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- EMDB-33537: Hsp90-AhR-p23 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33537
タイトルHsp90-AhR-p23 complex
マップデータHsp90-AhR-p23 complex
試料
  • 複合体: Hsp90-AhR-p23 complex
    • 複合体: Heat shock protein HSP 90-beta
      • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-beta
    • 複合体: Prostaglandin E synthase 3
      • タンパク質・ペプチド: Prostaglandin E synthase 3
    • 複合体: Aryl hydrocarbon receptor
      • タンパク質・ペプチド: Aryl hydrocarbon receptor
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
キーワードHsp90 / AhR / complex / p23 / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


circumferential growth involved in left ventricle morphogenesis / negative regulation of calcium ion transmembrane transport / cellular response to 3-methylcholanthrene / regulation of heart growth / ESR-mediated signaling / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / glomerulus morphogenesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / The NLRP3 inflammasome ...circumferential growth involved in left ventricle morphogenesis / negative regulation of calcium ion transmembrane transport / cellular response to 3-methylcholanthrene / regulation of heart growth / ESR-mediated signaling / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / glomerulus morphogenesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / The NLRP3 inflammasome / gland development / HSF1-dependent transactivation / reactive oxygen species biosynthetic process / Phase I - Functionalization of compounds / Xenobiotics / Aryl hydrocarbon receptor signalling / HSF1 activation / kidney morphogenesis / RHOBTB2 GTPase cycle / lung saccule development / ooplasm / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / omega-hydroxylase P450 pathway / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / arachidonic acid omega-hydroxylase activity / positive regulation of growth rate / Attenuation phase / lymphocyte homeostasis / regulation of adaptive immune response / : / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / Endogenous sterols / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / cardiac left ventricle morphogenesis / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / sperm head plasma membrane / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / telomerase activity / negative regulation of osteoblast proliferation / prostate gland development / reproductive structure development / cellular response to toxic substance / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / histone methyltransferase binding / B-1 B cell homeostasis / Estrogen-dependent gene expression / COP9 signalosome / post-embryonic hemopoiesis / negative regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / vasculature development / camera-type eye development / negative regulation of systemic arterial blood pressure / telomerase holoenzyme complex / protein folding chaperone complex / blood circulation / glycogen biosynthetic process / blood vessel morphogenesis / prostaglandin biosynthetic process / dATP binding / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / negative regulation of protein metabolic process / UTP binding / skin development / negative regulation of vasoconstriction / telomerase holoenzyme complex assembly / branching involved in blood vessel morphogenesis / immune system process / prostaglandin metabolic process / heterocyclic compound binding / TPR domain binding / blood vessel development / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / E-box binding / T cell homeostasis / dendritic growth cone / aryl hydrocarbon receptor binding / B cell homeostasis / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of cell size / protein localization to nucleus / telomere maintenance via telomerase / chaperone-mediated protein complex assembly / toxic substance binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / blood vessel remodeling / negative regulation of osteoblast differentiation / cellular response to interleukin-4
類似検索 - 分子機能
Aryl hydrocarbon receptor / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / PAS fold-3 / PAS fold / HSP20-like chaperone / Helix-loop-helix DNA-binding domain ...Aryl hydrocarbon receptor / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / PAS fold-3 / PAS fold / HSP20-like chaperone / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Histidine kinase-like ATPases / PAS domain superfamily / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-beta / Aryl hydrocarbon receptor / Prostaglandin E synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wen ZL / Zhai YJ / Zhu Y / Sun F
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the cytosolic AhR complex.
著者: Zuoling Wen / Yuebin Zhang / Beirong Zhang / Yumo Hang / Li Xu / Yangsheng Chen / Qunhui Xie / Qun Zhao / Lihua Zhang / Guohui Li / Bin Zhao / Fei Sun / Yujia Zhai / Yun Zhu /
要旨: Aryl hydrocarbon receptor (AhR) is an important ligand-activated transcription factor involved in the regulation of various important physiological functions. Here, we report the cryo-EM structures ...Aryl hydrocarbon receptor (AhR) is an important ligand-activated transcription factor involved in the regulation of various important physiological functions. Here, we report the cryo-EM structures of the Hsp90-AhR-p23 complex with or without bound XAP2, where the structure of the mouse AhR PAS-B domain is resolved. A highly conserved bridge motif of AhR is responsible for the interaction with the Hsp90 dimeric lumen. The ligand-free AhR PAS-B domain is attached to the Hsp90 dimer and is stabilized in the complex with bound XAP2. In addition, the DE-loop and a group of conserved pocket inner residues in the AhR PAS-B domain are found to be important for ligand binding. These results reveal the structural basis of the biological functions of AhR. Moreover, the protein purification method presented here allows the isolation of stable mouse AhR protein, which could be used to develop high-sensitivity biosensors for environmental pollutant detection.
履歴
登録2022年6月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月4日-
マップ公開2023年1月4日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33537.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33537.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Hsp90-AhR-p23 complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-3.1070776 - 5.1881504
平均 (標準偏差)-0.0013249167 (±0.10402255)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33537_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33537_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hsp90-AhR-p23 complex

