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万見
- EMDB-36110: Structure of basal beta-arrestin2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36110
タイトルStructure of basal beta-arrestin2
マップデータ
試料
  • 複合体: beta-arrestin2 in complex with Fab6
    • 複合体: beta-arrestin2
      • タンパク質・ペプチド: Beta-arrestin-2Arrestin beta 2
    • 複合体: Fab6
      • タンパク質・ペプチド: Fab6 light chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab6 heavy chain
キーワードGPCR (Gタンパク質共役受容体) / Arrestin (アレスチン) / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


type 2A serotonin receptor binding / platelet activating factor receptor binding / postsynaptic signal transduction / positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / Activation of SMO / G alpha (s) signalling events / alpha-1B adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone signaling pathway ...type 2A serotonin receptor binding / platelet activating factor receptor binding / postsynaptic signal transduction / positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / Activation of SMO / G alpha (s) signalling events / alpha-1B adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone signaling pathway / angiotensin receptor binding / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / protein kinase B binding / MAP2K and MAPK activation / Ub-specific processing proteases / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of interleukin-12 production / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of calcium ion transport / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / type 1 angiotensin receptor binding / adult walking behavior / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of tumor necrosis factor production / endocytic vesicle / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / クラスリン / negative regulation of protein ubiquitination / cell chemotaxis / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / 14-3-3 protein binding / negative regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor binding / regulation of protein phosphorylation / modulation of chemical synaptic transmission / receptor internalization / エンドサイトーシス / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein transport / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cytoplasmic vesicle / postsynaptic membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / basolateral plasma membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / 樹状突起スパイン / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / molecular adaptor activity / protein ubiquitination / エンドソーム / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / enzyme binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / アレスチン / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Maharana J / Sarma P / Yadav MK / Chami M / Banerjee R / Shukla AK
資金援助 インド, 4件
OrganizationGrant number国
Science and Engineering Research Board (SERB)IPA/2020/000405 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)IA/S/20/1/504916 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)CRG/2022/002646 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)SPR/2020/000408 インド
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Molecular insights into atypical modes of β-arrestin interaction with seven transmembrane receptors.
著者: Jagannath Maharana / Fumiya K Sano / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Longhan Duan / Tomasz M Stepniewski / Madhu Chaturvedi / Ashutosh Ranjan / Vinay Singh / Sayantan Saha / Gargi Mahajan ...著者: Jagannath Maharana / Fumiya K Sano / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Longhan Duan / Tomasz M Stepniewski / Madhu Chaturvedi / Ashutosh Ranjan / Vinay Singh / Sayantan Saha / Gargi Mahajan / Mohamed Chami / Wataru Shihoya / Jana Selent / Ka Young Chung / Ramanuj Banerjee / Osamu Nureki / Arun K Shukla /
要旨: β-arrestins (βarrs) are multifunctional proteins involved in signaling and regulation of seven transmembrane receptors (7TMRs), and their interaction is driven primarily by agonist-induced receptor ...β-arrestins (βarrs) are multifunctional proteins involved in signaling and regulation of seven transmembrane receptors (7TMRs), and their interaction is driven primarily by agonist-induced receptor activation and phosphorylation. Here, we present seven cryo-electron microscopy structures of βarrs either in the basal state, activated by the muscarinic receptor subtype 2 (M2R) through its third intracellular loop, or activated by the βarr-biased decoy D6 receptor (D6R). Combined with biochemical, cellular, and biophysical experiments, these structural snapshots allow the visualization of atypical engagement of βarrs with 7TMRs and also reveal a structural transition in the carboxyl terminus of βarr2 from a β strand to an α helix upon activation by D6R. Our study provides previously unanticipated molecular insights into the structural and functional diversity encoded in 7TMR-βarr complexes with direct implications for exploring novel therapeutic avenues.
履歴
登録2023年5月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月27日-
マップ公開2023年12月27日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36110.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36110.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2347 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.23
最小 - 最大-1.3791598 - 1.9680638
平均 (標準偏差)0.00006074891 (±0.019752316)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 316.0832 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36110_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36110_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : beta-arrestin2 in complex with Fab6

全体名称: beta-arrestin2 in complex with Fab6
要素
  • 複合体: beta-arrestin2 in complex with Fab6
    • 複合体: beta-arrestin2
      • タンパク質・ペプチド: Beta-arrestin-2Arrestin beta 2
    • 複合体: Fab6
      • タンパク質・ペプチド: Fab6 light chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab6 heavy chain

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超分子 #1: beta-arrestin2 in complex with Fab6

超分子名称: beta-arrestin2 in complex with Fab6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: beta-arrestin2

超分子名称: beta-arrestin2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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超分子 #3: Fab6

超分子名称: Fab6 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Beta-arrestin-2

分子名称: Beta-arrestin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 44.490906 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GTRVFKKSSP NCKLTVYLGK RDFVDHLDKV DPVDGVVLVD PDYLKDRKVF VTLTCAFRYG REDLDVLGLS FRKDLFIATY QAFPPMPNP PRPPTRLQDR LLKKLGQHAH PFFFTIPQNL PCSVTLQPGP EDTGKACGVD FEIRAFCAKS IEEKSHKRNS V RLIIRKVQ ...文字列:
GTRVFKKSSP NCKLTVYLGK RDFVDHLDKV DPVDGVVLVD PDYLKDRKVF VTLTCAFRYG REDLDVLGLS FRKDLFIATY QAFPPMPNP PRPPTRLQDR LLKKLGQHAH PFFFTIPQNL PCSVTLQPGP EDTGKACGVD FEIRAFCAKS IEEKSHKRNS V RLIIRKVQ FAPETPGPQP SAETTRHFLM SDRRSLHLEA SLDKELYYHG EPLNVNVHVT NNSAKTVKKI RVSVRQYADI CL FSTAQYK CPVAQLEQDD QVSPSSTFCK VYTITPLLSD NREKRGLALD GQLKHEDTNL ASSTIVKEGA NKEVLGILVS YRV KVKLVV SRGGDVSVEL PFVLMHPKPH DHITLPRPQS APREIDIPVD TNLIEFDTNY ATDDDIVFED FARLRLK

UniProtKB: Beta-arrestin-2

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分子 #2: Fab6 light chain

分子名称: Fab6 light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 11.356607 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
DIQMTQSPSS LSASVGDRVT ITCRASQSVS SAVAWYQQKP GKAPKLLIYS ASSLYSGVPS RFSGSRSGTD FTLTISSLQP EDFATYYCQ QSKYDGLITF GQGTKVA

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分子 #3: Fab6 heavy chain

分子名称: Fab6 heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 13.636962 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SEVQLVESGG GLVQPGGSLR LSCAASGFNF SSSYIHWVRQ APGKGLEWVA SISSYYGYTS YADSVKGRFT ISADTSKNTA YLQMNSLRA EDTAVYYCAR QGYYYNSYMQ GALDYWGQGT LVTVSS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.0 e/Å2

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7887274
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8goc

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / 使用した粒子像数: 506938
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8goc


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8j9k:
Structure of basal beta-arrestin2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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