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- PDB-5kgf: Structural model of 53BP1 bound to a ubiquitylated and methylated... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kgf
タイトルStructural model of 53BP1 bound to a ubiquitylated and methylated nucleosome, at 4.5 A resolution
要素
  • (DNA (145-MER)) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
  • Histone H3.2
  • Histone H4ヒストンH4
  • Tumor suppressor p53-binding protein 1
  • Ubiquitinユビキチン
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA (構造) / DNA (デオキシリボ核酸) / chromatin (クロマチン) / 53BP1 / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA repair complex / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA repair complex / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / SUMOylation of transcription factors / regulation of proteasomal protein catabolic process / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / energy homeostasis / Packaging Of Telomere Ends / regulation of neuron apoptotic process / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / methylated histone binding / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / histone reader activity / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Translesion synthesis by REV1 / NF-kB is activated and signals survival / RNA Polymerase I Promoter Opening / Regulation of PTEN localization / Translesion synthesis by POLK / Regulation of BACH1 activity / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / DNAメチル化 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / neuron projection morphogenesis / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / DNA複製 / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / regulation of mitochondrial membrane potential / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / innate immune response in mucosa / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PRC2 methylates histones and DNA
類似検索 - 分子機能
: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Ubiquitin domain signature. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / TP53-binding protein 1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-B / ヒストンH4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H3.2 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.54 Å
データ登録者Wilson, M.D. / Benlekbir, S. / Sicheri, F. / Rubinstein, J.L. / Durocher, D.
資金援助 カナダ, 3件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN143343 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP81294 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN143277 カナダ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: The structural basis of modified nucleosome recognition by 53BP1.
要旨: DNA double-strand breaks (DSBs) elicit a histone modification cascade that controls DNA repair. This pathway involves the sequential ubiquitination of histones H1 and H2A by the E3 ubiquitin ligases ...DNA double-strand breaks (DSBs) elicit a histone modification cascade that controls DNA repair. This pathway involves the sequential ubiquitination of histones H1 and H2A by the E3 ubiquitin ligases RNF8 and RNF168, respectively. RNF168 ubiquitinates H2A on lysine 13 and lysine 15 (refs 7, 8) (yielding H2AK13ub and H2AK15ub, respectively), an event that triggers the recruitment of 53BP1 (also known as TP53BP1) to chromatin flanking DSBs. 53BP1 binds specifically to H2AK15ub-containing nucleosomes through a peptide segment termed the ubiquitination-dependent recruitment motif (UDR), which requires the simultaneous engagement of histone H4 lysine 20 dimethylation (H4K20me2) by its tandem Tudor domain. How 53BP1 interacts with these two histone marks in the nucleosomal context, how it recognizes ubiquitin, and how it discriminates between H2AK13ub and H2AK15ub is unknown. Here we present the electron cryomicroscopy (cryo-EM) structure of a dimerized human 53BP1 fragment bound to a H4K20me2-containing and H2AK15ub-containing nucleosome core particle (NCP-ubme) at 4.5 Å resolution. The structure reveals that H4K20me2 and H2AK15ub recognition involves intimate contacts with multiple nucleosomal elements including the acidic patch. Ubiquitin recognition by 53BP1 is unusual and involves the sandwiching of the UDR segment between ubiquitin and the NCP surface. The selectivity for H2AK15ub is imparted by two arginine fingers in the H2A amino-terminal tail, which straddle the nucleosomal DNA and serve to position ubiquitin over the NCP-bound UDR segment. The structure of the complex between NCP-ubme and 53BP1 reveals the basis of 53BP1 recruitment to DSB sites and illuminates how combinations of histone marks and nucleosomal elements cooperate to produce highly specific chromatin responses, such as those elicited following chromosome breaks.
履歴
登録2016年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年8月17日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / em_software / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.52020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8246
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
I: DNA (145-MER)
J: DNA (145-MER)
L: Tumor suppressor p53-binding protein 1
O: Ubiquitin
M: Ubiquitin
K: Tumor suppressor p53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,34214
ポリマ－221,34214
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area64290 Å2
ΔGint-390 kcal/mol
Surface area85630 Å2

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要素

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タンパク質 , 5種, 10分子 AEBFCGDHOM

#1: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4 / Histone H4Kc20me2


分子量: 11439.511 Da / 分子数: 2 / Mutation: K20C / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cysteine alkylation at position 20
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
詳細 (発現宿主): pDD2349 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1 / H2A.1 / Histone H2A/p


分子量: 14163.539 Da / 分子数: 2 / Mutation: K13R, T16S, K36R / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Isopeptide amide crosslink between K15 of H2A and G76 of ubiquitin
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H2AG, H2AFP, HIST1H2AI, H2AFC, HIST1H2AK, H2AFD, HIST1H2AL, H2AFI, HIST1H2AM, H2AFN
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S8
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone ...Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone H2B.k / H2B/k / Histone H2B.l / H2B/l


分子量: 13937.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H2BC, H2BFL, HIST1H2BE, H2BFH, HIST1H2BF, H2BFG, HIST1H2BG, H2BFA, HIST1H2BI, H2BFK
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62807
#8: タンパク質 Ubiquitin / ユビキチン


