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- EMDB-42897: LapB cytoplasmic domain in complex with LpxC -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42897
タイトルLapB cytoplasmic domain in complex with LpxC
マップデータ
試料
  • 複合体: LapB/LpxC
    • タンパク質・ペプチド: Lipopolysaccharide assembly protein B
    • タンパク質・ペプチド: UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: uridine-5'-diphosphate-3-O-(R-3-hydroxymyristoyl)-glucosamine
  • リガンド: ACETATE ION
キーワードadaptor / complex / deacetylase / LPS / LpxC / LapB(YciM) / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


lipopolysaccharide metabolic process / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase activity / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase activity / regulation of lipid biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / cytoplasmic side of plasma membrane / iron ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lipopolysaccharide assembly protein B / LapB, rubredoxin metal binding domain / Rubredoxin metal binding domain / Tetratricopeptide repeat / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. ...Lipopolysaccharide assembly protein B / LapB, rubredoxin metal binding domain / Rubredoxin metal binding domain / Tetratricopeptide repeat / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / Lipopolysaccharide assembly protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli CFT073 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Mi W / Shu S
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM137068 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RM1GM149406 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Dual function of LapB (YciM) in regulating lipopolysaccharide synthesis.
著者: Sheng Shu / Yuko Tsutsui / Rajkanwar Nathawat / Wei Mi /
要旨: Levels of lipopolysaccharide (LPS), an essential glycolipid on the surface of most gram-negative bacteria, are tightly controlled-making LPS synthesis a promising target for developing new ...Levels of lipopolysaccharide (LPS), an essential glycolipid on the surface of most gram-negative bacteria, are tightly controlled-making LPS synthesis a promising target for developing new antibiotics. adaptor protein LapB (YciM) plays an important role in regulating LPS synthesis by promoting degradation of LpxC, a deacetylase that catalyzes the first committed step in LPS synthesis. Under conditions where LPS is abundant, LapB recruits LpxC to the AAA+ protease FtsH for degradation. LapB achieves this by simultaneously interacting with FtsH through its transmembrane helix and LpxC through its cytoplasmic domain. Here, we describe a cryo-EM structure of the complex formed between LpxC and the cytoplasmic domain of LapB (LapB). The structure reveals how LapB exploits both its tetratricopeptide repeat (TPR) motifs and rubredoxin domain to interact with LpxC. Through both in vitro and in vivo analysis, we show that mutations at the LapB/LpxC interface prevent LpxC degradation. Unexpectedly, binding to LapB also inhibits the enzymatic activity of LpxC through allosteric effects reminiscent of LpxC activation by MurA in Our findings argue that LapB regulates LPS synthesis in two steps: In the first step, LapB inhibits the activity of LpxC, and in the second step, it commits LpxC to degradation by FtsH.
履歴
登録2023年11月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月24日-
マップ公開2024年4月24日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42897.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42897.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 35.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.068 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.19
最小 - 最大-1.6003623 - 2.5185008
平均 (標準偏差)0.0015152371 (±0.06434699)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ210210210
Spacing210210210
セルA=B=C: 224.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_42897_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_42897_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : LapB/LpxC

全体名称: LapB/LpxC
要素
  • 複合体: LapB/LpxC
    • タンパク質・ペプチド: Lipopolysaccharide assembly protein B
    • タンパク質・ペプチド: UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: uridine-5'-diphosphate-3-O-(R-3-hydroxymyristoyl)-glucosamine
  • リガンド: ACETATE ION

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超分子 #1: LapB/LpxC

超分子名称: LapB/LpxC / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli CFT073 (大腸菌)

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分子 #1: Lipopolysaccharide assembly protein B

分子名称: Lipopolysaccharide assembly protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli CFT073 (大腸菌) / 株: CFT073 / ATCC 700928 / UPEC
分子量理論値: 44.588969 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MLELLFLLLP VAAAYGWYMG RRSAQQNKQD EANRLSRDYV AGVNFLLSNQ QDKAVDLFLD MLKEDTGTVE AHLTLGNLFR SRGEVDRAI RIHQTLMESA SLTYEQRLLA IQQLGRDYMA AGLYDRAEDM FNQLTDETDF RIGALQQLLQ IYQATSEWQK A IDVAERLV ...文字列:
MLELLFLLLP VAAAYGWYMG RRSAQQNKQD EANRLSRDYV AGVNFLLSNQ QDKAVDLFLD MLKEDTGTVE AHLTLGNLFR SRGEVDRAI RIHQTLMESA SLTYEQRLLA IQQLGRDYMA AGLYDRAEDM FNQLTDETDF RIGALQQLLQ IYQATSEWQK A IDVAERLV KLGKDKQRVE IAHFYCELAL QHMASDDLDR AMTLLKKGAA ADKNSARVSI MMGRVFMAKG EYAKAVESLQ RV ISQDREL VSETLEMLQT CYQQLGKTAE WAEFLQRAVE ENTGADAELM LADIIEARDG SEAAQVYITR QLQRHPTMRV FHK LMDYHL NEAEEGRAKE SLMVLRDMVG EKVRSKPRYR CQKCGFTAYT LYWHCPSCRA WSTIKPIRGL DGL

UniProtKB: Lipopolysaccharide assembly protein B

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分子 #2: UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase

分子名称: UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli CFT073 (大腸菌) / 株: CFT073 / ATCC 700928 / UPEC
分子量理論値: 33.995871 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MIKQRTLKRI VQATGVGLHT GKKVTLTLRP APANTGVIYR RTDLNPPVDF PADAKSVRDT MLCTCLVNEH DVRISTVEHL NAALAGLGI DNIVIEVNAP EIPIMDGSAA PFVYLLLDAG IDELNCAKKF VRIKETVRVE DGDKWAEFKP YNGFSLDFTI D FNHPAIDS ...文字列:
MIKQRTLKRI VQATGVGLHT GKKVTLTLRP APANTGVIYR RTDLNPPVDF PADAKSVRDT MLCTCLVNEH DVRISTVEHL NAALAGLGI DNIVIEVNAP EIPIMDGSAA PFVYLLLDAG IDELNCAKKF VRIKETVRVE DGDKWAEFKP YNGFSLDFTI D FNHPAIDS SNQRYAMNFS ADAFMRQISR ARTFGFMRDI EYLQSRGLCL GGSFDCAIVV DDYRVLNEDG LRFEDEFVRH KM LDAIGDL FMCGHNIIGA FTAYKSGHAL NNKLLQAVLA KQEAWEYVTF QDDAELPLAF KAPSAVLA

UniProtKB: UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #4: uridine-5'-diphosphate-3-O-(R-3-hydroxymyristoyl)-glucosamine

分子名称: uridine-5'-diphosphate-3-O-(R-3-hydroxymyristoyl)-glucosamine
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: 24G
分子量理論値: 791.672 Da
Chemical component information

ChemComp-24G:
uridine-5'-diphosphate-3-O-(R-3-hydroxymyristoyl)-glucosamine

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分子 #5: ACETATE ION

分子名称: ACETATE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ACT
分子量理論値: 59.044 Da
Chemical component information

ChemComp-ACT:
ACETATE ION / 酢酸イオン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 2.6 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.01) / 使用した粒子像数: 1171191
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.01)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.01)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.01)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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