-8 repeat is required for cell-cell adhesion and the C-terminal CADH9-GAIN compact module can regulate cellular adhesion. Our work provides molecular insight into how one of the largest GPCRs uses defined structural modules to regulate receptor function.
履歴
登録2024年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月7日-
マップ公開2025年5月7日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_43644.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43644.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈locally filtered using cryoSPARC. used for manual building.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 288 pix.
= 316.8 Å		1.1 Å/pix.
x 288 pix.
= 316.8 Å		1.1 Å/pix.
x 288 pix.
= 316.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-2.6703563 - 4.302973
平均 (標準偏差)0.0043549496 (±0.06229689)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 316.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_43644_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_43644_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Extracellular region of mCELSR1

全体名称: Extracellular region of mCELSR1
要素
  • 複合体: Extracellular region of mCELSR1
    • タンパク質・ペプチド: Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

-
超分子 #1: Extracellular region of mCELSR1

超分子名称: Extracellular region of mCELSR1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 262 KDa

-
分子 #1: Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1

分子名称: Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 245.638281 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: ASTSPQFPLP SYQVSVPENE PAGTAVIELR AHDPDEGDAG RLSYQMEALF DERSNGYFLI DAATGAVTTA RSLDRETKDT HVLKVSAVD HGSPRRSAAT YLTVTVSDTN DHSPVFEQSE YRERIRENLE VGYEVLTIRA TDGDAPSNAN MRYRLLEGAG G VFEIDARS ...文字列:
ASTSPQFPLP SYQVSVPENE PAGTAVIELR AHDPDEGDAG RLSYQMEALF DERSNGYFLI DAATGAVTTA RSLDRETKDT HVLKVSAVD HGSPRRSAAT YLTVTVSDTN DHSPVFEQSE YRERIRENLE VGYEVLTIRA TDGDAPSNAN MRYRLLEGAG G VFEIDARS GVVRTRAVVD REEAAEYQLL VEANDQGRNP GPLSASATVH IVVEDENDNY PQFSEKRYVV QVPEDVAVNT AV LRVQATD RDQGQNAAIH YSIVSGNLKG QFYLHSLSGS LDVINPLDFE AIREYTLRIK AQDGGRPPLI NSSGLVSVQV LDV NDNAPI FVSSPFQAAV LENVPLGHSV LHIQAVDADA GENARLQYRL VDTASTIVGG SSVDSENPAS APDFPFQIHN SSGW ITVCA ELDREEVEHY SFGVEAVDHG SPAMSSSASV SITVLDVNDN DPMFTQPVYE LRLNEDAAVG SSVLTLRARD RDANS VITY QLTGGNTRNR FALSSQSGGG LITLALPLDY KQERQYVLAV TASDGTRSHT AQVFINVTDA NTHRPVFQSS HYTVSV SED RPVGTSIATI SATDEDTGEN ARITYVLEDP VPQFRIDPDT GTIYTMTELD YEDQAAYTLA ITAQDNGIPQ KSDTTSL EI LILDANDNAP RFLRDFYQGS VFEDAPPSTS VLQVSATDRD SGPNGRLLYT FQGGDDGDGD FYIEPTSGVI RTQRRLDR E NVAVYNLWAL AVDRGSPNPL SASVGIQVSV LDINDNPPVF EKDELELFVE ENSPVGSVVA RIRANDPDEG PNAQIMYQI VEGNVPEVFQ LDLLSGDLRA LVELDFEVRR DYMLVVQATS APLVSRATVH IRLLDQNDNP PELPDFQILF NNYVTNKSNS FPSGVIGRI PAHDPDLSDS LNYTFLQGNE LSLLLLDPAT GELQLSRDLD NNRPLEALME VSVSDGIHSV TALCTLRVTI I TDDMLTNS ITVRLENMSQ EKFLSPLLSL FVEGVATVLS TTKDDIFVFN IQNDTDVSSN ILNVTFSALL PGGTRGRFFP SE DLQEQIY LNRTLLTTIS AQRVLPFDDN ICLREPCENY MKCVSVLRFD SSAPFISSTT VLFRPIHPIT GLRCRCPPGF TGD YCETEI DLCYSNPCGA NGRCRSREGG YTCECFEDFT GEHCQVNVRS GRCASGVCKN GGTCVNLLIG GFHCVCPPGE YEHP YCEVS TRSFPPQSFV TFRGLRQRFH FTVSLAFATQ DRNALLLYNG RFNEKHDFIA LEIVEEQLQL TFSAGETTTT VTPQV PGGV SDGRWHSVLV QYYNKPNIGH LGLPHGPSGE KVAVVTVDDC DAAVAVHFGS YVGNYSCAAQ GTQSGSKKSL DLTGPL LLG GVPNLPEDFP VHSRQFVGCM RNLSIDGRIV DMAAFIANNG TRAGCASQRN FCDGTSCQNG GTCVNRWNTY LCECPLR FG GKNCEQAMPH PQRFTGESVV LWSDLDITIS VPWYLGLMFR TRKEDGVLME ATAGTSSRLH LQILNSYIRF EVSYGPSD V ASMQLSKSRI TDGGWHHLLI ELRSAKEGKD IKYLAVMTLD YGMDQSTVQI GNQLPGLKMR TIVIGGVTED KVSVRHGFR GCMQGVRMGE TSTNIATLNM NDALKVRVKD GCDVEDPCAS SPCPPHSHCR DTWDSYSCIC DRGYFGKKCV DACLLNPCKH VAACVRSPN TPRGYSCECG PGHYGQYCEN KVDLPCPKGW WGNPVCGPCH CAVSQGFDPD CNKTNGQCQC KENYYKPPAQ D ACLPCDCF PHGSHSRACD MDTGQCACKP GVIGRQCNRC DNPFAEVTSL GCEVIYNGCP RAFEAGIWWP QTKFGQPAAV PC PKGSVGN AVRHCSGEKG WLPPELFNCT SGSFVDLKAL NEKLNRNETR MDGNRSLRLA KALRNATQGN STLFGNDVRT AYQ LLARIL QHESRQQGFD LAATREANFH EDVVHTGSAL LAPATEASWE QIQRSEAGAA QLLRHFEAYF SNVARNVKRT YLRP FVIVT ANMILAVDIF DKLNFTGAQV PRFEDIQEEL PRELESSVSF PADTFKPPEK KEGPVVRLTN RRTTPLTAQP EPRAE RETS SSRRRRHPDE PGQFAVALVV IYRTLGQLLP EHYDPDHRSL RLPNRPVINT PVVSAMVYSE GTPLPSSLQR PILVEF SLL ETEERSKPVC VFWNHSLDTG GTGGWSAKGC ELLSRNRTHV TCQCSHSASC AVLMDISRRE HHHHHHHHH

UniProtKB: Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1

-
分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度3.0 mg/mL
緩衝液pH: 8.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClSodium Chloride
10.0 mM(HOCH2)3CNH2Tris
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細mostly monodispserse with small aggregates present

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 171416
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る