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- PDB-7qoh: Unique vertex of the phicrAss001 virion with C5 symmetry imposed -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qoh
タイトルUnique vertex of the phicrAss001 virion with C5 symmetry imposed
要素
  • Auxiliary capsid protein gp36
  • Head fiber trimer protein gp21
  • Major capsid protein gp32
  • Portal protein gp20
  • Portal vertex capsid protein gp57
キーワードVIRUS (ウイルス) / crAssphage / bacteriophage (ファージ) / DNA virus (DNAウイルス) / portal / vertex / capsid (カプシド) / connector
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid, decoration / virion component / カプシド / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage B103, Gp8, head fibre / Head fiber protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Portal protein / Portal vertex auxiliary protein / Head fiber trimeric protein / Auxiliary capsid protein / Major capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides phage crAss001 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Bayfield, O.W. / Shkoporov, A.N. / Yutin, N. / Khokhlova, E.V. / Smith, J.L.R. / Hawkins, D.E.D.P. / Koonin, E.V. / Hill, C. / Antson, A.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural atlas of a human gut crassvirus.
著者: Oliver W Bayfield / Andrey N Shkoporov / Natalya Yutin / Ekaterina V Khokhlova / Jake L R Smith / Dorothy E D P Hawkins / Eugene V Koonin / Colin Hill / Alfred A Antson /
要旨: CrAssphage and related viruses of the order Crassvirales (hereafter referred to as crassviruses) were originally discovered by cross-assembly of metagenomic sequences. They are the most abundant ...CrAssphage and related viruses of the order Crassvirales (hereafter referred to as crassviruses) were originally discovered by cross-assembly of metagenomic sequences. They are the most abundant viruses in the human gut, are found in the majority of individual gut viromes, and account for up to 95% of the viral sequences in some individuals. Crassviruses are likely to have major roles in shaping the composition and functionality of the human microbiome, but the structures and roles of most of the virally encoded proteins are unknown, with only generic predictions resulting from bioinformatic analyses. Here we present a cryo-electron microscopy reconstruction of Bacteroides intestinalis virus ΦcrAss001, providing the structural basis for the functional assignment of most of its virion proteins. The muzzle protein forms an assembly about 1 MDa in size at the end of the tail and exhibits a previously unknown fold that we designate the 'crass fold', that is likely to serve as a gatekeeper that controls the ejection of cargos. In addition to packing the approximately 103 kb of virus DNA, the ΦcrAss001 virion has extensive storage space for virally encoded cargo proteins in the capsid and, unusually, within the tail. One of the cargo proteins is present in both the capsid and the tail, suggesting a general mechanism for protein ejection, which involves partial unfolding of proteins during their extrusion through the tail. These findings provide a structural basis for understanding the mechanisms of assembly and infection of these highly abundant crassviruses.
#1: ジャーナル: Res Sq / 年: 2023
タイトル: Structural atlas of the most abundant human gut virus
著者: Antson, A. / Bayfield, O. / Shkoporov, A. / Yutin, N. / Khokhlova, E. / Smith, J. / Hawkins, D. / Koonin, E. / Hill, C.
履歴
登録2021年12月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein gp32
B: Major capsid protein gp32
C: Major capsid protein gp32
D: Major capsid protein gp32
E: Major capsid protein gp32
F: Major capsid protein gp32
a: Auxiliary capsid protein gp36
b: Auxiliary capsid protein gp36
d: Auxiliary capsid protein gp36
e: Auxiliary capsid protein gp36
f: Auxiliary capsid protein gp36
g: Portal vertex capsid protein gp57
h: Portal vertex capsid protein gp57
i: Head fiber trimer protein gp21
j: Head fiber trimer protein gp21
k: Head fiber trimer protein gp21
l: Portal protein gp20
m: Portal protein gp20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)763,29124
ポリマ－763,14518
非ポリマー1466
水0
1
A: Major capsid protein gp32
B: Major capsid protein gp32
C: Major capsid protein gp32
D: Major capsid protein gp32
E: Major capsid protein gp32
F: Major capsid protein gp32
a: Auxiliary capsid protein gp36
b: Auxiliary capsid protein gp36
d: Auxiliary capsid protein gp36
e: Auxiliary capsid protein gp36
f: Auxiliary capsid protein gp36
g: Portal vertex capsid protein gp57
h: Portal vertex capsid protein gp57
i: Head fiber trimer protein gp21
j: Head fiber trimer protein gp21
k: Head fiber trimer protein gp21
l: Portal protein gp20
m: Portal protein gp20
ヘテロ分子
x 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,816,454120
ポリマ－3,815,72590
非ポリマー72930
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4

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要素

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タンパク質 , 5種, 18分子 ABCDEFabdefghijklm

#1: タンパク質
Major capsid protein gp32


分子量: 57098.598 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DVU6
#2: タンパク質
Auxiliary capsid protein gp36


分子量: 36154.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DVS7
#3: タンパク質 Portal vertex capsid protein gp57


分子量: 11327.080 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DTA3
#4: タンパク質 Head fiber trimer protein gp21


分子量: 10294.763 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DTC5
#5: タンパク質 Portal protein gp20


分子量: 93122.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DT68

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非ポリマー , 1種, 6分子

#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacteroides phage crAss001 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacteroides phage crAss001 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm
撮影電子線照射量: 51 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122709 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 157 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00537887
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7951384
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.84213818
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0545675
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0076639

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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