[日本語] English
- PDB-7r0j: Structure of the V2 receptor Cter-arrestin2-ScFv30 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r0j
タイトルStructure of the V2 receptor Cter-arrestin2-ScFv30 complex
要素
  • Arrestin2
  • ScFv30
  • V2R Cter
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / G-protein coupled receptor V2 receptor Arrestin 2 Vasopressin
機能・相同性
機能・相同性情報


angiotensin receptor binding / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / enzyme inhibitor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...angiotensin receptor binding / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / enzyme inhibitor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / stress fiber assembly / negative regulation of Notch signaling pathway / 仮足 / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of receptor internalization / クラスリン / negative regulation of protein ubiquitination / insulin-like growth factor receptor binding / 視覚 / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / GTPase activator activity / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cytoplasmic vesicle membrane / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / G alpha (s) signalling events / cytoplasmic vesicle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein ubiquitination / nuclear body / Ub-specific processing proteases / positive regulation of protein phosphorylation / lysosomal membrane / ゴルジ体 / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / アレスチン / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.23 Å
データ登録者Bous, J. / Fouillen, A. / Trapani, S. / Granier, S. / Mouillac, B. / Bron, P.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-19-CE11-0014 フランス
Foundation for Medical Research (France)DEQ20150331736 フランス
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2022
タイトル: Structure of the vasopressin hormone-V2 receptor-β-arrestin1 ternary complex.
著者: Julien Bous / Aurélien Fouillen / Hélène Orcel / Stefano Trapani / Xiaojing Cong / Simon Fontanel / Julie Saint-Paul / Joséphine Lai-Kee-Him / Serge Urbach / Nathalie Sibille / Rémy ...著者: Julien Bous / Aurélien Fouillen / Hélène Orcel / Stefano Trapani / Xiaojing Cong / Simon Fontanel / Julie Saint-Paul / Joséphine Lai-Kee-Him / Serge Urbach / Nathalie Sibille / Rémy Sounier / Sébastien Granier / Bernard Mouillac / Patrick Bron /
要旨: Arrestins interact with G protein-coupled receptors (GPCRs) to stop G protein activation and to initiate key signaling pathways. Recent structural studies shed light on the molecular mechanisms ...Arrestins interact with G protein-coupled receptors (GPCRs) to stop G protein activation and to initiate key signaling pathways. Recent structural studies shed light on the molecular mechanisms involved in GPCR-arrestin coupling, but whether this process is conserved among GPCRs is poorly understood. Here, we report the cryo-electron microscopy active structure of the wild-type arginine-vasopressin V2 receptor (V2R) in complex with β-arrestin1. It reveals an atypical position of β-arrestin1 compared to previously described GPCR-arrestin assemblies, associated with an original V2R/β-arrestin1 interface involving all receptor intracellular loops. Phosphorylated sites of the V2R carboxyl terminus are clearly identified and interact extensively with the β-arrestin1 N-lobe, in agreement with structural data obtained with chimeric or synthetic systems. Overall, these findings highlight a notable structural variability among GPCR-arrestin signaling complexes.
履歴
登録2022年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: V2R Cter
C: Arrestin2
D: ScFv30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0153
ポリマ-79,0153
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Extensive pharmacological characterization, Negative stain EM
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド V2R Cter


分子量: 1780.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1 (その他)
#2: タンパク質 Arrestin2


分子量: 47164.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49407
#3: 抗体 ScFv30


分子量: 30070.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
発現宿主: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1 (その他)
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Ternary complex of the Cterminal portion of the V2 receptor with arrestin2 and ScfV30
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1 (その他)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(補正後): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 14080

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Topaz粒子像選択
3RELION3.1.2粒子像選択
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4595394
3次元再構成解像度: 4.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27637 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 4JQI

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る