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- PDB-1jew: CRYO-EM STRUCTURE OF COXSACKIEVIRUS B3(M STRAIN) WITH ITS CELLULA... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1jew
タイトルCRYO-EM STRUCTURE OF COXSACKIEVIRUS B3(M STRAIN) WITH ITS CELLULAR RECEPTOR, COXSACKIEVIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR (CAR).
要素
  • COXSACKIEVIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
  • COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP1
  • COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP2
  • COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP3
  • COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP4
キーワードVirus/Receptor / COXSACKIEVIRUS B3 / CVB3 / CAR (自動車) / CRYO-EM STRUCTURE / Icosahedral virus / Virus-Receptor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / homotypic cell-cell adhesion / AV node cell to bundle of His cell communication / epithelial structure maintenance / gamma-delta T cell activation / regulation of AV node cell action potential / germ cell migration / apicolateral plasma membrane / cell-cell junction organization ...AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / homotypic cell-cell adhesion / AV node cell to bundle of His cell communication / epithelial structure maintenance / gamma-delta T cell activation / regulation of AV node cell action potential / germ cell migration / apicolateral plasma membrane / cell-cell junction organization / transepithelial transport / connexin binding / cardiac muscle cell development / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / bicellular tight junction / 介在板 / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ピコルナイン2A / cell adhesion molecule binding / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / mitochondrion organization / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / 好中球 / picornain 3C / acrosomal vesicle / filopodium / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / PDZ domain binding / host cell cytoplasmic vesicle membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / 接着結合 / neuromuscular junction / endocytosis involved in viral entry into host cell / beta-catenin binding / : / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cell-cell junction / nucleoside-triphosphate phosphatase / integrin binding / virus receptor activity / protein complex oligomerization / 細胞結合 / cell body / monoatomic ion channel activity / heart development / 成長円錐 / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / defense response to virus / RNA helicase activity / DNA複製 / neuron projection / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / 脂質ラフト / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / signaling receptor binding / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / タンパク質分解 / extracellular space / RNA binding / extracellular region / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / 免疫グロブリンフォールド / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / 免疫グロブリンフォールド / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Coxsackievirus and adenovirus receptor / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22 Å
データ登録者Rossmann, M.G. / He, Y.
引用
ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2001
タイトル: Interaction of coxsackievirus B3 with the full length coxsackievirus-adenovirus receptor.
著者: Y He / P R Chipman / J Howitt / C M Bator / M A Whitt / T S Baker / R J Kuhn / C W Anderson / P Freimuth / M G Rossmann /
要旨: Group B coxsackieviruses (CVB) utilize the coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR) to recognize host cells. CAR is a membrane protein with two Ig-like extracellular domains (D1 and D2), a ...Group B coxsackieviruses (CVB) utilize the coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR) to recognize host cells. CAR is a membrane protein with two Ig-like extracellular domains (D1 and D2), a transmembrane domain and a cytoplasmic domain. The three-dimensional structure of coxsackievirus B3 (CVB3) in complex with full length human CAR and also with the D1D2 fragment of CAR were determined to approximately 22 A resolution using cryo-electron microscopy (cryo-EM). Pairs of transmembrane domains of CAR associate with each other in a detergent cloud that mimics a cellular plasma membrane. This is the first view of a virus-receptor interaction at this resolution that includes the transmembrane and cytoplasmic portion of the receptor. CAR binds with the distal end of domain D1 in the canyon of CVB3, similar to how other receptor molecules bind to entero- and rhinoviruses. The previously described interface of CAR with the adenovirus knob protein utilizes a side surface of D1.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: ISOLATION OF A COMMON RECEPTOR FOR COXSACKIE B VIRUSES AND ADENOVIRUSES 2 AND 5
著者: Bergelson, J.M. / Cunningham, J.A. / Droguett, G. / Kurt-Jones, E.A. / Krithivas, A. / Hong, J.S. / Horwitz, M.S. / Crowell, R.L. / Finberg, R.W.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: STRUCTURAL ANALYSIS OF THE MECHANISM OF ADENOVIRUS BINDING TO ITS HUMAN CELLULAR RECEPTOR CAR
著者: Bewley, M.C. / Springer, K. / Zhang, Y.B. / Freimuth, P. / Flanagan, J.M.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: THE STRUCTURE OF COXSACKIEVIRUS B3 AT 3.5A RESOLUTION
著者: Muckelbauer, J.K. / Kremer, M. / Minor, I. / Diana, G. / Dutko, F.J. / Groarke, J. / Pevear, D.C. / Rossman, M.G.
