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万見
- EMDB-18809: Monomeric E6AP-E6-p53 ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18809
タイトルMonomeric E6AP-E6-p53 ternary complex
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: Monomeric E6AP-E6-p53 ternary complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-protein ligase E3A
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like protein SMT3,Protein E6
    • タンパク質・ペプチド: Cellular tumor antigen p53
  • リガンド: ZINC ION
キーワードE3 ligase / viral protein / transcription factor. / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm entry / : / symbiont-mediated suppression of host transcription / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation ...sperm entry / : / symbiont-mediated suppression of host transcription / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / prostate gland growth / SUMOylation of SUMOylation proteins / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription regulator activator activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / SUMOylation of RNA binding proteins / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / germ cell nucleus / regulation of fibroblast apoptotic process / bone marrow development / cellular response to actinomycin D / regulation of Cdc42 protein signal transduction / circadian behavior / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / histone deacetylase regulator activity / positive regulation of programmed necrotic cell death / T cell proliferation involved in immune response / : / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / SUMOylation of chromatin organization proteins / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / mRNA transcription / negative regulation of glial cell proliferation / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / androgen receptor signaling pathway / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / ER overload response / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / B cell lineage commitment / entrainment of circadian clock by photoperiod / negative regulation of DNA replication / negative regulation of mitophagy / Zygotic genome activation (ZGA) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / PI5P Regulates TP53 Acetylation / necroptotic process / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / progesterone receptor signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / TFIID-class transcription factor complex binding / cellular response to UV-C / regulation of proteolysis / ubiquitin-like protein ligase binding / viral process / neuroblast proliferation / replicative senescence / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / protein sumoylation / general transcription initiation factor binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Pyroptosis
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like ...Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / : / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein E6 / Cellular tumor antigen p53 / Ubiquitin-protein ligase E3A / Small ubiquitin-related modifier
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Sandate CR / Chakraborty D / Kater L / Kempf G / Thoma NH
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: Structural insights into viral hijacking of p53 by E6 and E6AP
著者: Sandate CR / Chakraborty D / Kater L / Kempf G / Thoma NH
履歴
登録2023年11月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月6日-
マップ公開2023年12月6日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18809.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18809.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.26 Å/pix.
x 256 pix.
= 322.56 Å		1.26 Å/pix.
x 256 pix.
= 322.56 Å		1.26 Å/pix.
x 256 pix.
= 322.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.26 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.359
最小 - 最大-3.3678162 - 4.581015
平均 (標準偏差)-0.00095515815 (±0.05940582)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 322.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map

ファイルemd_18809_additional_1.map
注釈Unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_18809_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_18809_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Monomeric E6AP-E6-p53 ternary complex

全体名称: Monomeric E6AP-E6-p53 ternary complex
要素
  • 複合体: Monomeric E6AP-E6-p53 ternary complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-protein ligase E3A
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like protein SMT3,Protein E6
    • タンパク質・ペプチド: Cellular tumor antigen p53
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Monomeric E6AP-E6-p53 ternary complex

超分子名称: Monomeric E6AP-E6-p53 ternary complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 176 KDa

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分子 #1: Ubiquitin-protein ligase E3A

