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- PDB-1ihm: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF NORWALK VIRUS CAPSID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ihm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF NORWALK VIRUS CAPSID
要素capsid proteinカプシド
キーワードVIRUS (ウイルス) / Beta-barrel (Βバレル) / EF-Tu-LIKE domain caliciviridae / T=3 icosahedral capsid / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Jelly Rolls - #20 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein ...Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Jelly Rolls - #20 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Βバレル / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Norwalk virus (ノロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / Icosahedral averaging / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Prasad, B.V. / Hardy, M.E. / Dokland, T. / Bella, J. / Rossmann, M.G. / Estes, M.K.
引用ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: X-ray crystallographic structure of the Norwalk virus capsid
著者: Prasad, B.V. / Hardy, M.E. / Dokland, T. / Bella, J. / Rossmann, M.G. / Estes, M.K.
履歴
登録2001年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02023年4月19日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / cell ...atom_site / cell / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_database_remark / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_ncs_oper
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _cell.Z_PDB / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[1][3] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _database_PDB_matrix.origx[3][1] / _database_PDB_matrix.origx[3][2] / _database_PDB_matrix.origx[3][3] / _database_PDB_matrix.origx_vector[2] / _pdbx_struct_oper_list.id / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _pdbx_struct_oper_list.vector[1] / _pdbx_struct_oper_list.vector[2] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3] / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi
詳細: Coordinates and associated matrices have been transformed from the icosahedral point symmetry frame to the crystallographic frame
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: capsid protein
B: capsid protein
C: capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,8893
ポリマ－169,8893
非ポリマー00
水0
1
A: capsid protein
B: capsid protein
C: capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,193,369180
ポリマ－10,193,369180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: capsid protein
B: capsid protein
C: capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 849 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)849,44715
ポリマ－849,44715
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: capsid protein
B: capsid protein
C: capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.02 MDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,019,33718
ポリマ－1,019,33718
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: capsid protein
B: capsid protein
C: capsid protein
x 30


