[日本語] English
万見
- PDB-2gh8: X-ray structure of a native calicivirus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gh8
タイトルX-ray structure of a native calicivirus
要素Capsid proteinカプシド
キーワードVIRUS (ウイルス) / native calicivirus / vesivirus / icosahedral T=3 capsid / domain swapping / N-terminal arm / shell domain / protruding domain / icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種San Miguel sea lion virus 4 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Chen, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: X-ray structure of a native calicivirus: Structural insights into antigenic diversity and host specificity.
著者: Chen, R. / Neill, J.D. / Estes, M.K. / Prasad, B.V.
履歴
登録2006年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE THE AUTHOR MAINTAINS THAT THE SEQUENCE IN THE SEQUENCE DATABSE IS INCORRECT. THESE ...SEQUENCE THE AUTHOR MAINTAINS THAT THE SEQUENCE IN THE SEQUENCE DATABSE IS INCORRECT. THESE ADDITIONAL RESIDUES SHOULD ALSO BE PRESENT IN THE SEQUENCE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,9353
ポリマ－184,9353
非ポリマー00
水0
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,096,092180
ポリマ－11,096,092180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 925 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)924,67415
ポリマ－924,67415
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.11 MDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,109,60918
ポリマ－1,109,60918
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
x 5


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 925 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)924,67415
ポリマ－924,67415
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation4
単位格子
Length a, b, c (Å)457.553, 457.553, 457.553
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.5, -0.80901699, 0.30901699), (0.80901699, 0.30901699, -0.5), (0.30901699, 0.5, 0.80901699)
3generate(-0.30901699, -0.5, 0.80901699), (0.5, -0.80901699, -0.30901699), (0.80901699, 0.30901699, 0.5)
4generate(-0.30901699, 0.5, 0.80901699), (-0.5, -0.80901699, 0.30901699), (0.80901699, -0.30901699, 0.5)
5generate(0.5, 0.80901699, 0.30901699), (-0.80901699, 0.30901699, 0.5), (0.30901699, -0.5, 0.80901699)

-
要素

#1: タンパク質 Capsid protein / カプシド / Coat protein


分子量: 61644.957 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) San Miguel sea lion virus 4 (ウイルス) / 属: Vesivirus / 生物種: Vesicular exanthema of swine virus / 株: serotype 4血清型 / 参照: UniProt: P36285

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.74 %
結晶化温度: 295 K / pH: 5.6
詳細: 0.8M ammonium sulfate, 1M lithium sulfate, 0.1M trisodium citrate dihydrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K, pH 5.60

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.916
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月11日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 248269 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 59.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / % possible all: 84.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
RAVEモデル構築
CNS1.1精密化
RAVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CRYOEM STRUCTURE OF SAN MIGUEL SEA LION VIRUS AT A RESOLUTION OF 19 ANGSTROM

解像度: 3.2→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2603 22363 10 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.249 223124 86.1 %-
all-259113 --
原子変位パラメータBiso mean: 54.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.66 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12747 0 0 0 12747
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0107
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.414
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.445
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9747
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3732 1636 10 %
Rwork0.367 15118 -
obs--65.14 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る