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- PDB-5gaq: Cryo-EM structure of the Lysenin Pore -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gaq
タイトルCryo-EM structure of the Lysenin Pore
要素Lysenin
キーワードTOXIN (毒素) / Pore forming protein (膜孔形成毒素) / aerolysin (エロリジン)
機能・相同性
機能・相同性情報


other organism cell membrane / monoatomic ion transport / toxin activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / extracellular region / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Eisenia fetida (シマミミズ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Savva, C.G. / Bokori-Brown, M. / Martin, T.G. / Titball, R.W. / Naylor, C.E. / Basak, A.K.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC-A021-53019 英国
Wellcome TrustWT089618MA 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structure of lysenin pore elucidates membrane insertion by an aerolysin family protein.
著者: Monika Bokori-Brown / Thomas G Martin / Claire E Naylor / Ajit K Basak / Richard W Titball / Christos G Savva /
要旨: Lysenin from the coelomic fluid of the earthworm Eisenia fetida belongs to the aerolysin family of small β-pore-forming toxins (β-PFTs), some members of which are pathogenic to humans and animals. ...Lysenin from the coelomic fluid of the earthworm Eisenia fetida belongs to the aerolysin family of small β-pore-forming toxins (β-PFTs), some members of which are pathogenic to humans and animals. Despite efforts, a high-resolution structure of a channel for this family of proteins has been elusive and therefore the mechanism of activation and membrane insertion remains unclear. Here we determine the pore structure of lysenin by single particle cryo-EM, to 3.1 Å resolution. The nonameric assembly reveals a long β-barrel channel spanning the length of the complex that, unexpectedly, includes the two pre-insertion strands flanking the hypothetical membrane-insertion loop. Examination of other members of the aerolysin family reveals high structural preservation in this region, indicating that the membrane-insertion pathway in this family is conserved. For some toxins, proteolytic activation and pro-peptide removal will facilitate unfolding of the pre-insertion strands, allowing them to form the β-barrel of the channel.
履歴
登録2016年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22016年5月25日Group: Database references
改定 1.32017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.42017年7月5日Group: Derived calculations
カテゴリ: struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
改定 1.52017年7月19日Group: Derived calculations
カテゴリ: struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
改定 1.62017年8月30日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_imaging_optics / em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysenin
B: Lysenin
C: Lysenin
D: Lysenin
E: Lysenin
F: Lysenin
G: Lysenin
H: Lysenin
I: Lysenin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,7959
ポリマ－314,7959
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
手法PISA
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
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NCSドメイン領域:
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NCS oper:
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-
要素

#1: タンパク質
Lysenin / efL1


分子量: 34977.246 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Eisenia fetida (シマミミズ) / プラスミド: pHis-Parallel 1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: O18423

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Membrane-inserted form of the nonameric pore forming protein Lysenin
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.315 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Eisenia foetida (シマミミズ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pHis-Parallel 1
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
1150 mMSodium Chloride塩化ナトリウム1
250 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
3500 mMImidazoleイミダゾール1
40.02 %Dodecyl Maltoside1
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Grids were glow-discharged prior to deposition of Graphene-oxide.No further treatment was performed after graphene-oxide deposition.
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
詳細: Direct alignments: Beam tilt pivot points, Beam shift, Comma Free. C2 aperture centering, C2 lens astigmatism correction. Objective aperture centering and objective lens astigmatism ...詳細: Direct alignments: Beam tilt pivot points, Beam shift, Comma Free. C2 aperture centering, C2 lens astigmatism correction. Objective aperture centering and objective lens astigmatism correction. Energy filter Tuning and occasional ZLP centering.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 34965 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 700 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 85 K / 最低温度: 85 K
撮影平均露光時間: 18 sec. / 電子線照射量: 47 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 280
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3710 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 20 / 利用したフレーム数/画像: 0-20

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0124 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION1.4粒子像選択
2Titan User Interface画像取得Manual collection using FEI Low Dose software in EFTEM mode
4GctfCTF補正This is a new GPU based software that was just published recently. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26592709
7Coot0.8.2モデルフィッティング
9RELION1.4初期オイラー角割当
10RELION1.4最終オイラー角割当
11RELION1.4分類
12RELION1.4３次元再構成
13REFMAC5モデル精密化
画像処理詳細: Super-resolution images were binned by 2 for further processing.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 53779
詳細: Autopicking performed with RELION after manually picking 1000 particles to create 2D Classes (references) for autopicking.
対称性点対称性: C9 (9回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29329 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
詳細: Initial docking of C-terminal region of lysenin monomer to EM map was performed using UCSF Chimera followed by model N-terminal extension in COOT.
原子モデル構築PDB-ID: 3ZXD

3zxd


PDB chain-ID: A / Pdb chain residue range: 150-297
精密化解像度: 3.14→137.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / SU B: 20.023 / SU ML: 0.34 / ESU R: 0.545
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3054 --
obs0.3054 145882 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 294.145 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.62 Å2-0.03 Å20.01 Å2
2---0.73 Å20.02 Å2
3---1.36 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 20574
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.01921024
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0219611
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.0631.93528485
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.792345207
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.56452583
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg27.00224945
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg11.634153645
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg8.95415117
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0670.23168
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0030.0223598
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.024833
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it9.12428.66210359
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other9.12428.66110358
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it13.25243.08812933
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other13.25243.08812934
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it11.68130.510665
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other11.6830.50110666
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other19.59245.04715553
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined25.05523446
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other25.05523446
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / 数: 2632 / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT POSITIONAL00.14
1ATIGHT THERMAL0.591.41
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT POSITIONAL00.14
2ATIGHT THERMAL0.651.41
3ATIGHT POSITIONAL00.14
3ATIGHT POSITIONAL00.14
3ATIGHT POSITIONAL00.14
3ATIGHT POSITIONAL00.14
3ATIGHT POSITIONAL00.14
3ATIGHT POSITIONAL00.14
3ATIGHT POSITIONAL00.14
3ATIGHT THERMAL0.631.41
4ATIGHT THERMAL0.611.41
5ATIGHT THERMAL0.591.41
6ATIGHT THERMAL0.581.41
7ATIGHT THERMAL0.611.41
8ATIGHT THERMAL0.621.41
9BTIGHT THERMAL0.61.41
10BTIGHT THERMAL0.621.41
11BTIGHT THERMAL0.611.41
12BTIGHT THERMAL0.551.41
13BTIGHT THERMAL0.581.41
14BTIGHT THERMAL0.591.41
15BTIGHT THERMAL0.641.41
16CTIGHT THERMAL0.581.41
17CTIGHT THERMAL0.611.41
18CTIGHT THERMAL0.61.41
19CTIGHT THERMAL0.591.41
20CTIGHT THERMAL0.591.41
21CTIGHT THERMAL0.591.41
22DTIGHT THERMAL0.611.41
23DTIGHT THERMAL0.581.41
24DTIGHT THERMAL0.581.41
25DTIGHT THERMAL0.611.41
26DTIGHT THERMAL0.591.41
27ETIGHT THERMAL0.591.41
28ETIGHT THERMAL0.621.41
29ETIGHT THERMAL0.611.41
30ETIGHT THERMAL0.641.41
31FTIGHT THERMAL0.61.41
32FTIGHT THERMAL0.581.41
33FTIGHT THERMAL0.61.41
34GTIGHT THERMAL0.561.41
35GTIGHT THERMAL0.581.41
36HTIGHT THERMAL0.581.41
LS精密化 シェル解像度: 3.14→3.222 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork3.041 10745 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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