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万見
- EMDB-3213: Architecture of human mTOR Complex 1 - 5.9 Angstrom reconstruction -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3213
タイトルArchitecture of human mTOR Complex 1 - 5.9 Angstrom reconstruction
マップデータHuman mTOR complex 1
試料
  • 試料: Human mTOR complex 1
  • タンパク質・ペプチド: mTOR
  • タンパク質・ペプチド: Raptor
  • タンパク質・ペプチド: mLST8
キーワードRapamycin / TOR / mTOR / Raptor / mLST8 / FKBP / mTORC1
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / negative regulation of lysosome organization / TORC1 complex / voluntary musculoskeletal movement / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / positive regulation of odontoblast differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of osteoclast differentiation / regulation of lysosome organization / MTOR signalling / cellular response to L-leucine / energy reserve metabolic process / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / cellular response to nutrient / Amino acids regulate mTORC1 / TORC1 signaling / cellular response to methionine / serine/threonine protein kinase complex / ruffle organization / negative regulation of cell size / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of osteoclast differentiation / cellular response to osmotic stress / anoikis / negative regulation of protein localization to nucleus / inositol hexakisphosphate binding / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / regulation of cell size / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / positive regulation of actin filament polymerization / germ cell development / behavioral response to pain / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TOR signaling / positive regulation of translational initiation / mTORC1-mediated signalling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / social behavior / HSF1-dependent transactivation / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / regulation of macroautophagy / protein kinase activator activity / positive regulation of TOR signaling / enzyme-substrate adaptor activity / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / response to amino acid / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / positive regulation of lipid biosynthetic process / heart morphogenesis / cellular response to nutrient levels / neuronal action potential / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / T cell costimulation / phagocytic vesicle / 14-3-3 protein binding / positive regulation of endothelial cell proliferation / endomembrane system / cytoskeleton organization / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of glycolytic process / cellular response to starvation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of PTEN gene transcription / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of translation / VEGFR2 mediated vascular permeability / post-embryonic development / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / cellular response to amino acid stimulus
類似検索 - 分子機能
Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR ...Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / HEAT repeat / HEAT repeat / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase mTOR / Regulatory-associated protein of mTOR / Target of rapamycin complex subunit LST8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å
データ登録者Aylett CHS / Sauer E / Imseng S / Boehringer D / Hall MN / Ban N / Maier T
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Architecture of human mTOR complex 1.
著者: Christopher H S Aylett / Evelyn Sauer / Stefan Imseng / Daniel Boehringer / Michael N Hall / Nenad Ban / Timm Maier /
要旨: Target of rapamycin (TOR), a conserved protein kinase and central controller of cell growth, functions in two structurally and functionally distinct complexes: TORC1 and TORC2. Dysregulation of ...Target of rapamycin (TOR), a conserved protein kinase and central controller of cell growth, functions in two structurally and functionally distinct complexes: TORC1 and TORC2. Dysregulation of mammalian TOR (mTOR) signaling is implicated in pathologies that include diabetes, cancer, and neurodegeneration. We resolved the architecture of human mTORC1 (mTOR with subunits Raptor and mLST8) bound to FK506 binding protein (FKBP)-rapamycin, by combining cryo-electron microscopy at 5.9 angstrom resolution with crystallographic studies of Chaetomium thermophilum Raptor at 4.3 angstrom resolution. The structure explains how FKBP-rapamycin and architectural elements of mTORC1 limit access to the recessed active site. Consistent with a role in substrate recognition and delivery, the conserved amino-terminal domain of Raptor is juxtaposed to the kinase active site.
履歴
登録2015年10月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月11日-
マップ公開2015年12月30日-
更新2016年1月13日-
現状2016年1月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5flc
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3213_mTO...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3213.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human mTOR complex 1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.39 Å/pix.
x 256 pix.
= 355.84 Å		1.39 Å/pix.
x 256 pix.
= 355.84 Å		1.39 Å/pix.
x 256 pix.
= 355.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.39 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.066 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.04557803 - 0.20396529
平均 (標準偏差)0.00100273 (±0.01044368)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 355.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.391.391.39
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z355.840355.840355.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0460.2040.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human mTOR complex 1

全体名称: Human mTOR complex 1
要素
  • 試料: Human mTOR complex 1
  • タンパク質・ペプチド: mTOR
  • タンパク質・ペプチド: Raptor
  • タンパク質・ペプチド: mLST8

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超分子 #1000: Human mTOR complex 1

超分子名称: Human mTOR complex 1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: tetrameric / Number unique components: 3
分子量理論値: 1 MDa

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分子 #1: mTOR

分子名称: mTOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: Dimeric / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 290 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: 21 / 組換プラスミド: Multibac
配列UniProtKB: Serine/threonine-protein kinase mTOR

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分子 #2: Raptor

分子名称: Raptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 集合状態: Dimeric / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 150 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: 21 / 組換プラスミド: Multibac
配列UniProtKB: Regulatory-associated protein of mTOR

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分子 #3: mLST8

分子名称: mLST8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 40 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: 21 / 組換プラスミド: Multibac
配列UniProtKB: Target of rapamycin complex subunit LST8

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 100 mM NaCl, 10 mM NaBicine, 1 mM TCEP
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 with an additional thin carbon layer
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: 4 second blotting

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification
日付2015年5月5日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 6299 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Single movie frame readout. 7 frames per exposure. Drift corrected in post-processing. 4 images per hole.
ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 100719 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.9 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Poor quality micrographs were rejected by eye, based on the extent and regularity of the Thon rings observed in the contrast transfer function. Estimation of the contrast transfer function was carried out for each image using CTFFIND3, particles were selected semi-automatically using boxer and batchboxer.
CTF補正詳細: Each image
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND3, RELION, 1.3
詳細: For full details see the supplemental materials and methods in the accompanying publication which provides processing details and the classification schema.
使用した粒子像数: 309792

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4jsn


Chain - #0 - Chain ID: B / Chain - #1 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: CC
得られたモデル

PDB-5flc:
Architecture of human mTOR Complex 1 - 5.9 Angstrom reconstruction

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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