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万見
- EMDB-42428: Protein Phosphatase 2A B55 subunit in complex with IER5 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42428
タイトルProtein Phosphatase 2A B55 subunit in complex with IER5
マップデータProtein Phosphatase 2A B55 subunit in complex with IER5
試料
  • 複合体: PP2A complex with B55 regulatory subunit bound by IER5
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Immediate early response gene 5 protein
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードPhosphatase / complex / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to heat / regulation of chromosome segregation / meiotic spindle elongation / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression ...positive regulation of cellular response to heat / regulation of chromosome segregation / meiotic spindle elongation / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / INTAC complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / FAR/SIN/STRIPAK complex / female meiotic nuclear division / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / protein phosphatase regulator activity / protein antigen binding / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Co-stimulation by CD28 / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / protein dephosphorylation / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / response to morphine / ERK/MAPK targets / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / mesoderm development / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / T cell homeostasis / regulation of cell differentiation / regulation of microtubule polymerization / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / chromosome, centromeric region / lateral plasma membrane / DARPP-32 events / enzyme-substrate adaptor activity / negative regulation of hippo signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / spindle assembly / phosphoprotein phosphatase activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein tyrosine phosphatase activity / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / AURKA Activation by TPX2 / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / meiotic cell cycle / chromosome segregation / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / response to lead ion / tau protein binding / spindle pole / Cyclin D associated events in G1 / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / regulation of cell population proliferation / mitotic cell cycle / cellular response to heat / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / microtubule cytoskeleton / protein-containing complex assembly / neuron projection / intracellular signal transduction
類似検索 - 分子機能
Immediate early response / Immediate early response protein (IER) / Protein phosphatase 2A regulatory subunit PR55 / Protein phosphatase 2A regulatory subunit PR55, conserved site / Protein phosphatase 2A regulatory subunit PR55 signature 1. / Protein phosphatase 2A regulatory subunit PR55 signature 2. / : / : / : / Phosphatase 2A Regulatory Subunit A, helical domain ...Immediate early response / Immediate early response protein (IER) / Protein phosphatase 2A regulatory subunit PR55 / Protein phosphatase 2A regulatory subunit PR55, conserved site / Protein phosphatase 2A regulatory subunit PR55 signature 1. / Protein phosphatase 2A regulatory subunit PR55 signature 2. / : / : / : / Phosphatase 2A Regulatory Subunit A, helical domain / HEAT repeat / HEAT repeat / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Immediate early response gene 5 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Jones DTD / Cao R / Rawson SD / Blacklow SC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA220340 米国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Molecular mechanism of PP2A/B55α phosphatase inhibition by IER5.
著者: Ruili Cao / Daniel T D Jones / Li Pan / Annie Yang / Shumei Wang / Sathish K R Padi / Shaun Rawson / Jon C Aster / Stephen C Blacklow /
要旨: PP2A serine/threonine phosphatases are heterotrimeric complexes that execute many essential physiologic functions. These activities are modulated by additional regulatory proteins, such as ARPP19, ...PP2A serine/threonine phosphatases are heterotrimeric complexes that execute many essential physiologic functions. These activities are modulated by additional regulatory proteins, such as ARPP19, FAM122A, and IER5. Here, we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of a complex of PP2A/B55α with the N-terminal structured region of IER5 (IER5-N50), which occludes a surface on B55α used for substrate recruitment, and show that IER5-N50 inhibits PP2A/B55α catalyzed dephosphorylation of pTau in biochemical assays. Mutations of full-length IER5 that disrupt its PP2A/B55α interface interfere with co-immunoprecipitation of PP2A/B55α. IER5 antagonism of B55α in keratinocytes is required for expression of KRT1, a differentiation marker. Mini-IER5 composed of IER5-N50 and a nuclear localization sequence restores this activity in IER5 knockout cells. Using structural bioinformatics, we identify homology of IER5-N50 with SERTA (SEI-1, RBT-1, and TARA) domain containing proteins. These studies define the molecular basis of PP2A/B55α nuclear inhibition by IER5 and suggest a roadmap for selective pharmacologic modulation of PP2A/B55α complexes.
履歴
登録2023年10月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月26日-
マップ公開2025年3月26日-
更新2026年4月22日-
現状2026年4月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42428.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42428.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Protein Phosphatase 2A B55 subunit in complex with IER5
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 297. Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 297. Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 297. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.89121747 - 1.2246362
平均 (標準偏差)-0.0006465101 (±0.025100712)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 297.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #2

ファイルemd_42428_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_42428_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_42428_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_42428_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PP2A complex with B55 regulatory subunit bound by IER5

全体名称: PP2A complex with B55 regulatory subunit bound by IER5
要素
  • 複合体: PP2A complex with B55 regulatory subunit bound by IER5
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Immediate early response gene 5 protein
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: PP2A complex with B55 regulatory subunit bound by IER5

