[日本語] English
万見
- EMDB-1369: Progression of the ribosome recycling factor through the ribosome... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1369
タイトルProgression of the ribosome recycling factor through the ribosome dissociates the two ribosomal subunits.
マップデータ50S-RRF-UG Complex
試料
  • 試料: Binding position of RRF on the 50S subunit, after RRF dependent 70S dissociation
  • 複合体: 50S Large Subunit of Escherichia coli ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Ribosome Recycling Factor
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.4 Å
データ登録者Barat C / Datta PP / Raj VS / Sharma MR / Kaji H / Kaji A / Agrawal RK
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2007
タイトル: Progression of the ribosome recycling factor through the ribosome dissociates the two ribosomal subunits.
著者: Chandana Barat / Partha P Datta / V Samuel Raj / Manjuli R Sharma / Hideko Kaji / Akira Kaji / Rajendra K Agrawal /
要旨: After the termination step of translation, the posttermination complex (PoTC), composed of the ribosome, mRNA, and a deacylated tRNA, is processed by the concerted action of the ribosome-recycling ...After the termination step of translation, the posttermination complex (PoTC), composed of the ribosome, mRNA, and a deacylated tRNA, is processed by the concerted action of the ribosome-recycling factor (RRF), elongation factor G (EF-G), and GTP to prepare the ribosome for a fresh round of protein synthesis. However, the sequential steps of dissociation of the ribosomal subunits, and release of mRNA and deacylated tRNA from the PoTC, are unclear. Using three-dimensional cryo-electron microscopy, in conjunction with undecagold-labeled RRF, we show that RRF is capable of spontaneously moving from its initial binding site on the 70S Escherichia coli ribosome to a site exclusively on the large 50S ribosomal subunit. This movement leads to disruption of crucial intersubunit bridges and thereby to the dissociation of the two ribosomal subunits, the central event in ribosome recycling. Results of this study allow us to propose a model of ribosome recycling.
履歴
登録2007年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年6月1日-
マップ公開2008年1月7日-
更新2012年10月17日-
現状2012年10月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1369.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1369.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈50S-RRF-UG Complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.76 Å/pix.
x 130 pix.
= 358.8 Å		2.76 Å/pix.
x 130 pix.
= 358.8 Å		2.76 Å/pix.
x 130 pix.
= 358.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.000394 / ムービー #1: 0.0006
最小 - 最大-0.000859033 - 0.00293012
平均 (標準偏差)0.0000315163 (±0.000279952)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 358.8 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.762.762.76
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.800358.800358.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-0.0010.0030.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Binding position of RRF on the 50S subunit, after RRF dependent 7...

全体名称: Binding position of RRF on the 50S subunit, after RRF dependent 70S dissociation
要素
  • 試料: Binding position of RRF on the 50S subunit, after RRF dependent 70S dissociation
  • 複合体: 50S Large Subunit of Escherichia coli ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Ribosome Recycling Factor

-
超分子 #1000: Binding position of RRF on the 50S subunit, after RRF dependent 7...

超分子名称: Binding position of RRF on the 50S subunit, after RRF dependent 70S dissociation
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量理論値: 1.5205 MDa

-
超分子 #1: 50S Large Subunit of Escherichia coli ribosome

超分子名称: 50S Large Subunit of Escherichia coli ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 1.5 MDa

-
分子 #1: Ribosome Recycling Factor

分子名称: Ribosome Recycling Factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 20.5 KDa

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 8.2mM MgSO4, 80mM NH4Cl, 10mM Tris (pH 7.4), without DTT
グリッド詳細: Quantifoil 300 mesh Cu grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Wadsworth Centers fabricated guillotine plunger
手法: 5ul of specimen was applied to the grid, then blotted using Whatman number 1 filter paper for 2 to 4 seconds, then plunged.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50760 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Oxford Cryo-transfer holder / 試料ホルダーモデル: OTHER
温度平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism corrected at 210,000X magnification.
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 109 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 5708

-
原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: O
詳細Protocol: Rigid Body
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る