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- PDB-6jzr: Structure of the bacterial flagellar polyrod -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jzr
タイトルStructure of the bacterial flagellar polyrod
要素Flagellar basal-body rod protein FlgG
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / Bacterial flagellum (鞭毛) / rod protein / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, distal rod / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum-dependent cell motility
類似検索 - 分子機能
Flagellar basal-body rod FlgG / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar basal-body rod protein FlgG / Flagellar basal-body rod protein FlgG
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Saijo-Hamano, Y. / Matsunami, H. / Namba, K. / Imada, K.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号
Japan Society for the Promotion of ScienceJP24570132 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP25000013 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP21227006 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP15H02386 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP23115008 日本
引用ジャーナル: Biomolecules / : 2019
タイトル: Architecture of the Bacterial Flagellar Distal Rod and Hook of .
著者: Yumiko Saijo-Hamano / Hideyuki Matsunami / Keiichi Namba / Katsumi Imada /
要旨: The bacterial flagellum is a large molecular complex composed of thousands of protein subunits for motility. The filamentous part of the flagellum, which is called the axial structure, consists of ...The bacterial flagellum is a large molecular complex composed of thousands of protein subunits for motility. The filamentous part of the flagellum, which is called the axial structure, consists of the filament, the hook, and the rods, with other minor components-the cap protein and the hook associated proteins. They share a common basic architecture of subunit arrangement, but each part shows quite distinct mechanical properties to achieve its specific function. The distal rod and the hook are helical assemblies of a single protein, FlgG and FlgE, respectively. They show a significant sequence similarity but have distinct mechanical characteristics. The rod is a rigid, straight cylinder, whereas the hook is a curved tube with high bending flexibility. Here, we report a structural model of the rod constructed by using the crystal structure of a core fragment of FlgG with a density map obtained previously by electron cryomicroscopy. Our structural model suggests that a segment called L-stretch plays a key role in achieving the distinct mechanical properties of the rod using a structurally similar component protein to that of the hook.
履歴
登録2019年5月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6683
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6683
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar basal-body rod protein FlgG
B: Flagellar basal-body rod protein FlgG
C: Flagellar basal-body rod protein FlgG
D: Flagellar basal-body rod protein FlgG
E: Flagellar basal-body rod protein FlgG
F: Flagellar basal-body rod protein FlgG
G: Flagellar basal-body rod protein FlgG
H: Flagellar basal-body rod protein FlgG
I: Flagellar basal-body rod protein FlgG
J: Flagellar basal-body rod protein FlgG
K: Flagellar basal-body rod protein FlgG
a: Flagellar basal-body rod protein FlgG
b: Flagellar basal-body rod protein FlgG
c: Flagellar basal-body rod protein FlgG
d: Flagellar basal-body rod protein FlgG
e: Flagellar basal-body rod protein FlgG
f: Flagellar basal-body rod protein FlgG
g: Flagellar basal-body rod protein FlgG
h: Flagellar basal-body rod protein FlgG
i: Flagellar basal-body rod protein FlgG
j: Flagellar basal-body rod protein FlgG
k: Flagellar basal-body rod protein FlgG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)612,19222
ポリマ-612,19222
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Flagellar basal-body rod protein FlgG / FlgG / Distal rod protein


分子量: 27826.887 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
Variant: TH9709 / 参照: UniProt: A0A0J5DTL8, UniProt: P0A1J3*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: the bacterial flagellar polyrod / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
: TH9709
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 64.75 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.13 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 10645 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00341426
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72656254
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.05924948
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0476688
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0047502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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