超分子名称: PP2A complex with B55 regulatory subunit bound by IER5
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.065211 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMAAADG DDSLYPIAVL IDELRNEDVQ LRLNSIKKLS TIALALGVER TRSELLPFLT DTIYDEDEV LLALAEQLGT FTTLVGGPEY VHCLLPPLES LATVEETVVR DKAVESLRAI SHEHSPSDLE AHFVPLVKRL A GGDWFTSR ...文字列:
MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMAAADG DDSLYPIAVL IDELRNEDVQ LRLNSIKKLS TIALALGVER TRSELLPFLT DTIYDEDEV LLALAEQLGT FTTLVGGPEY VHCLLPPLES LATVEETVVR DKAVESLRAI SHEHSPSDLE AHFVPLVKRL A GGDWFTSR TSACGLFSVC YPRVSSAVKA ELRQYFRNLC SDDTPMVRRA AASKLGEFAK VLELDNVKSE IIPMFSNLAS DE QDSVRLL AVEACVNIAQ LLPQEDLEAL VMPTLRQAAE DKSWRVRYMV ADKFTELQKA VGPEITKTDL VPAFQNLMKD CEA EVRAAA SHKVKEFCEN LSADCRENVI MSQILPCIKE LVSDANQHVK SALASVIMGL SPILGKDNTI EHLLPLFLAQ LKDE CPEVR LNIISNLDCV NEVIGIRQLS QSLLPAIVEL AEDAKWRVRL AIIEYMPLLA GQLGVEFFDE KLNSLCMAWL VDHVY AIRE AATSNLKKLV EKFGKEWAHA TIIPKVLAMS GDPNYLHRMT TLFCINVLSE VCGQDITTKH MLPTVLRMAG DPVANV RFN VAKSLQKIGP ILDNSTLQSE VKPILEKLTQ DQDVDVKYFA QEALTVLSLA

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform

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分子 #2: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.762012 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAGAGGGNDI QWCFSQVKGA VDDDVAEADI ISTVEFNHSG ELLATGDKGG RVVIFQQEQE NKIQSHSRGE YNVYSTFQSH EPEFDYLKS LEIEEKINKI RWLPQKNAAQ FLLSTNDKTI KLWKISERDK RPEGYNLKEE DGRYRDPTTV TTLRVPVFRP M DLMVEASP ...文字列:
MAGAGGGNDI QWCFSQVKGA VDDDVAEADI ISTVEFNHSG ELLATGDKGG RVVIFQQEQE NKIQSHSRGE YNVYSTFQSH EPEFDYLKS LEIEEKINKI RWLPQKNAAQ FLLSTNDKTI KLWKISERDK RPEGYNLKEE DGRYRDPTTV TTLRVPVFRP M DLMVEASP RRIFANAHTY HINSISINSD YETYLSADDL RINLWHLEIT DRSFNIVDIK PANMEELTEV ITAAEFHPNS CN TFVYSSS KGTIRLCDMR ASALCDRHSK LFEEPEDPSN RSFFSEIISS ISDVKFSHSG RYMMTRDYLS VKIWDLNMEN RPV ETYQVH EYLRSKLCSL YENDCIFDKF ECCWNGSDSV VMTGSYNNFF RMFDRNTKRD ITLEASRENN KPRTVLKPRK VCAS GKRKK DEISVDSLDF NKKILHTAWH PKENIIAVAT TNNLYIFQDK VN

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform

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分子 #3: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha i...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.259879 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDYKDDDDKS AVDENLYFQG GGRMDEKVFT KELDQWIEQL NECKQLSESQ VKSLCEKAKE ILTKESNVQE VRCPVTVCGD VHGQFHDLM ELFRIGGKSP DTNYLFMGDY VDRGYYSVET VTLLVALKVR YRERITILRG NHESRQITQV YGFYDECLRK Y GNANVWKY ...文字列:
MDYKDDDDKS AVDENLYFQG GGRMDEKVFT KELDQWIEQL NECKQLSESQ VKSLCEKAKE ILTKESNVQE VRCPVTVCGD VHGQFHDLM ELFRIGGKSP DTNYLFMGDY VDRGYYSVET VTLLVALKVR YRERITILRG NHESRQITQV YGFYDECLRK Y GNANVWKY FTDLFDYLPL TALVDGQIFC LHGGLSPSID TLDHIRALDR LQEVPHEGPM CDLLWSDPDD RGGWGISPRG AG YTFGQDI SETFNHANGL TLVSRAHQLV MEGYNWCHDR NVVTIFSAPN YCYRCGNQAA IMELDDTLKY SFLQFDPAPR RGE PHVTRR TPDYFL

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform

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分子 #4: Immediate early response gene 5 protein

分子名称: Immediate early response gene 5 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.532818 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMEFKLE AHRIVSISLG KIYNSRVQRG GIKLHKNLLV SLVLRSARQV YLSD

UniProtKB: Immediate early response gene 5 protein

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分子 #5: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 53.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 66568
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 3次元分類クラス数: 4
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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