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- PDB-6kew: Crystal structure of oxidized phosphoribulokinase from Arabidopsi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kew
タイトルCrystal structure of oxidized phosphoribulokinase from Arabidopsis thaliana
要素Phosphoribulokinaseホスホリブロキナーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / phosphoribulokinase oxidized
機能・相同性
機能・相同性情報


ホスホリブロキナーゼ / phosphoribulokinase activity / supramolecular complex / ストロミュール / アポプラスト / reductive pentose-phosphate cycle / chloroplast envelope / チラコイド / 葉緑体 / chloroplast thylakoid membrane ...ホスホリブロキナーゼ / phosphoribulokinase activity / supramolecular complex / ストロミュール / アポプラスト / reductive pentose-phosphate cycle / chloroplast envelope / チラコイド / 葉緑体 / chloroplast thylakoid membrane / response to cold / 葉緑体 / disordered domain specific binding / リン酸化 / protein homodimerization activity / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Phosphoribulokinase signature. / ホスホリブロキナーゼ / Phosphoribulokinase/uridine kinase / Phosphoribulokinase / Uridine kinase family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoribulokinase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Yu, A. / Xie, Y. / Li, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31770778 中国
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2020
タイトル: Photosynthetic Phosphoribulokinase Structures: Enzymatic Mechanisms and the Redox Regulation of the Calvin-Benson-Bassham Cycle.
著者: Yu, A. / Xie, Y. / Pan, X. / Zhang, H. / Cao, P. / Su, X. / Chang, W. / Li, M.
履歴
登録2019年7月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoribulokinase
B: Phosphoribulokinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0042
ポリマ－81,0042
非ポリマー00
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area30530 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)80.784, 50.315, 194.783
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.810, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-468-

HOH

21A-492-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoribulokinase / ホスホリブロキナーゼ / PRKase / Phosphopentokinase


分子量: 40501.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At1g32060, T12O21.4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25697, ホスホリブロキナーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.64 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 4% v/v Tacsimate pH5.0, 12% w/v polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 23859 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.092 / Χ2: 0.881 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2.29→2.33 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.553 / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / Num. unique obs: 1703 / CC1/2: 0.978 / Rpim(I) all: 0.232 / Rrim(I) all: 0.601 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KEX

6kex


解像度: 2.29→42.7 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 --
Rwork0.2408 --
obs-23781 79.37 %
原子変位パラメータBiso mean: 44.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→42.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5431 0 0 174 5605
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.04080.8466-1.06721.266-0.6934.5933-0.1422-0.08230.22040.10.26430.4862-0.4088-0.773-0.11240.23620.1432-0.00030.58190.06610.34-20.302317.439936.7304
22.73610.1482-0.3091.1757-0.16972.0452-0.0649-0.06610.52260.19190.0142-0.0186-0.3487-0.21430.03080.21630.0748-0.0510.17280.01530.2904-12.303126.816822.0378
33.08240.5550.32911.0543-0.51434.089-0.0445-0.2069-0.0661-0.0213-0.0087-0.0310.2457-0.55770.04080.1663-0.0095-0.00740.1094-0.03870.2258-10.207412.774910.5319
42.8321-1.0001-1.34581.60070.56783.3164-0.11050.1826-0.0784-0.54320.0286-0.83440.73291.07120.06790.48740.12150.08990.93060.07850.473-22.5895-0.056170.4439
52.37110.0121-1.90211.7522-0.55153.5576-0.14620.1757-0.2268-0.3388-0.2051-0.1510.48950.30440.25380.35160.10790.03290.46780.0280.2183-25.02046.117659.455
63.37670.4667-1.0591.399-0.12223.64150.2305-0.09180.83690.2958-0.0633-0.3518-0.34950.6239-0.22430.3226-0.01260.01340.3797-0.01510.4851-22.57823.852974.6025
72.6918-0.0189-1.49791.8214-0.34693.5061-0.08360.0442-0.00740.1180.03320.02910.13870.19660.09070.20560.01170.00770.28160.02860.1363-35.5819.87880.7639
82.8046-0.2154-0.78332.3035-0.17723.8855-0.2539-0.0952-0.26840.0072-0.0695-0.11560.70080.85450.27770.34460.15260.08110.58660.08460.2573-33.20510.218286.7859
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 127 )A5 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 128 through 232 )A128 - 232
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 233 through 346 )A233 - 346
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 5 through 40 )B5 - 40
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 41 through 149 )B41 - 149
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 150 through 186 )B150 - 186
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 187 through 232 )B187 - 232
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 233 through 347 )B233 - 347

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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