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- EMDB-39394: FtsEX in nanodisc -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39394
タイトルFtsEX in nanodisc
マップデータ
試料
  • 複合体: FtsEX complex with FtsE-E163Q mutation in nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: Cell division ATP-binding protein FtsE
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsX
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE
キーワードFtsE / FtsX / Gram-negative bacteria / Cell division / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum / divisome complex / Gram-negative-bacterium-type cell wall / peptidoglycan turnover / plasma membrane protein complex / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / extrinsic component of membrane / cell division site / ATPase complex ...division septum / divisome complex / Gram-negative-bacterium-type cell wall / peptidoglycan turnover / plasma membrane protein complex / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / extrinsic component of membrane / cell division site / ATPase complex / positive regulation of cell division / transmembrane transporter activity / transmembrane transport / cell division / response to antibiotic / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...: / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division ATP-binding protein FtsE / Cell division protein FtsX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Chang S / Dong H / Tang X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32000844,31900039 中国
引用ジャーナル: MedComm (2020) / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the mechanotransducing mechanism of FtsEX in cell division.
著者: Yuejia Chen / Du Guo / Xin Wang / Changbin Zhang / Yatian Chen / Qinghua Luo / Yujiao Chen / Lili Yang / Zhibo Zhang / Tian Hong / Zhengyu Zhang / Haohao Dong / Shenghai Chang / Jianping Hu / Xiaodi Tang /
要旨: The filamentous temperature-sensitive (Fts) protein FtsEX plays a pivotal role in () cell division by facilitating the activation of peptidoglycan hydrolysis through the adaptor EnvC. FtsEX belongs ...The filamentous temperature-sensitive (Fts) protein FtsEX plays a pivotal role in () cell division by facilitating the activation of peptidoglycan hydrolysis through the adaptor EnvC. FtsEX belongs to the type VII ATP-binding cassette (ABC) transporter superfamily, which harnesses ATP energy to induce mechanical force, triggering a cascade of conformational changes that activate the pathway. However, the precise mechanism by which FtsEX initiates mechanotransmission remains elusive. Due to the inherent instability of this type of ABC transporter protein in vitro, the conformation of FtsEX has solely been determined in the stabilized ATP-bound state. To elucidate the dynamics of FtsEX, we characterized FtsEX and EnvC of various functional structures through cryo-electron microscopy (cryo-EM) and homology modeling. We validated the structures by molecular dynamics simulations. By site-directed mutagenesis and phenotype screening, we also identified the functional residues involved in allosteric communication between FtsE and FtsX as well as FtsX and EnvC. Additionally, we discovered a potential role of phospholipids in stabilizing the complex conformation during mechanotransmission. This comprehensive exploration significantly enhances our understanding of the intricate mechanisms governing bacterial cell division and unveils potential molecular targets for developing innovative antimicrobial drugs to combat antibiotic resistance.
履歴
登録2024年3月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2026年3月25日-
現状2026年3月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39394.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39394.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 240 pix.
= 243.36 Å		1.01 Å/pix.
x 240 pix.
= 243.36 Å		1.01 Å/pix.
x 240 pix.
= 243.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.014 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.038
最小 - 最大-0.33182457 - 0.8988153
平均 (標準偏差)-0.0005703685 (±0.02165454)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 243.36002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: sharp

ファイルemd_39394_additional_1.map
注釈sharp
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39394_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39394_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FtsEX complex with FtsE-E163Q mutation in nanodisc

全体名称: FtsEX complex with FtsE-E163Q mutation in nanodisc
要素
  • 複合体: FtsEX complex with FtsE-E163Q mutation in nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: Cell division ATP-binding protein FtsE
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsX
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE

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超分子 #1: FtsEX complex with FtsE-E163Q mutation in nanodisc

超分子名称: FtsEX complex with FtsE-E163Q mutation in nanodisc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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分子 #1: Cell division ATP-binding protein FtsE

分子名称: Cell division ATP-binding protein FtsE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 24.575307 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: SGSIRFEHVS KAYLGGRQAL QGVTFHMQPG EMAFLTGHSG AGKSTLLKLI CGIERPSAGK IWFSGHDITR LKNREVPFLR RQIGMIFQD HHLLMDRTVY DNVAIPLIIA GASGDDIRRR VSAALDKVGL LDKAKNFPIQ LSGGEQQRVG IARAVVNKPA V LLADQPTG ...文字列:
SGSIRFEHVS KAYLGGRQAL QGVTFHMQPG EMAFLTGHSG AGKSTLLKLI CGIERPSAGK IWFSGHDITR LKNREVPFLR RQIGMIFQD HHLLMDRTVY DNVAIPLIIA GASGDDIRRR VSAALDKVGL LDKAKNFPIQ LSGGEQQRVG IARAVVNKPA V LLADQPTG NLDDALSEGI LRLFEEFNRV GVTVLMATHD INLISRRSYR MLTLSDGHLH GGVGHE

UniProtKB: Cell division ATP-binding protein FtsE

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分子 #2: Cell division protein FtsX

分子名称: Cell division protein FtsX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 37.852789 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MVTCMEAWAM NKRFRKSVGG SGDGGRNAPK RAKSSPKPVN RKTNVFNEQV RYAFHGALQD LKSKPFATFL TVMVIAISLT LPSVCYMVY KNVNQAATQY YPSPQITVYL QKTLDDDAAA GVVAQLQAEQ GVEKVNYLSR EDALGEFRNW SGFGGALDML E ENPLPAVA ...文字列:
MVTCMEAWAM NKRFRKSVGG SGDGGRNAPK RAKSSPKPVN RKTNVFNEQV RYAFHGALQD LKSKPFATFL TVMVIAISLT LPSVCYMVY KNVNQAATQY YPSPQITVYL QKTLDDDAAA GVVAQLQAEQ GVEKVNYLSR EDALGEFRNW SGFGGALDML E ENPLPAVA VVIPKLDFQG TESLNTLRDR ITQINGIDEV RMDDSWFARL AALTGLVGRV SAMIGVLMVA AVFLVIGNSV RL SIFARRD SINVQKLIGA TDGFILRPFL YGGALLGFSG ALLSLILSEI LVLRLSSAVA EVAQVFGTKF DINGLSFDEC LLL LLVCSM IGWVAAWLAT VQHLRHFTPE

UniProtKB: Cell division protein FtsX

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE

分子名称: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: LPP
分子量理論値: 648.891 Da
Chemical component information

ChemComp-LPP:
2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 380276
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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