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- PDB-3cs0: Crystal structure of DegP24 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cs0
タイトルCrystal structure of DegP24
要素
  • Periplasmic serine endoprotease DegP
  • pentapeptide
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / DegP / HtrA / protease (プロテアーゼ) / chaperone (シャペロン) / PDZ / outer membrane protein / OMP / periplasm (ペリプラズム)
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / フォールディング / outer membrane-bounded periplasmic space / peptidase activity / response to heat / response to oxidative stress ...peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / フォールディング / outer membrane-bounded periplasmic space / peptidase activity / response to heat / response to oxidative stress / ペリプラズム / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily ...Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic serine endoprotease DegP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Krojer, T. / Sawa, J. / Schaefer, E. / Saibil, H.R. / Ehrmann, M. / Clausen, T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the regulated protease and chaperone function of DegP.
著者: Tobias Krojer / Justyna Sawa / Eva Schäfer / Helen R Saibil / Michael Ehrmann / Tim Clausen /
要旨: All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in ...All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in eliminating misfolded proteins and in the biogenesis of outer-membrane proteins. Here we describe the molecular mechanisms underlying the regulated protease and chaperone function of DegP from Escherichia coli. We show that binding of misfolded proteins transforms hexameric DegP into large, catalytically active 12-meric and 24-meric multimers. A structural analysis of these particles revealed that DegP represents a protein packaging device whose central compartment is adaptable to the size and concentration of substrate. Moreover, the inner cavity serves antagonistic functions. Whereas the encapsulation of folded protomers of outer-membrane proteins is protective and might allow safe transit through the periplasm, misfolded proteins are eliminated in the molecular reaction chamber. Oligomer reassembly and concomitant activation on substrate binding may also be critical in regulating other HtrA proteases implicated in protein-folding diseases.
履歴
登録2008年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年11月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_mutation / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_mod_residue.details / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref.pdbx_align_begin

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic serine endoprotease DegP
B: pentapeptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9532
ポリマ－47,9532
非ポリマー00
水0
1
A: Periplasmic serine endoprotease DegP
B: pentapeptide
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,150,87248
ポリマ－1,150,87248
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation19_555-x,-z,-y1
crystal symmetry operation18_555-x,z,y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation14_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation16_555-y,x,z1
crystal symmetry operation15_555y,-x,z1
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation24_555-z,-y,-x1
crystal symmetry operation23_555-z,y,x1
crystal symmetry operation22_555z,-y,x1
crystal symmetry operation21_555z,y,-x1
Buried area88590 Å2
ΔGint-546 kcal/mol
Surface area374200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)253.929, 253.929, 253.929
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number209
Space group name H-MF432

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要素

#1: タンパク質 Periplasmic serine endoprotease DegP / E.C.3.4.21.- / Heat shock protein DegP / Protease Do


分子量: 47509.449 Da / 分子数: 1 / 変異: S210A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: degP, htrA, ptd, b0161, JW0157 / 発現宿主: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / 参照: UniProt: P0C0V0, peptidase Do
#2: タンパク質・ペプチド pentapeptide


分子量: 443.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.41 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: PEG 550 MME, NaCl, pH 8.5, vapor diffusion, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月15日
放射モノクロメーター: Silicon (1 1 1) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
ReflectionAv σ(I) over netI: 12.96 / 数: 134848 / Rmerge(I) obs: 0.093 / D res high: 3 Å / Num. obs: 26475 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
8.6830108797.110.034
6.278.68181699.710.047
5.166.27230810010.056
4.485.16275310010.056
4.024.48304499.810.072
3.684.02334199.910.114
3.413.68369399.810.174
3.193.41395799.710.319
33.19447699.910.579
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 26475 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 60.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 12.96
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
3-3.190.579322964447699.9
3.19-3.410.3195.220342395799.7
3.41-3.680.1748.418976369399.8
3.68-4.020.11412.717153334199.9
4.02-4.480.07217.815524304499.8
4.48-5.160.05620.9139942753100
5.16-6.270.05621115812308100
6.27-8.680.04724.59003181699.7
8.68-300.03428.65311108797.1

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称分類
DNAデータ収集
SHARP位相決定
CNS精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→15 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 727 5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
all-14441 --
obs-14441 99.9 %-
溶媒の処理Bsol: 28.863 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 68.999 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2893 0 0 0 2893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.531
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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