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- PDB-8cdv: Rnase R bound to a 30S degradation intermediate (state II) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cdv
タイトルRnase R bound to a 30S degradation intermediate (state II)
要素
  • (30S ribosomal protein ...) x 16
  • 16S rRNA
  • RNA Substrate
  • Ribonuclease R
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / SSU / 30S / RNase R / ribosomal degradation / turnover
機能・相同性
機能・相同性情報


exoribonuclease II / exoribonuclease II activity / RNA metabolic process / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding ...exoribonuclease II / exoribonuclease II activity / RNA metabolic process / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / mRNA binding / RNA binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RNase II/RNase R, cold shock domain / Ribonuclease B, N-terminal OB domain / Ribonuclease B OB domain / Cold shock domain / Ribonuclease R / Ribonuclease II/ribonuclease R / Ribonuclease II/R, conserved site / Ribonuclease II family signature. / Ribonuclease II/R / RNB domain ...RNase II/RNase R, cold shock domain / Ribonuclease B, N-terminal OB domain / Ribonuclease B OB domain / Cold shock domain / Ribonuclease R / Ribonuclease II/ribonuclease R / Ribonuclease II/R, conserved site / Ribonuclease II family signature. / Ribonuclease II/R / RNB domain / RNB / Cold shock domain / Cold shock protein domain / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S4, bacterial-type / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S15, bacterial-type / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 superfamily / Ribosomal protein S10, conserved site / : / Ribosomal protein S15/S19, conserved site / Ribosomal protein S19/S15 / Ribosomal protein S19/S15, superfamily / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S7, conserved site / Ribosomal protein S17, conserved site / Ribosomal protein S19 / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S4/S9, N-terminal / Ribosomal protein S4, conserved site / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S4/S9 / Ribosomal protein S19 signature. / Ribosomal protein S8 / Ribosomal protein S8 superfamily / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S7 signature. / Ribosomal protein S5 / Ribosomal protein S5, N-terminal / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S13-like, H2TH / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S5, C-terminal / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S8 / Ribosomal protein S10 domain / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S17 signature. / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / S4 RNA-binding domain / Ribosomal protein S11 / RNA-binding S4 domain / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S5/S7 / Ribosomal protein S7 domain / Ribosomal protein S7 domain superfamily / RNA-binding S4 domain superfamily / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S8 signature. / Ribosomal protein S9 / Ribosomal protein S11 / Ribosomal protein S17/S11
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Ribonuclease R / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS13 ...: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Ribonuclease R / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.73 Å
データ登録者Paternoga, H. / Dimitrova-Paternoga, L. / Wilson, D.N.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
German Research Foundation (DFG)WI3285/11-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / : 2024
タイトル: Structural basis of ribosomal 30S subunit degradation by RNase R.
著者: Lyudmila Dimitrova-Paternoga / Sergo Kasvandik / Bertrand Beckert / Sander Granneman / Tanel Tenson / Daniel N Wilson / Helge Paternoga /
要旨: Protein synthesis is a major energy-consuming process of the cell that requires the controlled production and turnover of ribosomes. Although the past few years have seen major advances in our ...Protein synthesis is a major energy-consuming process of the cell that requires the controlled production and turnover of ribosomes. Although the past few years have seen major advances in our understanding of ribosome biogenesis, structural insight into the degradation of ribosomes has been lacking. Here we present native structures of two distinct small ribosomal 30S subunit degradation intermediates associated with the 3' to 5' exonuclease ribonuclease R (RNase R). The structures reveal that RNase R binds at first to the 30S platform to facilitate the degradation of the functionally important anti-Shine-Dalgarno sequence and the decoding-site helix 44. RNase R then encounters a roadblock when it reaches the neck region of the 30S subunit, and this is overcome by a major structural rearrangement of the 30S head, involving the loss of ribosomal proteins. RNase R parallels this movement and relocates to the decoding site by using its N-terminal helix-turn-helix domain as an anchor. In vitro degradation assays suggest that head rearrangement poses a major kinetic barrier for RNase R, but also indicate that the enzyme alone is sufficient for complete degradation of 30S subunits. Collectively, our results provide a mechanistic basis for the degradation of 30S mediated by RNase R, and reveal that RNase R targets orphaned 30S subunits using a dynamic mechanism involving an anchored switching of binding sites.
履歴
登録2023年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22024年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 16S rRNA
B: RNA Substrate
C: Ribonuclease R
F: 30S ribosomal protein S4
G: 30S ribosomal protein S5
H: 30S ribosomal protein S7
I: 30S ribosomal protein S8
J: 30S ribosomal protein S9
K: 30S ribosomal protein S10
L: 30S ribosomal protein S12
M: 30S ribosomal protein S13
O: 30S ribosomal protein S15
P: 30S ribosomal protein S16
Q: 30S ribosomal protein S17
R: 30S ribosomal protein S19
S: 30S ribosomal protein S20
T: 30S ribosomal protein S6
U: 30S ribosomal protein S18
V: 30S ribosomal protein S11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)809,54919
ポリマ-809,54919
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: RNA鎖 16S rRNA /