履歴
登録2001年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42021年3月31日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: em_entity_assembly_naturalsource / em_entity_assembly_recombinant ...em_entity_assembly_naturalsource / em_entity_assembly_recombinant / entity_src_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
Remark 999SEQUENCE THE COXSACKIEVIRUS B3 USED IN THE EM EXPERIMENT IS M STRAIN, WHICH MIGHT BE DIFFERENT ...SEQUENCE THE COXSACKIEVIRUS B3 USED IN THE EM EXPERIMENT IS M STRAIN, WHICH MIGHT BE DIFFERENT SLIGHTLY WITH OTHER ISOLATES GIVING ARISE TO THE CONFLICTS.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: COXSACKIEVIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
1: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP1
2: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP2
3: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP3
4: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,1945
ポリマ－107,1945
非ポリマー00
水0
1
R: COXSACKIEVIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
1: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP1
2: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP2
3: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP3
4: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP4
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,431,617300
ポリマ－6,431,617300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
R: COXSACKIEVIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
1: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP1
2: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP2
3: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP3
4: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP4
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 536 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)535,96825
ポリマ－535,96825
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
R: COXSACKIEVIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
1: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP1
2: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP2
3: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP3
4: COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP4
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 643 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)643,16230
ポリマ－643,16230
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 COXSACKIEVIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR / COXSACKIEVIRUS B-ADENOVIRUS RECEPTOR / HCAR / CVB3 BINDING PROTEIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13358.203 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 21-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAR / 細胞株 (発現宿主): A9 CELLS / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P78310
#2: タンパク質 COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP1 / P1D / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 31380.068 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 571-851 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (strain Woodruff) (コクサッキーウイルス)
属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Human enterovirus B / 株: Woodruff / 解説: COXSACKIEVIRUS B3 / 細胞株 (発現宿主): HELA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q66282
#3: タンパク質 COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP2 / P1B / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 28877.592 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 70-332 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (strain Woodruff) (コクサッキーウイルス)
属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Human enterovirus B / 株: Woodruff / 解説: COXSACKIEVIRUS B3 / 細胞株 (発現宿主): HELA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q66282
#4: タンパク質 COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP3 / P1C / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26198.684 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 333-570 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (strain Woodruff) (コクサッキーウイルス)
属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Human enterovirus B / 株: Woodruff / 解説: COXSACKIEVIRUS B3 / 細胞株 (発現宿主): HELA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q66282
#5: タンパク質 COXSACKIEVIRUS CAPSID, COAT PROTEIN VP4 / P1A / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7379.065 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 2-69 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (strain Woodruff) (コクサッキーウイルス)
属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Human enterovirus B / 株: Woodruff / 解説: COXSACKIEVIRUS B3 / 細胞株 (発現宿主): HELA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q66282

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: COXSACKIEVIRUS B3(M STRAIN) WITH ITS CELLULAR RECEPTOR
タイプ: VIRUS
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
21Coxsackievirus B3 (strain Woodruff) (コクサッキーウイルス)103904
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Mus musculus (ハツカネズミ)10090
21Homo sapiens (ヒト)9606
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結詳細: CVB3 WAS INCUBATED WITH CAR SAMPLE FOR 1 HOURS AT 25 DEGREES CELSIUS (298 KELVIN) USING A FOUR-FOLD EXCESS OF CAR FOR EACH OF THE SIXTY POSSIBLE BINDING SITES PER VIRION. AFTER INCUBATION, ...詳細: CVB3 WAS INCUBATED WITH CAR SAMPLE FOR 1 HOURS AT 25 DEGREES CELSIUS (298 KELVIN) USING A FOUR-FOLD EXCESS OF CAR FOR EACH OF THE SIXTY POSSIBLE BINDING SITES PER VIRION. AFTER INCUBATION, SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626 CRYOTRANSFER HOLDER.
