+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7r0j | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of the V2 receptor Cter-arrestin2-ScFv30 complex | |||||||||
要素 |
| |||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / G-protein coupled receptor V2 receptor Arrestin 2 Vasopressin | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 angiotensin receptor binding / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / enzyme inhibitor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...angiotensin receptor binding / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / enzyme inhibitor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / stress fiber assembly / negative regulation of Notch signaling pathway / 仮足 / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of receptor internalization / クラスリン / negative regulation of protein ubiquitination / insulin-like growth factor receptor binding / 視覚 / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / GTPase activator activity / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cytoplasmic vesicle membrane / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / G alpha (s) signalling events / cytoplasmic vesicle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein ubiquitination / nuclear body / Ub-specific processing proteases / positive regulation of protein phosphorylation / lysosomal membrane / ゴルジ体 / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.23 Å | |||||||||
データ登録者 | Bous, J. / Fouillen, A. / Trapani, S. / Granier, S. / Mouillac, B. / Bron, P. | |||||||||
資金援助 | フランス, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022 タイトル: Structure of the vasopressin hormone-V2 receptor-β-arrestin1 ternary complex. 著者: Julien Bous / Aurélien Fouillen / Hélène Orcel / Stefano Trapani / Xiaojing Cong / Simon Fontanel / Julie Saint-Paul / Joséphine Lai-Kee-Him / Serge Urbach / Nathalie Sibille / Rémy ...著者: Julien Bous / Aurélien Fouillen / Hélène Orcel / Stefano Trapani / Xiaojing Cong / Simon Fontanel / Julie Saint-Paul / Joséphine Lai-Kee-Him / Serge Urbach / Nathalie Sibille / Rémy Sounier / Sébastien Granier / Bernard Mouillac / Patrick Bron / 要旨: Arrestins interact with G protein-coupled receptors (GPCRs) to stop G protein activation and to initiate key signaling pathways. Recent structural studies shed light on the molecular mechanisms ...Arrestins interact with G protein-coupled receptors (GPCRs) to stop G protein activation and to initiate key signaling pathways. Recent structural studies shed light on the molecular mechanisms involved in GPCR-arrestin coupling, but whether this process is conserved among GPCRs is poorly understood. Here, we report the cryo-electron microscopy active structure of the wild-type arginine-vasopressin V2 receptor (V2R) in complex with β-arrestin1. It reveals an atypical position of β-arrestin1 compared to previously described GPCR-arrestin assemblies, associated with an original V2R/β-arrestin1 interface involving all receptor intracellular loops. Phosphorylated sites of the V2R carboxyl terminus are clearly identified and interact extensively with the β-arrestin1 N-lobe, in agreement with structural data obtained with chimeric or synthetic systems. Overall, these findings highlight a notable structural variability among GPCR-arrestin signaling complexes. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7r0j.cif.gz | 115.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb7r0j.ent.gz | 89.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7r0j.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r0/7r0j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r0/7r0j | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 14223MC 7r0cC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1780.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1 (その他) |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 47164.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49407 |
#3: 抗体 | 分子量: 30070.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) 発現宿主: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1 (その他) |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Ternary complex of the Cterminal portion of the V2 receptor with arrestin2 and ScfV30 タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
---|---|
分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1 (その他) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(補正後): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 52 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 実像数: 14080 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化 | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 4595394 | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27637 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4JQI |