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万見
- PDB-4d2q: Negative-stain electron microscopy of E. coli ClpB mutant E432A (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d2q
タイトルNegative-stain electron microscopy of E. coli ClpB mutant E432A (BAP form bound to ClpP)
要素CLPB
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / DISAGGREGASE / CLPB / BAP / COILED-COIL DOMAIN (コイルドコイル)
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to heat / response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin ClpB / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain ...Chaperonin ClpB / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein ClpB
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 18 Å
データ登録者Carroni, M. / Kummer, E. / Oguchi, Y. / Clare, D.K. / Wendler, P. / Sinning, I. / Kopp, J. / Mogk, A. / Bukau, B. / Saibil, H.R.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Head-to-tail interactions of the coiled-coil domains regulate ClpB activity and cooperation with Hsp70 in protein disaggregation.
著者: Marta Carroni / Eva Kummer / Yuki Oguchi / Petra Wendler / Daniel K Clare / Irmgard Sinning / Jürgen Kopp / Axel Mogk / Bernd Bukau / Helen R Saibil /
要旨: The hexameric AAA+ chaperone ClpB reactivates aggregated proteins in cooperation with the Hsp70 system. Essential for disaggregation, the ClpB middle domain (MD) is a coiled-coil propeller that binds ...The hexameric AAA+ chaperone ClpB reactivates aggregated proteins in cooperation with the Hsp70 system. Essential for disaggregation, the ClpB middle domain (MD) is a coiled-coil propeller that binds Hsp70. Although the ClpB subunit structure is known, positioning of the MD in the hexamer and its mechanism of action are unclear. We obtained electron microscopy (EM) structures of the BAP variant of ClpB that binds the protease ClpP, clearly revealing MD density on the surface of the ClpB ring. Mutant analysis and asymmetric reconstructions show that MDs adopt diverse positions in a single ClpB hexamer. Adjacent, horizontally oriented MDs form head-to-tail contacts and repress ClpB activity by preventing Hsp70 interaction. Tilting of the MD breaks this contact, allowing Hsp70 binding, and releasing the contact in adjacent subunits. Our data suggest a wavelike activation of ClpB subunits around the ring.DOI: http://dx.doi.org/10.7554/eLife.02481.001.
履歴
登録2014年5月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Other
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2555
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLPB
B: CLPB
C: CLPB
D: CLPB
E: CLPB
F: CLPB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)581,0116
ポリマ－581,0116
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
CLPB /


分子量: 96835.086 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THE PROTEIN IS ENGINEERED TO BIND TO CLPP. / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PDS56 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC4100 / 参照: UniProt: P63284

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BAP FORM OF CLPB E432A REPRESSED MUTANT WITH ATPGS / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.03 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: uranyl acetate
試料支持詳細: CARBON

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2011年6月6日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 68000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 110
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2IMAGIC３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE FLIPPING ENTIRE FRAME
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成手法: ANGULAR RECONSTITUTION AND PROJECTION MATCHING / 解像度: 18 Å / 粒子像の数: 11570
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2555. (DEPOSITION ID: 12235).
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14201 0 0 0 14201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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