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 44520.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 44991.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 LK

#7: タンパク質・ペプチド Tumor suppressor p53-binding protein 1


分子量: 2376.757 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: full protein not modeled / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H7BZY0, UniProt: Q12888*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1NCP-ubme/GST-53BP1 complexCOMPLEXSingle-particle electrocryomicroscopy structure of Tandem Tudor domain and UDR region of human 53BP1 bound to a recombinant ubiquitylated and methylated nucleosome core particle#1-#90MULTIPLE SOURCES
2NCP-ubmeCOMPLEXModified nucleosome core particle, H2A enzymatically ubiquitylated on H2A K15, H4 chemically alkylated at K20C to create dimethyl lysine analog#1-#6, #91MULTIPLE SOURCES
3Widom-601 DNACOMPLEX145 bp fragment of Widom-601 strong nuclesome positioning sequence, gift from Curt Davey (Vasudevan et. al, 2010, J.Mol.Biol.)#5-#62RECOMBINANT
4GST-53BP1COMPLEX53BP1 Tandem Tudor domain and ubiquitin dependent recruitment region, artificially dimerized with Gluthaione-S-transferase (GST, not visible in structure)#7-#81RECOMBINANT
5Ubiquitylated methylated histone octamerCOMPLEX#1-#4, #92MULTIPLE SOURCES
6Histone H4kc20Me2COMPLEXDimethylated at position 20#25RECOMBINANT
7Histone H3ヒストンH3COMPLEX#15RECOMBINANT
8Histone H2B.1COMPLEX#45RECOMBINANT
9Histone H2A.1 K13RK36RCOMPLEXCrosslinked at H2AK15 to ubiquitin at ub G76 (isopeptide bond)#35RECOMBINANT
10UbiquitinユビキチンCOMPLEXCrosslinked to H2A K15 (isopeptide bond)#95RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.318 MDaYES
220.226 MDaNO
330.88231 MDaNO
440.0892 MDaYES
550.138 MDaNO
16
17
18
19
110
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12unclassified (unknown)32644
23synthetic construct (人工物)32630
34Homo sapiens (ヒト)9606
45unclassified (unknown)32644
56Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
67Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
78Homo sapiens (ヒト)9606
89Homo sapiens (ヒト)9606
910Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-IDプラスミド
12unclassified (unknown)32644unknown
23Escherichia coli (大腸菌)562pUC57-8x145bp
34Escherichia coli (大腸菌)562pDD2621
45unclassified (unknown)32644unknown
56Escherichia coli (大腸菌)562pDD2349
67Escherichia coli (大腸菌)562pDD1874
78Escherichia coli (大腸菌)562pDD2644
89Escherichia coli (大腸菌)562pDD2647
910Escherichia coli (大腸菌)562pDD2528
緩衝液pH: 7.5
詳細: High concentration NCP-ubme/GST-53BP1 complex at 200 mM salt was diluted just prior to grid freezing.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンC4H11NO31
230 mMpotassium chlorideKCl1
30.5 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸1
41 mMDTT1
試料濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: electron micrsocopy sciences
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Plunged into liquid ethane-propane (FEI VITROBOT MARK III)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 25000 X / 倍率（補正後）: 34483 X / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均露光時間: 0.5 sec. / 電子線照射量: 36 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 319
画像スキャン動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2DigitalMicrograph2.31.691.0画像取得
4CTFFIND3CTF補正
7UCSF Chimera1.10.1モデルフィッティング
9PHENIX1.10.1.2115モデル精密化
10RELION1.3初期オイラー角割当
11RELION1.3最終オイラー角割当
12RELION1.3分類
13RELION1.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 174185
詳細: Automatically picked from roughly 3000 particles using a manually picked template
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45361 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 9 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 207.5 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: The atomic models of Widom-601 DNA (PDB ID 3LZ0), octameric histones (PDB ID 1KX5), ubiquitin (PDB ID 1UBI), and H4K20me2/53BP1 tandem Tudor domain (PDB ID 2IG0) were fitted without allowing ...詳細: The atomic models of Widom-601 DNA (PDB ID 3LZ0), octameric histones (PDB ID 1KX5), ubiquitin (PDB ID 1UBI), and H4K20me2/53BP1 tandem Tudor domain (PDB ID 2IG0) were fitted without allowing flexibility into the 3D maps using UCSF Chimera. Segmentation was performed in UCSF Chimera. For the NCP-ubme structure the ubiquitin segmentation was further modified to remove obvious NCP density from the ubiquitin segment. The H2A/H2B sequence was mutated to the human H2AK13R/K36R and H2B manually in UCSF Chimera. A polyalanine model of the UDR was built within the UDR density in Coot, which compared well to predicted structures generated by Rosetta. The UDR model was mutated and fitted using UCSF Chimera, followed by iterative rounds of real-space refinement in PHENIX and model optimization in Coot. All figures were prepared in UCSF Chimera.
精密化最高解像度: 4.54 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00914660
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.96321001
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.8749872
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0632391
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061659

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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