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 5.1 MDa, 90 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,096,68590
ポリマ－5,096,68590
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation29
単位格子
Length a, b, c (Å)605.740, 605.740, 466.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.56583756, 0.22498171, -0.79304862), (-0.73862848, 0.56584319, -0.36632478), (0.36648527, 0.79340392, 0.48635323)32.04474, 179.66091, -177.68534
3generate(-0.13664638, -0.37460043, -0.91685485), (-0.97014427, -0.1366429, 0.20032267), (-0.20041831, 0.91726925, -0.34474469)231.51039, 322.7422, -109.81558
4generate(-0.1366429, -0.97014427, -0.20032267), (-0.37460043, -0.13664638, 0.91685485), (-0.91726925, 0.20041831, -0.34474469)322.7422, 231.51039, 109.81558
5generate(0.56584319, -0.73862848, 0.36632478), (0.22498171, 0.56583756, 0.79304862), (-0.79340392, -0.36648527, 0.48635323)179.66091, 32.04474, 177.68534
6generate(0.73111214, -0.41539456, -0.54109715), (-0.41539503, -0.90032255, 0.12984085), (-0.54134859, 0.12990105, -0.83078959)104.82635, 354.7486, 63.03033
7generate(0.52220884, -0.49986993, -0.69080251), (0.47754252, -0.49988143, 0.72238744), (-0.70673612, -0.70744164, -0.02232741)149.76952, 156.61378, 216.64023
8generate(0.4115346, -0.71344598, -0.56699629), (0.90418251, 0.39772886, 0.15573999), (0.11445603, -0.57701839, 0.80877051)199.44195, -46.2503, 70.86069
9generate(0.55203747, -0.76096788, -0.34077449), (0.27492298, 0.55204141, -0.78701399), (0.78736821, 0.34093028, 0.5139551)185.19804, 26.50761, -172.84591
10generate(0.74954726, -0.57676197, -0.32476794), (-0.54062079, -0.25019848, -0.80302054), (0.38205867, 0.77783052, -0.49934877)126.72239, 274.33856, -177.68534
11generate(-0.76096788, 0.55203747, 0.34077449), (0.55204141, 0.27492298, 0.78701399), (0.34093028, 0.78736821, -0.5139551)185.19804, 26.50761, -172.84591
12generate(-0.71344598, 0.4115346, 0.56699629), (0.39772886, 0.90418251, -0.15573999), (-0.57701839, 0.11445603, -0.80877051)199.44195, -46.2503, 70.86069
13generate(-0.49986993, 0.52220884, 0.69080251), (-0.49988143, 0.47754252, -0.72238744), (-0.70744164, -0.70673612, 0.02232741)149.76952, 156.61378, 216.64023
14generate(-0.41539456, 0.73111214, 0.54109715), (-0.90032255, -0.41539503, -0.12984085), (0.12990105, -0.54134859, 0.83078959)104.82635, 354.7486, 63.03033
15generate(-0.57676197, 0.74954726, 0.32476794), (-0.25019848, -0.54062079, 0.80302054), (0.77783052, 0.38205867, 0.49934877)126.72239, 274.33856, -177.68534
16generate(-0.2502051, -0.57675929, -0.77747814), (-0.5406198, 0.74955021, -0.38189526), (0.80337764, 0.32492085, -0.4993451)279.87569, 121.18526, -172.84591
17generate(-0.00049889, -0.99950111, 0.03157703), (-0.99950111, -0.00049889, -0.03157703), (0.03158283, -0.03158283, -0.99900221)306.3833, 306.3833
18generate(0.74955021, -0.5406198, 0.38189526), (-0.57675929, -0.2502051, 0.77747814), (-0.32492085, -0.80337764, -0.4993451)121.18526, 279.87569, 172.84591
19generate(0.96339982, 0.16572626, -0.21065133), (0.14339082, 0.34551707, 0.9271835), (0.22654256, -0.92386938, 0.30911707)-19.78104, 78.29504, 106.82465
20generate(0.34551707, 0.14339082, -0.9271835), (0.16572626, 0.96339982, 0.21065133), (0.92386938, -0.22654256, 0.30911707)78.29504, -19.78104, -106.82465
21generate(0.47754166, 0.52220802, 0.70641911), (-0.49987466, -0.49987502, 0.70712468), (0.72270842, -0.69111773, 0.02233335)0.03835, 306.34495, -4.83943
22generate(0.14338549, 0.96340168, -0.22644228), (0.34552484, 0.16572196, 0.9234539), (0.92759965, -0.21074871, -0.30910747)-16.3589, 74.87291, -109.81558
23generate(-0.71345078, 0.3977332, -0.57676052), (0.41153621, 0.90418136, 0.11439873), (0.5672524, -0.15580485, -0.80876457)201.55695, -48.3653, -63.03033
24generate(-0.90884855, -0.39306282, 0.1395923), (-0.39306601, 0.69497738, -0.60195409), (0.13965432, -0.60221668, -0.78612882)352.6336, 106.94135, 70.86069
25generate(-0.17277474, -0.31613315, 0.93264092), (-0.9563489, -0.17277718, -0.2356293), (0.23573142, -0.93305824, -0.27248206)228.08826, 326.16434, 106.82465
26generate(-0.39306282, -0.90884855, -0.1395923), (0.69497738, -0.39306601, 0.60195409), (-0.60221668, 0.13965432, 0.78612882)352.6336, 106.94135, 70.86069
27generate(0.3977332, -0.71345078, 0.57676052), (0.90418136, 0.41153621, -0.11439873), (-0.15580485, 0.5672524, 0.80876457)201.55695, -48.3653, -63.03033
28generate(0.96340168, 0.14338549, 0.22644228), (0.16572196, 0.34552484, -0.9234539), (-0.21074871, 0.92759965, 0.30910747)-16.3589, 74.87291, -109.81558
29generate(0.52220802, 0.47754166, -0.70641911), (-0.49987502, -0.49987466, -0.70712468), (-0.69111773, 0.72270842, -0.02233335)0.03835, 306.34495, -4.83943
30generate(-0.31613315, -0.17277474, -0.93264092), (-0.17277718, -0.9563489, 0.2356293), (-0.93305824, 0.23573142, 0.27248206)228.08826, 326.16434, 106.82465

-
要素

#1: タンパク質 capsid protein / カプシド


分子量: 56629.828 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Norwalk virus (ノロウイルス) / 属: Norovirusノロウイルス
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q83884

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 50

-
試料調製

結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: Ammonium dihydrogen phosphate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.5 Mammonium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.908 Å
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→35 Å / Num. all: 685316 / Num. obs: 1370632 / % possible obs: 50 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.126
反射
*PLUS
Num. obs: 685316 / Num. measured all: 1370632
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 5 Å / % possible obs: 54 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
X-PLOR3.1精密化
精密化構造決定の手法: Icosahedral averaging
開始モデル: Cryo-EM structure of the capsid at 20 Angstroms resolution

解像度: 3.4→35 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
all0.26 685316
obs0.26 485000
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 30 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11284 0 0 0 11284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.468
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.382
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: parhcsdx.pro / Topol file: tophcsdx.pro
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 35 Å / σ(F): 1 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.382
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.19

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万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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