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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1uru | ||||||
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タイトル | Amphiphysin BAR domain from Drosophila | ||||||
要素 | AMPHIPHYSIN | ||||||
キーワード | ENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / COILED-COIL (コイルドコイル) / MEMBRANE CURVATURE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 rhabdomere membrane biogenesis / 細胞小器官 / rhabdomere development / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / regulation of muscle contraction / エキソサイトーシス / 分裂溝 / phospholipid binding / protein localization ...rhabdomere membrane biogenesis / 細胞小器官 / rhabdomere development / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / regulation of muscle contraction / エキソサイトーシス / 分裂溝 / phospholipid binding / protein localization / シナプス / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / その他 / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Evans, P.R. / Kent, H.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2004 タイトル: Bar Domains as Sensors of Membrane Curvature: The Amphiphysin Bar Structure 著者: Peter, B.J. / Kent, H.M. / Mills, I.G. / Vallis, Y. / Butler, J.G. / Evans, P.R. / Mcmahon, H.T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1uru.cif.gz | 52.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1uru.ent.gz | 41.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1uru.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ur/1uru ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ur/1uru | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28269.152 Da / 分子数: 1 / 断片: BAR DOMAIN, RESIDUES 1-244 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SEMET SUBSTITUTED 由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ) 解説: GROWN IN MINIMAL MEDIUM + SEMET / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y092, UniProt: Q7KLE5*PLUS |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 詳細: 2.5MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 18% PEG4000, 200MM NACL, 1MM DTT, 20MM HEPES PH 7.4 MIXED WITH THE WELL SOLUTION 18% PEG 4000, 0.2M AMMONIUM ACETATE, 100MM SODIUM CITRATE PH 6.0. CRYSTALS WERE ...詳細: 2.5MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 18% PEG4000, 200MM NACL, 1MM DTT, 20MM HEPES PH 7.4 MIXED WITH THE WELL SOLUTION 18% PEG 4000, 0.2M AMMONIUM ACETATE, 100MM SODIUM CITRATE PH 6.0. CRYSTALS WERE EQUILIBRATED IN 20% GLYCEROL FOR COOLING TO 100K. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→31.94 Å / Num. obs: 8657 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 10.21 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 4.9102 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 9.29 % / Rmerge(I) obs: 1.01 / Mean I/σ(I) obs: 0.73 / % possible all: 86 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 86 % / Rmerge(I) obs: 0.01005 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: その他 / 解像度: 2.6→63.25 Å / SU B: 13.987 / SU ML: 0.283 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.164 / ESU R Free: 0.402
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原子変位パラメータ | Biso mean: 55.997 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→63.25 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all: 0.23405 / Rfactor obs: 0.23 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_bond_d / Dev ideal: 0.013 |