[日本語] English
万見
- PDB-3zx9: Cryo-EM reconstruction of native and expanded Turnip Crinkle virus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zx9
タイトルCryo-EM reconstruction of native and expanded Turnip Crinkle virus
要素CAPSID PROTEINカプシド
キーワードVIRUS (ウイルス) / GENOMIC RNA STRUCTURE / GENOME UNCOATING / SSRNA VIRUS / ICOSAHEDRAL (二十面体)
機能・相同性Plant viruses icosahedral capsid proteins 'S' region signature. / Icosahedral viral capsid protein, S domain / Viral coat protein (S domain) / T=3 icosahedral viral capsid / Viral coat protein subunit / structural molecule activity / RNA binding / カプシド
機能・相同性情報
生物種TURNIP CRINKLE VIRUS (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17 Å
データ登録者Bakker, S.E. / Robottom, J. / Pearson, A.R. / Stockley, P.G. / Ranson, N.A.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2012
タイトル: Isolation of an asymmetric RNA uncoating intermediate for a single-stranded RNA plant virus.
著者: Saskia E Bakker / Robert J Ford / Amy M Barker / Janice Robottom / Keith Saunders / Arwen R Pearson / Neil A Ranson / Peter G Stockley /
要旨: We have determined the three-dimensional structures of both native and expanded forms of turnip crinkle virus (TCV), using cryo-electron microscopy, which allows direct visualization of the ...We have determined the three-dimensional structures of both native and expanded forms of turnip crinkle virus (TCV), using cryo-electron microscopy, which allows direct visualization of the encapsidated single-stranded RNA and coat protein (CP) N-terminal regions not seen in the high-resolution X-ray structure of the virion. The expanded form, which is a putative disassembly intermediate during infection, arises from a separation of the capsid-forming domains of the CP subunits. Capsid expansion leads to the formation of pores that could allow exit of the viral RNA. A subset of the CP N-terminal regions becomes proteolytically accessible in the expanded form, although the RNA remains inaccessible to nuclease. Sedimentation velocity assays suggest that the expanded state is metastable and that expansion is not fully reversible. Proteolytically cleaved CP subunits dissociate from the capsid, presumably leading to increased electrostatic repulsion within the viral RNA. Consistent with this idea, electron microscopy images show that proteolysis introduces asymmetry into the TCV capsid and allows initial extrusion of the genome from a defined site. The apparent formation of polysomes in wheat germ extracts suggests that subsequent uncoating is linked to translation. The implication is that the viral RNA and its capsid play multiple roles during primary infections, consistent with ribosome-mediated genome uncoating to avoid host antiviral activity.
#1: ジャーナル: J Mol Biol / 年: 1986
タイトル: Structure and assembly of turnip crinkle virus. I. X-ray crystallographic structure analysis at 3.2 A resolution.
要旨: The structure of turnip crinkle virus has been determined at 3.2 A resolution, using the electron density of tomato bushy stunt virus as a starting point for phase refinement by non-crystallographic ...The structure of turnip crinkle virus has been determined at 3.2 A resolution, using the electron density of tomato bushy stunt virus as a starting point for phase refinement by non-crystallographic symmetry. The structures are very closely related, especially in the subunit arm and S domain, where only small insertions and deletions and small co-ordinate shifts relate one chain to another. The P domains, although quite similar in fold, are oriented somewhat differently with respect to the S domains. Understanding of the structure of turnip crinkle virus has been important for analyzing its assembly, as described in an accompanying paper.
履歴
登録2011年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1864
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1864
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN
C: CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,2673
ポリマ－113,2673
非ポリマー00
水0
1
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN
C: CAPSID PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,796,005180
ポリマ－6,796,005180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN
C: CAPSID PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 566 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)566,33415
ポリマ－566,33415
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN
C: CAPSID PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 680 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)679,60118
ポリマ－679,60118
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 CAPSID PROTEIN / カプシド / COAT PROTEIN / P38


分子量: 37755.586 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TURNIP CRINKLE VIRUS (ウイルス) / 株: M / 参照: UniProt: P06663
配列の詳細IN CHAIN C RESIDUES 1-52 DISORDERED AND NOT OBSERVED. IN CHAINS A AND B RESIDUES 1-80 DISORDERED ...IN CHAIN C RESIDUES 1-52 DISORDERED AND NOT OBSERVED. IN CHAINS A AND B RESIDUES 1-80 DISORDERED AND NOT OBSERVED.

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: TURNIP CRINKLE VIRUS / タイプ: VIRUS
緩衝液名称: 100 MM TRIS PH 8.5, 5 MM EDTA / pH: 8.5 / 詳細: 100 MM TRIS PH 8.5, 5 MM EDTA
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, TEMPERATURE- 77, INSTRUMENT- DOUBLE SIDED AUTOMATED BLOTTER AND PLUNGER, METHOD- BLOT 1.6 SECONDS BEFORE PLUNGING,

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 52911 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 41

-
解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE-FLIPPING EACH PARTICLE
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: ICOSAHEDRAL二十面体 / 解像度: 17 Å / 粒子像の数: 5121 / ピクセルサイズ（公称値）: 2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.89 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1864.(DEPOSITION ID: 7818).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID-BODY FIT REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
精密化最高解像度: 17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6284 0 0 0 6284

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る