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万見
- PDB-5wrh: FlgG structure based on the CryoEM map of the bacterial flagellar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wrh
タイトルFlgG structure based on the CryoEM map of the bacterial flagellar polyrod
要素Flagellar basal-body rod protein FlgG
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / the bacterial flagellar motor
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, distal rod / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility
類似検索 - 分子機能
Flagellar basal-body rod FlgG / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar basal-body rod protein FlgG
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Fujii, T. / Namba, K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Identical folds used for distinct mechanical functions of the bacterial flagellar rod and hook.
著者: Takashi Fujii / Takayuki Kato / Koichi D Hiraoka / Tomoko Miyata / Tohru Minamino / Fabienne F V Chevance / Kelly T Hughes / Keiichi Namba /
要旨: The bacterial flagellum is a motile organelle driven by a rotary motor, and its axial portions function as a drive shaft (rod), a universal joint (hook) and a helical propeller (filament). The rod ...The bacterial flagellum is a motile organelle driven by a rotary motor, and its axial portions function as a drive shaft (rod), a universal joint (hook) and a helical propeller (filament). The rod and hook are directly connected to each other, with their subunit proteins FlgG and FlgE having 39% sequence identity, but show distinct mechanical properties; the rod is straight and rigid as a drive shaft whereas the hook is flexible in bending as a universal joint. Here we report the structure of the rod and comparison with that of the hook. While these two structures have the same helical symmetry and repeat distance and nearly identical folds of corresponding domains, the domain orientations differ by ∼7°, resulting in tight and loose axial subunit packing in the rod and hook, respectively, conferring the rigidity on the rod and flexibility on the hook. This provides a good example of versatile use of a protein structure in biological organisms.
履歴
登録2016年12月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6683
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6683
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar basal-body rod protein FlgG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7851
ポリマ－27,7851
非ポリマー00
水0
1
A: Flagellar basal-body rod protein FlgG
x 22


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)611,26622
ポリマ－611,26622
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation22
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
transform to helical frame1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 22 / Rise per n subunits: 4.13 Å / Rotation per n subunits: 64.723 °)

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要素

#1: タンパク質 Flagellar basal-body rod protein FlgG / Distal rod protein


分子量: 27784.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 参照: UniProt: P0A1J3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: the bacterial flagellar polyrod / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 64.75 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.13 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 10645 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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