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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32083 | |||||||||
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タイトル | Structure of Apo-hsTRPM2 channel TM domain | |||||||||
マップデータ | TMD-Pore-hsTRPM2-subtract | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to purine-containing compound / mono-ADP-D-ribose binding / manganese ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transport / dendritic cell differentiation / response to purine-containing compound / ligand-gated calcium channel activity / regulation of filopodium assembly / cellular response to temperature stimulus / sodium channel activity ...cellular response to purine-containing compound / mono-ADP-D-ribose binding / manganese ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transport / dendritic cell differentiation / response to purine-containing compound / ligand-gated calcium channel activity / regulation of filopodium assembly / cellular response to temperature stimulus / sodium channel activity / TRP channels / response to hydroperoxide / calcium ion transmembrane import into cytosol / dendritic cell chemotaxis / temperature homeostasis / intracellularly gated calcium channel activity / tertiary granule membrane / : / ficolin-1-rich granule membrane / calcium ion import across plasma membrane / monoatomic cation channel activity / specific granule membrane / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to calcium ion / cell projection / regulation of actin cytoskeleton organization / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to hydrogen peroxide / calcium ion transport / response to heat / perikaryon / protein homotetramerization / lysosome / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å | |||||||||
データ登録者 | Yu XF / Xie Y / Zhang XK / Ma C / Guo JT / Yang F / Yang W | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021 タイトル: Structural and functional basis of the selectivity filter as a gate in human TRPM2 channel. 著者: Xiafei Yu / Yuan Xie / Xiaokang Zhang / Cheng Ma / Likun Liu / Wenxuan Zhen / Lingyi Xu / Jianmin Zhang / Yan Liang / Lixia Zhao / Xiuxia Gao / Peilin Yu / Jianhong Luo / Lin-Hua Jiang / Yan ...著者: Xiafei Yu / Yuan Xie / Xiaokang Zhang / Cheng Ma / Likun Liu / Wenxuan Zhen / Lingyi Xu / Jianmin Zhang / Yan Liang / Lixia Zhao / Xiuxia Gao / Peilin Yu / Jianhong Luo / Lin-Hua Jiang / Yan Nie / Fan Yang / Jiangtao Guo / Wei Yang / 要旨: Transient receptor potential melastatin 2 (TRPM2), a Ca-permeable cation channel, is gated by intracellular adenosine diphosphate ribose (ADPR), Ca, warm temperature, and oxidative stress. It is ...Transient receptor potential melastatin 2 (TRPM2), a Ca-permeable cation channel, is gated by intracellular adenosine diphosphate ribose (ADPR), Ca, warm temperature, and oxidative stress. It is critically involved in physiological and pathological processes ranging from inflammation to stroke to neurodegeneration. At present, the channel's gating and ion permeation mechanisms, such as the location and identity of the selectivity filter, remain ambiguous. Here, we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of human TRPM2 in nanodisc in the ligand-free state. Cryo-EM map-guided computational modeling and patch-clamp recording further identify a quadruple-residue motif as the ion selectivity filter, which adopts a restrictive conformation in the closed state and acts as a gate, profoundly contrasting with its widely open conformation in the Nematostella vectensis TRPM2. Our study reveals the gating of human TRPM2 by the filter and demonstrates the feasibility of using cryo-EM in conjunction with computational modeling and functional studies to garner structural information for intrinsically dynamic but functionally important domains. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32083.map.gz | 186.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32083-v30.xml emd-32083.xml | 10 KB 10 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32083.png | 89.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32083 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32083 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32083_validation.pdf.gz | 456 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32083_full_validation.pdf.gz | 455.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32083_validation.xml.gz | 6.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32083_validation.cif.gz | 7.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32083 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32083 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32083.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | TMD-Pore-hsTRPM2-subtract | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.855 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : TRPM2
全体 | 名称: TRPM2 |
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要素 |
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-超分子 #1: TRPM2
超分子 | 名称: TRPM2 / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
分子 | 名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 40.967398 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: GQLSVDNGLW RVTLCMLAFP LLLTGLISFR EKRLQDVGTP AARARAFFTA PVVVFHLNIL SYFAFLCLFA YVLMVDFQPV PSWCECAIY LWLFSLVCEE MRQLFYDPDE CGLMKKAALY FSDFWNKLDV GAILLFVAGL TCRLIPATLY PGRVILSLDF I LFCLRLMH ...文字列: GQLSVDNGLW RVTLCMLAFP LLLTGLISFR EKRLQDVGTP AARARAFFTA PVVVFHLNIL SYFAFLCLFA YVLMVDFQPV PSWCECAIY LWLFSLVCEE MRQLFYDPDE CGLMKKAALY FSDFWNKLDV GAILLFVAGL TCRLIPATLY PGRVILSLDF I LFCLRLMH IFTISKTLGP KIIIVKRMMK DVFFFLFLLA VWVVSFGVAK QAILIHNERR VDWLFRGAVY HSYLTIFGQI PG YIDGVNF NPEHCSPNGT DPYKPKCPES DATQQRPAFP EWLTVLLLCL YLLFTNILLL NLLIAMFNYT FQQVQEHTDQ IWK FQRHDL IEEYHGRPAA PPPFILLSHL QLFIKRVV |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 68530 |
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初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |