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- PDB-2m5m: Atomic-resolution structure of a triplet cross-beta amyloid fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m5m
タイトルAtomic-resolution structure of a triplet cross-beta amyloid fibril
要素Transthyretinトランスサイレチン
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid fibril (アミロイド) / Cross-beta structure
機能・相同性
機能・相同性情報


The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone metabolic process / hormone binding / Neutrophil degranulation / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex ...The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone metabolic process / hormone binding / Neutrophil degranulation / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / トランスサイレチン / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
トランスサイレチン
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法個体NMR / 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / simulated annealing / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.2 Å
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Fitzpatrick, A.W.P. / Debelouchina, G.T. / Bayro, M.J. / Clare, D.K. / Caporini, M.A. / Bajaj, V.S. / Jaroniec, C.P. / Wang, L. / Ladizhansky, V. / Muller, S. ...Fitzpatrick, A.W.P. / Debelouchina, G.T. / Bayro, M.J. / Clare, D.K. / Caporini, M.A. / Bajaj, V.S. / Jaroniec, C.P. / Wang, L. / Ladizhansky, V. / Muller, S. / MacPhee, C.E. / Waudby, C.A. / Mott, H.R. / de Simone, A. / Knowles, T.P.J. / Saibil, H.R. / Vendruscolo, M. / Orlova, E.V. / Griffin, R.G. / Dobson, C.M.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Atomic structure and hierarchical assembly of a cross-β amyloid fibril.
著者: Anthony W P Fitzpatrick / Galia T Debelouchina / Marvin J Bayro / Daniel K Clare / Marc A Caporini / Vikram S Bajaj / Christopher P Jaroniec / Luchun Wang / Vladimir Ladizhansky / Shirley A ...著者: Anthony W P Fitzpatrick / Galia T Debelouchina / Marvin J Bayro / Daniel K Clare / Marc A Caporini / Vikram S Bajaj / Christopher P Jaroniec / Luchun Wang / Vladimir Ladizhansky / Shirley A Müller / Cait E MacPhee / Christopher A Waudby / Helen R Mott / Alfonso De Simone / Tuomas P J Knowles / Helen R Saibil / Michele Vendruscolo / Elena V Orlova / Robert G Griffin / Christopher M Dobson /
要旨: The cross-β amyloid form of peptides and proteins represents an archetypal and widely accessible structure consisting of ordered arrays of β-sheet filaments. These complex aggregates have ...The cross-β amyloid form of peptides and proteins represents an archetypal and widely accessible structure consisting of ordered arrays of β-sheet filaments. These complex aggregates have remarkable chemical and physical properties, and the conversion of normally soluble functional forms of proteins into amyloid structures is linked to many debilitating human diseases, including several common forms of age-related dementia. Despite their importance, however, cross-β amyloid fibrils have proved to be recalcitrant to detailed structural analysis. By combining structural constraints from a series of experimental techniques spanning five orders of magnitude in length scale--including magic angle spinning nuclear magnetic resonance spectroscopy, X-ray fiber diffraction, cryoelectron microscopy, scanning transmission electron microscopy, and atomic force microscopy--we report the atomic-resolution (0.5 Å) structures of three amyloid polymorphs formed by an 11-residue peptide. These structures reveal the details of the packing interactions by which the constituent β-strands are assembled hierarchically into protofilaments, filaments, and mature fibrils.
履歴
登録2013年2月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.22020年2月26日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_cs
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.42024年4月17日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.status_code_mr

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2323
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2323
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2323
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
C: Transthyretin
D: Transthyretin
E: Transthyretin
F: Transthyretin
G: Transthyretin
H: Transthyretin
I: Transthyretin
J: Transthyretin
K: Transthyretin
L: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,38012
ポリマ－14,38012
非ポリマー00
水0
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin
C: Transthyretin
D: Transthyretin
E: Transthyretin
F: Transthyretin
G: Transthyretin
H: Transthyretin
I: Transthyretin
J: Transthyretin
K: Transthyretin
L: Transthyretin
x 114


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,639,3651368
ポリマ－1,639,3651368
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
helical symmetry operation113
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 114 / Rise per n subunits: 4.67 Å / Rotation per n subunits: -0.93 °)

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Transthyretin / トランスサイレチン / Prealbumin / TBPA


分子量: 1198.366 Da / 分子数: 12 / 断片: residues 125-135 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P02767

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実験情報

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実験

実験
手法
個体NMR
電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111D DQ-DRAWS
121REDOR
131ZF-TEDOR
1412D PDSD

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試料調製

構成要素名称: Triplet cross-beta amyloid fibril polymorph / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 10% acetonitrile/water / pH: 2 / 詳細: 10% acetonitrile/water
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: holey carbon films (R2/2, QuantifoilMicro Tools GmbH, Jena, Germany)
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 99 K / 湿度: 95 %
詳細: Fibrils were applied to holey carbon films that were immediately plunge-frozen at liquid nitrogen temperature.
詳細内容: 15 mg/mL [U-100% 13C; U-100% 15N] TTR(105-115), 10% acetonitrile/H2O
溶媒系: 10% acetonitrile/H2O
試料濃度: 15 mg/mL / 構成要素: TTR(105-115)-1 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態pH: 2 / 圧: ambient / Temperature units: K

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2006年3月3日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM / Electron beam tilt params: 0
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 40000 X / 倍率（補正後）: 40000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification.
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 99 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 250
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
BrukerBruker9001
7502
5003

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1BKRP３次元再構成
2IMAGIC３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND3
3次元再構成手法: Common crossovers / 解像度: 12.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 152 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.8 Å
詳細: The particles were selected using an automatic selection program.
クラス平均像の数: 28 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1020 0 0 0 1020
NMR software
名称開発者分類
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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