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万見
- PDB-3j5v: PhuZ201 filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j5v
タイトルPhuZ201 filament
要素PhuZ201 subunit
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / PhuZ / tubulin (チューブリン) / FtsZ (FtsZ) / filament / bacteriophage (ファージ) / cytoskeleton (細胞骨格) / bacteriophage centering function
機能・相同性establishment of localization / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / host cell cytoplasm / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Phage tubulin-like protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas phage 201phi2-1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Zehr, E.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: The structure and assembly mechanism of a novel three-stranded tubulin filament that centers phage DNA.
著者: Elena A Zehr / James A Kraemer / Marcella L Erb / Joanna K C Coker / Elizabeth A Montabana / Joe Pogliano / David A Agard /
要旨: Tubulins are a universally conserved protein superfamily that carry out diverse biological roles by assembling filaments with very different architectures. The underlying basis of this structural ...Tubulins are a universally conserved protein superfamily that carry out diverse biological roles by assembling filaments with very different architectures. The underlying basis of this structural diversity is poorly understood. Here, we determine a 7.1 Å cryo-electron microscopy reconstruction of the bacteriophage-encoded PhuZ filament and provide molecular-level insight into its cooperative assembly mechanism. The PhuZ family of tubulins is required to actively center the phage within infected host cells, facilitating efficient phage replication. Our reconstruction and derived model reveal the first example of a three-stranded tubulin filament. We show that the elongated C-terminal tail simultaneously stabilizes both longitudinal and lateral interactions, which in turn define filament architecture. Identified interaction surfaces are conserved within the PhuZ family, and their mutagenesis compromises polymerization in vitro and in vivo. Combining kinetic modeling of PhuZ filament assembly and structural data, we suggest a common filament structure and assembly mechanism for the PhuZ family of tubulins.
履歴
登録2013年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Other
改定 1.22014年4月23日Group: Refinement description
改定 1.32018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
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  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5783
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  • マップデータ: EMDB-5783
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: PhuZ201 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5683
ポリマ－35,1001
非ポリマー4682
水0
1
a: PhuZ201 subunit
ヘテロ分子
x 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,10827
ポリマ－315,9009
非ポリマー4,20818
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation8
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 9 / Rise per n subunits: 14.42 Å / Rotation per n subunits: -116.44 °)

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要素

#1: タンパク質 PhuZ201 subunit


分子量: 35100.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas phage 201phi2-1 (ファージ)
遺伝子: 201phi2-1p059 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B3FK34
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: PhuZ filament / タイプ: COMPLEX
分子量値: 0.034621 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 250 mM KCl, 50 mM HEPES pH 7.4, 1 mM MgCl2, 10% glycerol, 1mM DTT
pH: 8
詳細: 250 mM KCl, 50 mM HEPES pH 7.4, 1 mM MgCl2, 10% glycerol, 1mM DTT
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: C-FLAT holey carbon grid, 200 mesh copper grid
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %
詳細: Blotted 2 seconds before plunging in liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2011年11月21日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 62000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.2 mm
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
画像スキャンデジタル画像の数: 461

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: Whole micrograph
らせん対称回転角度/サブユニット: -116.44 ° / 軸方向距離/サブユニット: 14.42 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: Helical reconstruction / 解像度: 7.1 Å / 粒子像の数: 23243 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.20398 Å
詳細: A modified version of SPIDER program was used for the reconstruction. Helical symmetry search was performed with hsearch_lorentz.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation
詳細: METHOD--Flexible fitting DETAILS--Flexible fitting applied to C-terminus (residues 273-315)
原子モデル構築PDB-ID: 3R4V

3r4v


Accession code: 3R4V / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 7.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2406 0 29 0 2435

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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