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万見
- EMDB-31955: Cryo-EM structure of the mouse TAPL (9mer-peptide bound) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31955
タイトルCryo-EM structure of the mouse TAPL (9mer-peptide bound)
マップデータ
試料
  • 複合体: Mouse TAPL (9mer-peptide bound)
    • タンパク質・ペプチド: ABC-type oligopeptide transporter ABCB9
    • タンパク質・ペプチド: ARG-ARG-TYR-GLN-LYS-SER-THR-GLU-LEU
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
キーワードTAPL / Peptide transporter / Lipid floppase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type oligopeptide transporter / oligopeptide export from mitochondrion / peptide metabolic process / ABC-type oligopeptide transporter activity / ABC-family proteins mediated transport / peptide transport / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / transmembrane transport / protein transport / mitochondrial inner membrane ...ABC-type oligopeptide transporter / oligopeptide export from mitochondrion / peptide metabolic process / ABC-type oligopeptide transporter activity / ABC-family proteins mediated transport / peptide transport / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / transmembrane transport / protein transport / mitochondrial inner membrane / lysosome / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP-binding cassette subfamily B member 9 / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain ...ATP-binding cassette subfamily B member 9 / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ABC-type oligopeptide transporter ABCB9
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.98 Å
データ登録者Park JG / Kim S / Jang E / Choi SH / Han H / Kim JW / Ju S / Min DS / Jin MS
資金援助 韓国, 4件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)2019M3E5D6063908 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A9I4022846 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1I1A1A01072077 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1A6A3A13064599 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The lysosomal transporter TAPL has a dual role as peptide translocator and phosphatidylserine floppase.
著者: Jun Gyou Park / Songwon Kim / Eunhong Jang / Seung Hun Choi / Hyunsu Han / Seulgi Ju / Ji Won Kim / Da Sol Min / Mi Sun Jin /
要旨: TAPL is a lysosomal ATP-binding cassette transporter that translocates a broad spectrum of polypeptides from the cytoplasm into the lysosomal lumen. Here we report that, in addition to its well-known ...TAPL is a lysosomal ATP-binding cassette transporter that translocates a broad spectrum of polypeptides from the cytoplasm into the lysosomal lumen. Here we report that, in addition to its well-known role as a peptide translocator, TAPL exhibits an ATP-dependent phosphatidylserine floppase activity that is the possible cause of its high basal ATPase activity and of the lack of coupling between ATP hydrolysis and peptide efflux. We also present the cryo-EM structures of mouse TAPL complexed with (i) phospholipid, (ii) cholesteryl hemisuccinate (CHS) and 9-mer peptide, and (iii) ADP·BeF. The inward-facing structure reveals that F449 protrudes into the cylindrical transport pathway and divides it into a large hydrophilic central cavity and a sizable hydrophobic upper cavity. In the structure, the peptide binds to TAPL in horizontally-stretched fashion within the central cavity, while lipid molecules plug vertically into the upper cavity. Together, our results suggest that TAPL uses different mechanisms to function as a peptide translocase and a phosphatidylserine floppase.
履歴
登録2021年9月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月19日-
マップ公開2022年10月19日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31955.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31955.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.24
最小 - 最大-0.37463716 - 0.83371544
平均 (標準偏差)0.006865318 (±0.04165501)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 215.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mouse TAPL (9mer-peptide bound)

全体名称: Mouse TAPL (9mer-peptide bound)
要素
  • 複合体: Mouse TAPL (9mer-peptide bound)
    • タンパク質・ペプチド: ABC-type oligopeptide transporter ABCB9
    • タンパク質・ペプチド: ARG-ARG-TYR-GLN-LYS-SER-THR-GLU-LEU
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

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超分子 #1: Mouse TAPL (9mer-peptide bound)

超分子名称: Mouse TAPL (9mer-peptide bound) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Mouse TAPL (9mer-peptide bound)
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: ABC-type oligopeptide transporter ABCB9

分子名称: ABC-type oligopeptide transporter ABCB9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ABC-type oligopeptide transporter
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 84.046805 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MRLWKAVVVT LAFVSTDVGV TTAIYAFSHL DRSLLEDIRH FNIFDSVLDL WAACLYRSCL LLGATIGVAK NSALGPRRLR ASWLVITLV CLFVGIYAMA KLLLFSEVRR PIRDPWFWAL FVWTYISLAA SFLLWGLLAT VRPDAEALEP GNEGFHGEGG A PAEQASGA ...文字列:
MRLWKAVVVT LAFVSTDVGV TTAIYAFSHL DRSLLEDIRH FNIFDSVLDL WAACLYRSCL LLGATIGVAK NSALGPRRLR ASWLVITLV CLFVGIYAMA KLLLFSEVRR PIRDPWFWAL FVWTYISLAA SFLLWGLLAT VRPDAEALEP GNEGFHGEGG A PAEQASGA TLQKLLSYTK PDVAFLVAAS FFLIVAALGE TFLPYYTGRA IDSIVIQKSM DQFTTAVVVV CLLAIGSSLA AG IRGGIFT LVFARLNIRL RNCLFRSLVS QETSFFDENR TGDLISRLTS DTTMVSDLVS QNINIFLRNT VKVTGVVVFM FSL SWQLSL VTFMGFPIIM MVSNIYGKYY KRLSKEVQSA LARASTTAEE TISAMKTVRS FANEEEEAEV FLRKLQQVYK LNRK EAAAY MSYVWGSGLT LLVVQVSILY YGGHLVISGQ MSSGNLIAFI IYEFVLGDCM ESVGSVYSGL MQGVGAAEKV FEFID RQPT MVHDGSLAPD HLEGRVDFEN VTFTYRTRPH TQVLQNVSFS LSPGKVTALV GPSGSGKSSC VNILENFYPL QGGRVL LDG KPIGAYDHKY LHRVISLVSQ EPVLFARSIT DNISYGLPTV PFEMVVEAAQ KANAHGFIME LQDGYSTETG EKGAQLS GG QKQRVAMARA LVRNPPVLIL DEATSALDAE SEYLIQQAIH GNLQRHTVLI IAHRLSTVER AHLIVVLDKG RVVQQGTH Q QLLAQGGLYA KLVQRQMLGL EHPLDYTASH KEPPSNTEHK A

UniProtKB: ABC-type oligopeptide transporter ABCB9

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分子 #2: ARG-ARG-TYR-GLN-LYS-SER-THR-GLU-LEU

分子名称: ARG-ARG-TYR-GLN-LYS-SER-THR-GLU-LEU / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 1.183338 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
RRYQKSTEL

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分子 #3: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 102428
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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