分子名称: Ubiquitin-protein ligase E3A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 103.5955 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMEKLHQ CYWKSGEPQS DDIEASRMKR AAAKHLIERY YHQLTEGCGN EACTNEFCAS CPTFLRMDN NAAAIKALEL YKINAKLCDP HPSKKGASSA YLENSKGAPN NSCSEIKMNK KGARIDFKDV TYLTEEKVYE I LELCRERE ...文字列:
MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMEKLHQ CYWKSGEPQS DDIEASRMKR AAAKHLIERY YHQLTEGCGN EACTNEFCAS CPTFLRMDN NAAAIKALEL YKINAKLCDP HPSKKGASSA YLENSKGAPN NSCSEIKMNK KGARIDFKDV TYLTEEKVYE I LELCRERE DYSPLIRVIG RVFSSAEALV QSFRKVKQHT KEELKSLQAK DEDKDEDEKE KAACSAAAME EDSEASSSRI GD SSQGDNN LQKLGPDDVS VDIDAIRRVY TRLLSNEKIE TAFLNALVYL SPNVECDLTY HNVYSRDPNY LNLFIIVMEN RNL HSPEYL EMALPLFCKA MSKLPLAAQG KLIRLWSKYN ADQIRRMMET FQQLITYKVI SNEFNSRNLV NDDDAIVAAS KCLK MVYYA NVVGGEVDTN HNEEDDEEPI PESSELTLQE LLGEERRNKK GPRVDPLETE LGVKTLDCRK PLIPFEEFIN EPLNE VLEM DKDYTFFKVE TENKFSFMTC PFILNAVTKN LGLYYDNRIR MYSERRITVL YSLVQGQQLN PYLRLKVRRD HIIDDA LVR LEMIAMENPA DLKKQLYVEF EGEQGVDEGG VSKEFFQLVV EEIFNPDIGM FTYDESTKLF WFNPSSFETE GQFTLIG IV LGLAIYNNCI LDVHFPMVVY RKLMGKKGTF RDLGDSHPVL YQSLKDLLEY EGNVEDDMMI TFQISQTDLF GNPMMYDL K ENGDKIPITN ENRKEFVNLY SDYILNKSVE KQFKAFRRGF HMVTNESPLK YLFRPEEIEL LICGSRNLDF QALEETTEY DGGYTRDSVL IREFWEIVHS FTDEQKRLFL QFTTGTDRAP VGGLGKLKMI IAKNGPDTER LPTSHTCFNV LLLPEYSSKE KLKERLLKA ITYAKGFGML

UniProtKB: Ubiquitin-protein ligase E3A

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分子 #2: Ubiquitin-like protein SMT3,Protein E6

分子名称: Ubiquitin-like protein SMT3,Protein E6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
分子量理論値: 31.542988 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSDSEVNQEA KPEVKPEVKP ETHINLKVSD GSSEIFFKIK KTTPLRRLME AFAKRQGKEM DSLRFLYDGI RIQADQTPED LDMEDNDII EAHREQIGGS ADENLYFQGM HQKRTAMFQD PQERPRKLPQ LCTELQTTIH DIILECVYCK QQLLRREVYD F AFRDLCIV ...文字列:
MSDSEVNQEA KPEVKPEVKP ETHINLKVSD GSSEIFFKIK KTTPLRRLME AFAKRQGKEM DSLRFLYDGI RIQADQTPED LDMEDNDII EAHREQIGGS ADENLYFQGM HQKRTAMFQD PQERPRKLPQ LCTELQTTIH DIILECVYCK QQLLRREVYD F AFRDLCIV YRDGNPYAVC DKCLKFYSKI SEYRHYSYSL YGTTLEQQYN KPLSDLLIRC INCQKPLSPE EKQRHLDKKQ RF HNIRGRW TGRCMSCSRS SRTRRETQL

UniProtKB: Small ubiquitin-related modifier, Protein E6

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分子 #3: Cellular tumor antigen p53

分子名称: Cellular tumor antigen p53 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.495152 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMEEPQS DPSVEPPLSQ ETFSDLWKLL PENNVLSPLP SQAMDDLMLS PDDIEQWFTE DPGPDEAPR MPEAAPPVAP APAAPTPAAP APAPSWPLSS SVPSQKTYQG SYGFRLGFLH SGTAKSVTCT YSPALNKMFC Q LAKTCPVQ ...文字列:
MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMEEPQS DPSVEPPLSQ ETFSDLWKLL PENNVLSPLP SQAMDDLMLS PDDIEQWFTE DPGPDEAPR MPEAAPPVAP APAAPTPAAP APAPSWPLSS SVPSQKTYQG SYGFRLGFLH SGTAKSVTCT YSPALNKMFC Q LAKTCPVQ LWVDSTPPPG TRVRAMAIYK QSQHMTEVVR RCPHHERCSD SDGLAPPQHL IRVEGNLRVE YLDDRNTFRH SV VVPYEPP EVGSDCTTIH YNYMCNSSCM GGMNRRPILT IITLEDSSGN LLGRNSFEVR VCACPGRDRR TEEENLRKKG EPH HELPPG STKRALPNNT SSSPQPKKKP LDGEYFTLQI RGRERFEMFR ELNEALELKD AQAGKEPGGS RAHSSHLKSK KGQS TSRHK KLMFKTEGPD SD

UniProtKB: Cellular tumor antigen p53

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
100.0 mMKCl
0.5 mMMgCl2
0.5 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 15 mA current, Pelco EasyGlow
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 18039 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 16800000 / 詳細: Blob picker
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio (cryoSPARC)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v.4) / 使用した粒子像数: 297000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8r1f:
Monomeric E6AP-E6-p53 ternary complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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