全体名称: Hsp90-AhR-p23 complex
要素
  • 複合体: Hsp90-AhR-p23 complex
    • 複合体: Heat shock protein HSP 90-beta
      • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-beta
    • 複合体: Prostaglandin E synthase 3
      • タンパク質・ペプチド: Prostaglandin E synthase 3
    • 複合体: Aryl hydrocarbon receptor
      • タンパク質・ペプチド: Aryl hydrocarbon receptor
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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超分子 #1: Hsp90-AhR-p23 complex

超分子名称: Hsp90-AhR-p23 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #2: Heat shock protein HSP 90-beta

超分子名称: Heat shock protein HSP 90-beta / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #3: Prostaglandin E synthase 3

超分子名称: Prostaglandin E synthase 3 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: also named p23
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #4: Aryl hydrocarbon receptor

超分子名称: Aryl hydrocarbon receptor / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3

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分子 #1: Heat shock protein HSP 90-beta

分子名称: Heat shock protein HSP 90-beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 86.590688 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGAWSHPQFE KGGGSGGGSG GGSAWSHPQF EKMPEEVHHG EEEVETFAFQ AEIAQLMSLI INTFYSNKEI FLRELISNAS DALDKIRYE SLTDPSKLDS GKELKIDIIP NPQERTLTLV DTGIGMTKAD LINNLGTIAK SGTKAFMEAL QAGADISMIG Q FGVGFYSA ...文字列:
MGAWSHPQFE KGGGSGGGSG GGSAWSHPQF EKMPEEVHHG EEEVETFAFQ AEIAQLMSLI INTFYSNKEI FLRELISNAS DALDKIRYE SLTDPSKLDS GKELKIDIIP NPQERTLTLV DTGIGMTKAD LINNLGTIAK SGTKAFMEAL QAGADISMIG Q FGVGFYSA YLVAEKVVVI TKHNDDEQYA WESSAGGSFT VRADHGEPIG RGTKVILHLK EDQTEYLEER RVKEVVKKHS QF IGYPITL YLEKEREKEI SDDEAEEEKG EKEEEDKEDE EKPKIEDVGS DEEDDSGKDK KKKTKKIKEK YIDQEELNKT KPI WTRNPD DITQEEYGEF YKSLTNDWED HLAVKHFSVE GQLEFRALLF IPRRAPFDLF ENKKKKNNIK LYVRRVFIMD SCDE LIPEY LNFIRGVVDS EDLPLNISRE MLQQSKILKV IRKNIVKKCL ELFSELAEDK ENYKKFYEAF SKNLKLGIHE DSTNR RRLS ELLRYHTSQS GDEMTSLSEY VSRMKETQKS IYYITGESKE QVANSAFVER VRKRGFEVVY MTEPIDEYCV QQLKEF DGK SLVSVTKEGL ELPEDEEEKK KMEESKAKFE NLCKLMKEIL DKKVEKVTIS NRLVSSPCCI VTSTYGWTAN MERIMKA QA LRDNSTMGYM MAKKHLEINP DHPIVETLRQ KAEADKNDKA VKDLVVLLFE TALLSSGFSL EDPQTHSNRI YRMIKLGL G IDEDEVTAEE PSAAVPDEIP PLEGDEDASR MEEVD

UniProtKB: Heat shock protein HSP 90-beta

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分子 #2: Prostaglandin E synthase 3

分子名称: Prostaglandin E synthase 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: prostaglandin-E synthase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 20.133994 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAEQKLISEE DLMQPASAKW YDRRDYVFIE FCVEDSKDVN VNFEKSKLTF SCLGGSDNFK HLNEIDLFHC IDPNDSKHKR TDRSILCCL RKGESGQSWP RLTKERAKLN WLSVDFNNWK DWEDDSDEDM SNFDRFSEMM DHMGGDEDVD LPEVDGADDD S QDSDDEKM PDLE

UniProtKB: Prostaglandin E synthase 3

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分子 #3: Aryl hydrocarbon receptor

分子名称: Aryl hydrocarbon receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 46.138473 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPGASGGGSG AGMSSGANIT YASRKRRKPV QKTVKPIPAE GIKSNPSKRH RDRLNTELDR LASLLPFPQD VINKLDKLSV LRLSVSYLR AKSFFDVALK STPADRNGGQ DQCRAQIRDW QDLQEGEFLL QALNGFVLVV TADALVFYAS STIQDYLGFQ Q SDVIHQSV ...文字列:
GPGASGGGSG AGMSSGANIT YASRKRRKPV QKTVKPIPAE GIKSNPSKRH RDRLNTELDR LASLLPFPQD VINKLDKLSV LRLSVSYLR AKSFFDVALK STPADRNGGQ DQCRAQIRDW QDLQEGEFLL QALNGFVLVV TADALVFYAS STIQDYLGFQ Q SDVIHQSV YELIHTEDRA EFQRQLHWAL NPDSAQGVDE AHGPPQAAVY YTPDQLPPEN ASFMERCFRC RLRCLLDNSS GF LAMNFQG RLKYLHGQNK KGKDGALLPP QLALFAIATP LQPPSILEIR TKNFIFRTKH KLDFTPIGCD AKGQLILGYT EVE LCTRGS GYQFIHAADM LHCAESHIRM IKTGESGMTV FRLFAKHSRW RWVQSNARLI YRNGRPDYII ATQRPLTDEE GREH LQKRS TSLPF

UniProtKB: Aryl hydrocarbon receptor

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 291578
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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