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万見
- PDB-3j2w: Electron cryo-microscopy of Chikungunya virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j2w
タイトルElectron cryo-microscopy of Chikungunya virus
要素
  • (Glycoprotein ...糖タンパク質) x 5
  • Capsid proteinカプシド
キーワードVIRUS (ウイルス) / E1-E2 glycoprotein / nucleocapsid protein (ウイルス) / transmembrane helix (膜貫通型ドメイン)
機能・相同性
機能・相同性情報


トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / RNA binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5 Å
データ登録者Sun, S. / Xiang, Y. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: Structural analyses at pseudo atomic resolution of Chikungunya virus and antibodies show mechanisms of neutralization.
著者: Siyang Sun / Ye Xiang / Wataru Akahata / Heather Holdaway / Pankaj Pal / Xinzheng Zhang / Michael S Diamond / Gary J Nabel / Michael G Rossmann /
要旨: A 5.3 Å resolution, cryo-electron microscopy (cryoEM) map of Chikungunya virus-like particles (VLPs) has been interpreted using the previously published crystal structure of the Chikungunya E1-E2 ...A 5.3 Å resolution, cryo-electron microscopy (cryoEM) map of Chikungunya virus-like particles (VLPs) has been interpreted using the previously published crystal structure of the Chikungunya E1-E2 glycoprotein heterodimer. The heterodimer structure was divided into domains to obtain a good fit to the cryoEM density. Differences in the T = 4 quasi-equivalent heterodimer components show their adaptation to different environments. The spikes on the icosahedral 3-fold axes and those in general positions are significantly different, possibly representing different phases during initial generation of fusogenic E1 trimers. CryoEM maps of neutralizing Fab fragments complexed with VLPs have been interpreted using the crystal structures of the Fab fragments and the VLP structure. Based on these analyses the CHK-152 antibody was shown to stabilize the viral surface, hindering the exposure of the fusion-loop, likely neutralizing infection by blocking fusion. The CHK-9, m10 and m242 antibodies surround the receptor-attachment site, probably inhibiting infection by blocking cell attachment. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00435.001.
履歴
登録2013年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Structure summary
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5577
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein E1
M: Glycoprotein E2
B: Glycoprotein E1
N: Glycoprotein E2
C: Glycoprotein E1
O: Glycoprotein E2
D: Glycoprotein E1
P: Glycoprotein E2
E: Glycoprotein E1
Q: Glycoprotein E2
F: Glycoprotein E1
R: Glycoprotein E2
G: Glycoprotein E1
S: Glycoprotein E2
H: Glycoprotein E1
T: Glycoprotein E2
I: Capsid protein
J: Capsid protein
K: Capsid protein
L: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)441,69320
ポリマ－441,69320
非ポリマー00
水0
1
A: Glycoprotein E1
M: Glycoprotein E2
B: Glycoprotein E1
N: Glycoprotein E2
C: Glycoprotein E1
O: Glycoprotein E2
D: Glycoprotein E1
P: Glycoprotein E2
E: Glycoprotein E1
Q: Glycoprotein E2
F: Glycoprotein E1
R: Glycoprotein E2
G: Glycoprotein E1
S: Glycoprotein E2
H: Glycoprotein E1
T: Glycoprotein E2
I: Capsid protein
J: Capsid protein
K: Capsid protein
L: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,501,6061200
ポリマ－26,501,6061200
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: Glycoprotein E1
M: Glycoprotein E2
B: Glycoprotein E1
N: Glycoprotein E2
C: Glycoprotein E1
O: Glycoprotein E2
D: Glycoprotein E1
P: Glycoprotein E2
E: Glycoprotein E1
Q: Glycoprotein E2
F: Glycoprotein E1
R: Glycoprotein E2
G: Glycoprotein E1
S: Glycoprotein E2
H: Glycoprotein E1
T: Glycoprotein E2
I: Capsid protein
J: Capsid protein
K: Capsid protein
L: Capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.21 MDa, 100 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,208,467100
ポリマ－2,208,467100
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: Glycoprotein E1
M: Glycoprotein E2
B: Glycoprotein E1
N: Glycoprotein E2
C: Glycoprotein E1
O: Glycoprotein E2
D: Glycoprotein E1
P: Glycoprotein E2
E: Glycoprotein E1
Q: Glycoprotein E2
F: Glycoprotein E1
R: Glycoprotein E2
G: Glycoprotein E1
S: Glycoprotein E2
H: Glycoprotein E1
T: Glycoprotein E2
I: Capsid protein
J: Capsid protein
K: Capsid protein
L: Capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.65 MDa, 120 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,650,161120
ポリマ－2,650,161120
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

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Glycoprotein ... , 5種, 16分子 ABCDMNOPEFGHQRST

#1: タンパク質
Glycoprotein E1


分子量: 42712.309 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 810-1202 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1H8W5
#2: タンパク質 Glycoprotein E2


分子量: 37848.852 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 332-667 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1H8W5
#3: タンパク質 Glycoprotein E2


分子量: 37866.891 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 332-667 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1H8W5
#4: タンパク質・ペプチド
Glycoprotein E1


分子量: 4810.723 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 668-748 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5XXP3
#5: タンパク質
Glycoprotein E2


分子量: 8817.458 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1203-1248 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5XXP3

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タンパク質 , 1種, 4分子 IJKL

#6: タンパク質
Capsid protein / カプシド


分子量: 16229.508 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 113-261 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5XXP3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Chikungunya VLP / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / ホストのカテゴリ: INVERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Aedes albopictus
緩衝液名称: PBS / pH: 7 / 詳細: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh copper grid (1.2 um hole)
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / Temp: 100 K / 湿度: 100 %
詳細: Blot for 2 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK I)
手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / Cs: 2.7 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 250000 times magnification
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 1532
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2EMAN３次元再構成
3FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 36236 / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 3N43

3n43

精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30928 0 0 0 30928

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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