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- PDB-4kng: Crystal structure of human LGR5-RSPO1-RNF43 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kng
タイトルCrystal structure of human LGR5-RSPO1-RNF43
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF43
  • Leucine-rich repeat-containing G-protein coupled receptor 5
  • R-spondin-1
キーワードSignaling Protein / Membrane Protein (膜タンパク質) / Leucine-rich repeat (ロイシンリッチリピート) / cysteine-rich domain / furin-repeat / protease-associated domain / ligand recognition / protein-protein interaction (タンパク質間相互作用) / N-linked glycosylation (N-結合型グリコシル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell proliferation involved in renal tubule morphogenesis / oocyte differentiation / Wnt receptor catabolic process / protein-hormone receptor activity / Signaling by RNF43 mutants / regulation of receptor internalization / multicellular organism development / G protein-coupled peptide receptor activity / frizzled binding / negative regulation of Wnt signaling pathway ...epithelial cell proliferation involved in renal tubule morphogenesis / oocyte differentiation / Wnt receptor catabolic process / protein-hormone receptor activity / Signaling by RNF43 mutants / regulation of receptor internalization / multicellular organism development / G protein-coupled peptide receptor activity / frizzled binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / plasma membrane => GO:0005886 / inner ear development / positive regulation of Wnt signaling pathway / hair follicle development / Regulation of FZD by ubiquitination / trans-Golgi network membrane / stem cell proliferation / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Wntシグナル経路 / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin protein ligase activity / transmembrane signaling receptor activity / 核膜 / heparin binding / regulation of cell population proliferation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / endoplasmic reticulum membrane / ゴルジ体 / extracellular region / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ZNRF-3, ectodomain / ZNRF-3 Ectodomain / R-spondin, Fu-CRD domain / Furin-like repeat, cysteine-rich / Glycoprotein hormone receptor family / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Leucine rich repeat N-terminal domain / Ring finger domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 ...ZNRF-3, ectodomain / ZNRF-3 Ectodomain / R-spondin, Fu-CRD domain / Furin-like repeat, cysteine-rich / Glycoprotein hormone receptor family / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Leucine rich repeat N-terminal domain / Ring finger domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Glucose Oxidase; domain 1 / Leucine-rich repeats, bacterial type / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / リボヌクレアーゼインヒビター / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / Furin-like repeat / Furin-like repeats / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / 薬指 / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / 3-Layer(bba) Sandwich / Zinc finger, RING-type / リボン / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Leucine-rich repeat-containing G-protein coupled receptor 5 / R-spondin-1 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chen, P.H. / He, X.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2013
タイトル: The structural basis of R-spondin recognition by LGR5 and RNF43.
著者: Chen, P.H. / Chen, X. / Lin, Z. / Fang, D. / He, X.
履歴
登録2013年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Data collection
改定 1.22013年7月24日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich repeat-containing G-protein coupled receptor 5
B: Leucine-rich repeat-containing G-protein coupled receptor 5
M: R-spondin-1
P: R-spondin-1
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF43
F: E3 ubiquitin-protein ligase RNF43
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,8839
ポリマ－178,3826
非ポリマー5013
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.575, 120.971, 181.009
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12M
22P
13E
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A30 - 542
2010B30 - 542
1020M40 - 132
2020P40 - 132
1030E44 - 190
2030F44 - 190

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細0.009563 0.000000 0.000000 0.00000 0.000000 0.008266 0.000000 0.00000 0.000000 0.000000 0.005525 0.00000

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ABMPEF

#1: タンパク質 Leucine-rich repeat-containing G-protein coupled receptor 5 / G-protein coupled receptor 49 / G-protein coupled receptor 67 / G-protein coupled receptor HG38


分子量: 59278.367 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGR5, GPR49, GPR67 / プラスミド: PVLAD6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75473
#2: タンパク質 R-spondin-1 / Roof plate-specific spondin-1 / hRspo1


分子量: 12362.315 Da / 分子数: 2 / 断片: furin repeats / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RSPO1 / プラスミド: PVLAD6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2MKA7
#3: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF43 / RING finger protein 43


分子量: 17550.203 Da / 分子数: 2 / 断片: PA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF43 / プラスミド: PVLAD6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q68DV7, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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糖 , 1種, 2分子

#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 206分子

#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10% PEG4000, 0.2M ammonium sulfate, 7% Sucrose and 0.1 M TRIS pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月15日
放射モノクロメーター: Ni / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→39.51 Å / Num. all: 74020 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
X-PLORモデル構築
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-3000データ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5→39.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 11.435 / SU ML: 0.246 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.371 / ESU R Free: 0.276 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27633 3894 5 %RANDOM
Rwork0.23197 ---
obs0.23425 74020 97.08 %-
all-74020 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 76.177 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0 Å20 Å2
2--0.03 Å2-0 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11012 0 29 205 11246
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.01911321
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0210961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8441.98415435
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1513.00425227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.88251405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.78424.534483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.212151947
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8111558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.21763
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02112681
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022497
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.6657.445647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.6617.4395646
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.75611.1317043
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.3627.8385674
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A274560.14
12B274560.14
21M48110.12
22P48110.12
31E76890.18
32F76890.18
LS精密化 シェル解像度: 2.498→2.562 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.422 241 -
Rwork0.382 5121 -
obs--91.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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