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万見
- PDB-3jbf: Complex of poliovirus with VHH PVSP19B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jbf
タイトルComplex of poliovirus with VHH PVSP19B
要素
  • (Capsid protein ...カプシド) x 4
  • nanobody VHH PVSP19B
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / poliovirus (ポリオウイルス) / nanobodies (ナノボディ) / VHH / neutralizing antibodies (中和抗体) / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid ...symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
パルミチン酸 / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Strauss, M. / Schotte, L. / Thys, B. / Filman, D.J. / Hogle, J.M.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2016
タイトル: Five of Five VHHs Neutralizing Poliovirus Bind the Receptor-Binding Site.
著者: Mike Strauss / Lise Schotte / Bert Thys / David J Filman / James M Hogle /
要旨: Nanobodies, or VHHs, that recognize poliovirus type 1 have previously been selected and characterized as candidates for antiviral agents or reagents for standardization of vaccine quality control. In ...Nanobodies, or VHHs, that recognize poliovirus type 1 have previously been selected and characterized as candidates for antiviral agents or reagents for standardization of vaccine quality control. In this study, we present high-resolution cryo-electron microscopy reconstructions of poliovirus with five neutralizing VHHs. All VHHs bind the capsid in the canyon at sites that extensively overlap the poliovirus receptor-binding site. In contrast, the interaction involves a unique (and surprisingly extensive) surface for each of the five VHHs. Five regions of the capsid were found to participate in binding with all five VHHs. Four of these five regions are known to alter during the expansion of the capsid associated with viral entry. Interestingly, binding of one of the VHHs, PVSS21E, resulted in significant changes of the capsid structure and thus seems to trap the virus in an early stage of expansion.
IMPORTANCE: We describe the cryo-electron microscopy structures of complexes of five neutralizing VHHs with the Mahoney strain of type 1 poliovirus at resolutions ranging from 3.8 to 6.3Å. All five ...IMPORTANCE: We describe the cryo-electron microscopy structures of complexes of five neutralizing VHHs with the Mahoney strain of type 1 poliovirus at resolutions ranging from 3.8 to 6.3Å. All five VHHs bind deep in the virus canyon at similar sites that overlap extensively with the binding site for the receptor (CD155). The binding surfaces on the VHHs are surprisingly extensive, but despite the use of similar binding surfaces on the virus, the binding surface on the VHHs is unique for each VHH. In four of the five complexes, the virus remains essentially unchanged, but for the fifth there are significant changes reminiscent of but smaller in magnitude than the changes associated with cell entry, suggesting that this VHH traps the virus in a previously undescribed early intermediate state. The neutralizing mechanisms of the VHHs and their potential use as quality control agents for the end game of poliovirus eradication are discussed.
履歴
登録2015年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6434
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6434
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Capsid protein VP3
4: Capsid protein VP4
7: nanobody VHH PVSP19B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,9086
ポリマ－111,6525
非ポリマー2561
水0
1
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Capsid protein VP3
4: Capsid protein VP4
7: nanobody VHH PVSP19B
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,714,483360
ポリマ－6,699,097300
非ポリマー15,38560
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Capsid protein VP3
4: Capsid protein VP4
7: nanobody VHH PVSP19B
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 560 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)559,54030
ポリマ－558,25825
非ポリマー1,2825
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Capsid protein VP3
4: Capsid protein VP4
7: nanobody VHH PVSP19B
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 671 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)671,44836
ポリマ－669,91030
非ポリマー1,5396
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

-
Capsid protein ... , 4種, 4分子 1234

#1: タンパク質 Capsid protein VP1 / カプシド / P1D / Virion protein 1


分子量: 33488.613 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 580-881 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#2: タンパク質 Capsid protein VP2 / カプシド / P1B / Virion protein 2


分子量: 30075.783 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-341 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#3: タンパク質 Capsid protein VP3 / カプシド / P1C / Virion protein 3


分子量: 26419.352 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 342-578 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#4: タンパク質 Capsid protein VP4 / カプシド / P1A / Virion protein 4


分子量: 7603.405 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-69 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300

-
抗体 / 非ポリマー , 2種, 2分子 7

#5: 抗体 nanobody VHH PVSP19B


分子量: 14064.470 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
Plasmid details: pHEN6(c) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): WK6
#6: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Nanobody PVSS8A in complex with poliovirus P1/MahoneyCOMPLEX60 nanobody VHH monomers bind to each poliovirion0
2Human poliovirus 1ポリオウイルスVIRUS1
3PVSP19B1
分子量値: 9 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 145 mM NaCl, 50 mM Na2HPO4.12H2O / pH: 7.4 / 詳細: 145 mM NaCl, 50 mM Na2HPO4.12H2O
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: C-flat 1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 154 K
詳細: Blotted for 4 seconds before plunging into liquid ethane (homemade plunger).
手法: 4 second blot

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2013年11月27日 / 詳細: Gatan K2 operated in Super-resolution mode
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM / Electron beam tilt params: 0
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 23000 X / 倍率（補正後）: 25381 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1400 nm / Cs: 2.26 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Polara holder / 温度: 80 K / 最高温度: 110 K / 最低温度: 80 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 300

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2REFMAC5モデルフィッティング
3SPDBVモデルフィッティング
4FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: per particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18009 / ピクセルサイズ（公称値）: 0.985 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 0.985 Å
詳細: (Single particle details: The particles were processed using Frealign.) (Single particle--Applied symmetry: I)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL
Target criteria: ML agreement with Fourier amplitudes and phases
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--flexible DETAILS--Using stereochemically and icosahedrally restrained maximum likelihood refinement in REFMAC5, a representative subset of the full atomic model with all ...詳細: REFINEMENT PROTOCOL--flexible DETAILS--Using stereochemically and icosahedrally restrained maximum likelihood refinement in REFMAC5, a representative subset of the full atomic model with all neighbors present was built and refined to fit the corresponding subset of the experimental map. Portions of the model whose density resembled a structural homolog were identified and restrained to agree with the homolog. Detailed atomic models were constructed in areas of difference wherever the resolution of the map permitted. The Fourier-amplitude-weighted average cosine of the phase discrepancy was tracked.
原子モデル構築PDB-ID: 1I3U

1i3u

精密化解像度: 4.6→95.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.702 / SU B: 110.77 / SU ML: 1.342 / σ(F): 0 / ESU R: 1.58
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.4648 --
obs0.4648 207196 99.99 %
溶媒の処理溶媒モデル: NONE
原子変位パラメータBiso max: 50 Å2 / Biso mean: 24.734 Å2 / Biso min: 10 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.84 Å2-0.29 Å2-0.44 Å2
2--1.05 Å2-0.74 Å2
3----1.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.6→95.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7612 0 18 0 7630
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.010.01944004
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg2.1031.95559966
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg0.29755457
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg6.77423.9571893
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg2.354156884
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg3.17515234
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1670.26694
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0010.02133590
LS精密化 シェル解像度: 4.6→4.848 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.541 30241 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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