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- PDB-1fto: CRYSTAL STRUCTURE OF THE GLUR2 LIGAND BINDING CORE (S1S2J) IN THE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fto
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE GLUR2 LIGAND BINDING CORE (S1S2J) IN THE APO STATE AT 2.0 A RESOLUTION
要素GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2グルタミン酸受容体
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Ionotropic Glutamate Receptor / Unligandeded / Apo / Ligand Binding Domain (リガンド)
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / cytoskeletal protein binding / SNARE binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / protein tetramerization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / cerebral cortex development / シナプス小胞 / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / 成長円錐 / perikaryon / chemical synaptic transmission / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / 樹状突起 / シナプス / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Armstrong, N. / Gouaux, E.
引用
ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Probing the ligand binding domain of the GluR2 receptor by proteolysis and deletion mutagenesis defines domain boundaries and yields a crystallizable construct
著者: Chen, G.Q. / Sun, Y. / Jin, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2000年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4432
ポリマ－58,4432
非ポリマー00
水4,414245
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2221
ポリマ－29,2221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2221
ポリマ－29,2221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.170, 91.550, 98.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2 / グルタミン酸受容体 / GLUR-2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGAND BINDING CORE (S1S2J) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN脳 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19491
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.64 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 22% PEG 8000 0.3 M ammonium sulfate 0.1 M sodium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMHEPES1drop
220 mM1dropNaCl
31 mMEDTA1drop
43 mMprotein1drop
510 %(v/v)glycerol1drop
619-24 %PEG80001reservoir
70.25-0.4 Mammonium sulfate1reservoir
80.1 M1reservoirNaOAc

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 38710 / Num. obs: 37087 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.15 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 40.4
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.05 % / Rmerge(I) obs: 0.148 / Num. unique all: 2798 / % possible all: 73.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 153854
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 2→20 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.287 3712 random
Rwork0.224 --
all0.271 37029 -
obs0.248 36662 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3881 0 0 245 4126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.586
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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