分子量: 503369.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: GenBank: 225184640
#2: RNA鎖 RNA Substrate


分子量: 3576.306 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)

-
タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Ribonuclease R / RNase R / VacB protein homolog


分子量: 88886.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: O32231, exoribonuclease II

-
30S ribosomal protein ... , 16種, 16分子 FGHIJKLMOPQRSTUV

#4: タンパク質 30S ribosomal protein S4 / / BS4


分子量: 22874.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21466
#5: タンパク質 30S ribosomal protein S5 / / BS5


分子量: 17650.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21467
#6: タンパク質 30S ribosomal protein S7 / / BS7


分子量: 17915.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21469
#7: タンパク質 30S ribosomal protein S8 / / BS8


分子量: 14901.427 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P12879
#8: タンパク質 30S ribosomal protein S9 / / BS10


分子量: 14335.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21470
#9: タンパク質 30S ribosomal protein S10 / / BS13


分子量: 11687.661 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21471
#10: タンパク質 30S ribosomal protein S12 / / BS12


分子量: 15248.736 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21472
#11: タンパク質 30S ribosomal protein S13 / / BS14


分子量: 13818.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P20282
#12: タンパク質 30S ribosomal protein S15 / / BS18


分子量: 10597.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21473
#13: タンパク質 30S ribosomal protein S16 / / BS17


分子量: 10153.833 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21474
#14: タンパク質 30S ribosomal protein S17 / / BS16


分子量: 10220.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P12874
#15: タンパク質 30S ribosomal protein S19 / / BS19


分子量: 10607.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21476
#16: タンパク質 30S ribosomal protein S20 / / BS20


分子量: 9622.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21477
#17: タンパク質 30S ribosomal protein S6 / / BS9


分子量: 11140.548 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21468
#18: タンパク質 30S ribosomal protein S18 / / BS21


分子量: 8990.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P21475
#19: タンパク質 30S ribosomal protein S11 / / BS11


分子量: 13952.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: P04969

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 30S ribosomal subunit in complex with 3' exonuclease RNase Rリボソーム
タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 900 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 400 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0403 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO1.8.3粒子像選択
4RELION3.1CTF補正
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
13RELION3.13次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2303673
3次元再構成解像度: 4.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 4011 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 4.73→4.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / SU B: 75.264 / SU ML: 0.832
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.30166 --
obs0.30166 153678 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 241.096 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 43593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.01147053
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.01729181
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.0961.76869749
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.5851.61568656
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.88552072
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg14.9775180
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.994103253
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0550.210107
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.0234907
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0050.028630
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it39.49625.8028354
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other39.49325.8038354
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it67.73946.29110404
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other67.73646.28910405
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it36.7823.44638699
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other36.7823.44638700
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other62.04742.24259346
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined276.75276.75228645
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other276.75276.75228646
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4.7→4.822 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.634 11327 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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