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- EMDB-1674: The cryo-EM structure of actin filament in the presence of phosphate -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1674
タイトルThe cryo-EM structure of actin filament in the presence of phosphate
マップデータThis is an image of a surface with B-factor correction.
試料
  • 試料: Actin filament in the presence of phosphateマイクロフィラメント
  • タンパク質・ペプチド: Actinアクチン
キーワードactin (アクチン) / cytoskeleton (細胞骨格) / cell adhesion (細胞接着) / cellular signaling / cytokinesis (細胞質分裂) / muscle (骨格筋)
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.0 Å
データ登録者Murakami K / Yasunaga T / Noguchi TQ / Uyeda TQ / Wakabayashi T
引用ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: Structural basis for actin assembly, activation of ATP hydrolysis, and delayed phosphate release.
著者: Kenji Murakami / Takuo Yasunaga / Taro Q P Noguchi / Yuki Gomibuchi / Kien X Ngo / Taro Q P Uyeda / Takeyuki Wakabayashi /
要旨: Assembled actin filaments support cellular signaling, intracellular trafficking, and cytokinesis. ATP hydrolysis triggered by actin assembly provides the structural cues for filament turnover in vivo. ...Assembled actin filaments support cellular signaling, intracellular trafficking, and cytokinesis. ATP hydrolysis triggered by actin assembly provides the structural cues for filament turnover in vivo. Here, we present the cryo-electron microscopic (cryo-EM) structure of filamentous actin (F-actin) in the presence of phosphate, with the visualization of some α-helical backbones and large side chains. A complete atomic model based on the EM map identified intermolecular interactions mediated by bound magnesium and phosphate ions. Comparison of the F-actin model with G-actin monomer crystal structures reveals a critical role for bending of the conserved proline-rich loop in triggering phosphate release following ATP hydrolysis. Crystal structures of G-actin show that mutations in this loop trap the catalytic site in two intermediate states of the ATPase cycle. The combined structural information allows us to propose a detailed molecular mechanism for the biochemical events, including actin polymerization and ATPase activation, critical for actin filament dynamics.
履歴
登録2010年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年6月16日-
マップ公開2010年10月19日-
更新2011年12月23日-
現状2011年12月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 40
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 40
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3g37
  • 表面レベル: 40
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3g37
  • 表面レベル: 35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1674.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1674.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of a surface with B-factor correction.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
2.28 Å/pix.
x 121 pix.
= 275.275 Å		2.28 Å/pix.
x 121 pix.
= 275.275 Å		2.28 Å/pix.
x 121 pix.
= 275.275 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.275 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 33.0 / ムービー #1: 40
最小 - 最大-66.216200000000001 - 105.405000000000001
平均 (標準偏差)0.454097 (±12.051)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin000
サイズ121121121
Spacing121121121
セルA=B=C: 275.275 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.2752.2752.275
M x/y/z121121121
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z275.275275.275275.275
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ121121121
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS121121121
D min/max/mean-66.216105.4050.454

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Actin filament in the presence of phosphate

全体名称: Actin filament in the presence of phosphateマイクロフィラメント
要素
  • 試料: Actin filament in the presence of phosphateマイクロフィラメント
  • タンパク質・ペプチド: Actinアクチン

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超分子 #1000: Actin filament in the presence of phosphate

超分子名称: Actin filament in the presence of phosphate / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Filament / Number unique components: 1
分子量理論値: 1.17 MDa

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分子 #1: Actin

分子名称: Actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Actin / コピー数: 26 / 集合状態: Filament / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit / 組織: Muscle
分子量理論値: 45 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 0.025 mM ATP, 10 mM sodium phosphate (pH 7.4), 0.05 %NaN3, and 0.7 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡HITACHI EF2000
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 100000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: HITACH
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度最低: 77 K / 最高: 77 K / 平均: 77 K
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / デジタル化 - サンプリング間隔: 2.275 µm / 平均電子線量: 15 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 2次元分類クラス数: 72
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EOS / 使用した粒子像数: 8000

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: O, NAMD, EOS
詳細Protocol: Real-space refinement. The initial model was docked manually and refined using O, NAMD, and EOS.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: R-factor
得られたモデル

PDB-3g37:
Cryo-EM structure of actin filament in the presence of phosphate

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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