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万見
- PDB-7z4w: gp6/gp15/gp16 connector complex of bacteriophage SPP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z4w
タイトルgp6/gp15/gp16 connector complex of bacteriophage SPP1
要素
  • Head completion protein gp15
  • Head completion protein gp16
  • Portal protein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Bacteriophage (ファージ) / SPP1 / Portal Protein / Head completion proteins / Connector Complex / DNA Channel
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging, headful / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral portal complex / viral procapsid / virion component
類似検索 - 分子機能
Portal protein, SPP1-type / Portal protein / : / Phage portal protein, SPP1 Gp6-like / Phage gp6-like head-tail connector protein / Phage gp6-like head-tail connector protein / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor / Phage head-tail joining protein / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Head completion protein gp16 / Portal protein / Head completion protein gp15
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Orlov, I. / Roche, S. / Tavares, P. / Orlova, E.V.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)CNRS funding フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: CryoEM structure and assembly mechanism of a bacterial virus genome gatekeeper.
著者: Igor Orlov / Stéphane Roche / Sandrine Brasilès / Natalya Lukoyanova / Marie-Christine Vaney / Paulo Tavares / Elena V Orlova /
要旨: Numerous viruses package their dsDNA genome into preformed capsids through a portal gatekeeper that is subsequently closed. We report the structure of the DNA gatekeeper complex of bacteriophage SPP1 ...Numerous viruses package their dsDNA genome into preformed capsids through a portal gatekeeper that is subsequently closed. We report the structure of the DNA gatekeeper complex of bacteriophage SPP1 (gp6gp15gp16) in the post-DNA packaging state at 2.7 Å resolution obtained by single particle cryo-electron microscopy. Comparison of the native SPP1 complex with assembly-naïve structures of individual components uncovered the complex program of conformational changes leading to its assembly. After DNA packaging, gp15 binds via its C-terminus to the gp6 oligomer positioning gp15 subunits for oligomerization. Gp15 refolds its inner loops creating an intersubunit β-barrel that establishes different types of contacts with six gp16 subunits. Gp16 binding and oligomerization is accompanied by folding of helices that close the portal channel to keep the viral genome inside the capsid. This mechanism of assembly has broad functional and evolutionary implications for viruses of the prokaryotic tailed viruses-herpesviruses lineage.
履歴
登録2022年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Portal protein
a: Head completion protein gp15
b: Head completion protein gp15
1: Head completion protein gp16
C: Portal protein
D: Portal protein
c: Head completion protein gp15
d: Head completion protein gp15
2: Head completion protein gp16
E: Portal protein
F: Portal protein
e: Head completion protein gp15
f: Head completion protein gp15
3: Head completion protein gp16
G: Portal protein
H: Portal protein
g: Head completion protein gp15
h: Head completion protein gp15
4: Head completion protein gp16
I: Portal protein
J: Portal protein
i: Head completion protein gp15
j: Head completion protein gp15
5: Head completion protein gp16
K: Portal protein
L: Portal protein
k: Head completion protein gp15
l: Head completion protein gp15
6: Head completion protein gp16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)903,56630
ポリマ－903,56630
非ポリマー00
水7,314406
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Portal protein / Gene product 6 / gp6 / Portal vertex protein


分子量: 57390.277 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P54309
#2: タンパク質
Head completion protein gp15 / HCP / Connector protein gp15 / Gene product 15 / Gp15


分子量: 11629.402 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: Q38584
#3: タンパク質
Head completion protein gp16 / Connector protein gp16 / Gene product 16 / Gp16 / Stopper protein gp16


分子量: 12554.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: O48446
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: gp6(12) gp15(12) gp16(6) portal complex (connector) of SPP1 bacteriophage
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.902 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: YB886
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris-HCl pH 7.51
250 mMSodium Chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
35 mMMagnesium ChlorideMgCl21
試料濃度: 0.64 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 96 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 120000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3876

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot9モデルフィッティング
9cryoSPARC2初期オイラー角割当
10cryoSPARC2最終オイラー角割当
11cryoSPARC2分類
12cryoSPARC2３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 520000
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 401807
詳細: Local resolution variations in the reconstruction was estimated using ResMap
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 90 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Manual inspection of the residues in the complete gp6, gp15 and gp16 polypeptide chains tracing was done using COOT and refined in Phenix
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDPdb chain residue range
12JES

2jes

1254-344
21
31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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