結晶化温度: 298 K / pH: 7.5
詳細: WARNING: THIS IS AN CRYO-ELECTRON MICROSCOPY MODEL DEPOSITION. CRYO-EM INFORMATION HAS BEEN INCLUDED IN THE PDB FILE., pH 7.5, ELECTRON MICROSCOPY RECONSTRUCTION, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 電子顕微鏡法

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2000年6月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 61000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
試料ホルダ温度: 120 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア名称: PURDUE PROGRAMS / カテゴリ: ３次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: COMMON-LINES AND POLAR-FOURIER-TRANSFORM FULLER ET AL. 1996, J.STRUC.BIOL.c 116, 48-55; BAKER AND CHENG, 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 120-130
解像度: 22 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 635 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.3 Å
倍率補正: THE PIXEL SIZE OF THE CRYO-EM MAP WAS CALIBRATED AGAINST A LOW RESOLUTION DENSITY MAP CALCULATED FROM THE CRYSTAL STRUCTURE OF COXSACKIEVIRUS B3. DENSITIES WERE COMPARED BY CROSS- ...倍率補正: THE PIXEL SIZE OF THE CRYO-EM MAP WAS CALIBRATED AGAINST A LOW RESOLUTION DENSITY MAP CALCULATED FROM THE CRYSTAL STRUCTURE OF COXSACKIEVIRUS B3. DENSITIES WERE COMPARED BY CROSS-CORRELATION WITHIN A SPHERICAL SHELL OF INTERNAL RADIUS CORRELATION WITHIN A SPHERICAL SHELL OF INTERNAL RADIUS 110 ANGSTROMS AND EXTERNAL RADIUS OF 145 ANGSTROMS.
詳細: THE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 22 ANGSTROMS, AS MEASURED BY RANDOMLY SPLITTING THE PARTICLES INTO TWO SETS AND COMPARING STRUCTURE FACTORS ...詳細: THE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 22 ANGSTROMS, AS MEASURED BY RANDOMLY SPLITTING THE PARTICLES INTO TWO SETS AND COMPARING STRUCTURE FACTORS OBTAINED FROM SEPARATE RECONSTRUCTIONS (BAKER ET AL. 1991, BIOPHYS.J. 60, 1445-1456). THE EIGENVALUE SPECTRUM GAVE AN INDICATION OF THE RANDOMNESS OF THE DATA THAT WAS INCLUDED IN THE RECONSTRUCTION. THE COMPLETENESS OF THE DATA WAS VERIFIED IN THAT ALL EIGENVALUES EXCEEDED 1.0.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
詳細: METHOD--Acta Cryst. D56, 1341 REFINEMENT PROTOCOL--EMFIT DETAILS--THE DIFFERENCE MAP BETWEEN CVB3-CAR COMPLEX AND NATIVE CVB WAS CALCULATED AND THEN FITTED WITH THE N-TERMINAL DOMAIN OF CAR ...詳細: METHOD--Acta Cryst. D56, 1341 REFINEMENT PROTOCOL--EMFIT DETAILS--THE DIFFERENCE MAP BETWEEN CVB3-CAR COMPLEX AND NATIVE CVB WAS CALCULATED AND THEN FITTED WITH THE N-TERMINAL DOMAIN OF CAR (1KAC, B-CHAIN). THE AUTOMATIC FITTING WAS DONE USI PROGRAM EMFIT DESCRIBED IN ACTA CRYST. D56, 1341-1349. THE CRYSTAL STRUCTURE OF POLIOVIRUS WAS PLACED INTO THE
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数938 0 0 0 938

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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