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- PDB-1fbk: CRYSTAL STRUCTURE OF CYTOPLASMICALLY OPEN CONFORMATION OF BACTERI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fbk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CYTOPLASMICALLY OPEN CONFORMATION OF BACTERIORHODOPSIN
要素BACTERIORHODOPSINバクテリオロドプシン
キーワードPROTON TRANSPORT (プロトンポンプ) / PROTON PUMP (プロトンポンプ) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / RETINAL PROTEIN (レチナール) / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL ELECTRON DIFFRACTION / SINGLE CRYSTAL (単結晶)
機能・相同性
機能・相同性情報


photoreceptor activity / phototransduction / proton transmembrane transport / monoatomic ion channel activity / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial rhodopsins retinal binding site. / Bacterial rhodopsins signature 1. / Rhodopsin, retinal binding site / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
レチナール / バクテリオロドプシン
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Subramaniam, S. / Henderson, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Molecular mechanism of vectorial proton translocation by bacteriorhodopsin.
著者: S Subramaniam / R Henderson /
要旨: Bacteriorhodopsin, a membrane protein with a relative molecular mass of 27,000, is a light driven pump which transports protons across the cell membrane of the halophilic organism Halobacterium ...Bacteriorhodopsin, a membrane protein with a relative molecular mass of 27,000, is a light driven pump which transports protons across the cell membrane of the halophilic organism Halobacterium salinarum. The chromophore retinal is covalently attached to the protein via a protonated Schiff base. Upon illumination, retinal is isomerized. The Schiff base then releases a proton to the extracellular medium, and is subsequently reprotonated from the cytoplasm. An atomic model for bacteriorhodopsin was first determined by Henderson et al, and has been confirmed and extended by work in a number of laboratories in the last few years. Here we present an atomic model for structural changes involved in the vectorial, light-driven transport of protons by bacteriorhodopsin. A 'switch' mechanism ensures the vectorial nature of pumping. First, retinal unbends, triggered by loss of the Schiff base proton, and second, a protein conformational change occurs. This conformational change, which we have determined by electron crystallography at atomic (3.2 A in-plane and 3.6 A vertical) resolution, is largely localized to helices F and G, and provides an 'opening' of the protein to protons on the cytoplasmic side of the membrane.
履歴
登録2000年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_image_scans / software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9632
ポリマ－26,6781
非ポリマー2841
水0
1
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8886
ポリマ－80,0353
非ポリマー8533
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6470 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area27970 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.45, 62.45, 100.9
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number143
Space group name H-MP3
詳細Trimer is present in vivo. The crystals contain trimers related by crystal symmetry P3.

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要素

#1: タンパク質 BACTERIORHODOPSIN / バクテリオロドプシン


分子量: 26678.330 Da / 分子数: 1 / 変異: D96G,F171C,F219L / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Halobacterium salinarum (好塩性) / 参照: UniProt: P02945
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / (7Z,9Z,11Z,13Z)-レチナ-ル / レチナール


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 402
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学
結晶の対称性∠γ: 120 ° / A: 62.45 Å / B: 62.45 Å / C: 100.9 Å / Space group name H-M: P3

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試料調製

構成要素名称: CYTOPLASMICALLY OPEN CONFORMATION OF BACTERIORHODOPSIN
由来: RECOMBINANT
分子量値: .027 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Halobacterium salinarum (好塩性)
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embeddingMaterial: glucose or trehalose
結晶化温度: 310 K / 手法: naturally occurring in vivo / pH: 7
詳細: crystals are increased in size by fusion and annealing using detergents, pH 7, naturally occurring in vivo, temperature 37K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
118-23 mg/mlprotein11
20.5 %(w/v)beta-octylglucopyranoside11
34 %(w/v)benzamidine11
41.75 Msodium phosphate11
51.8-2.3 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM12 / 詳細: imaging date 1998-12-01
電子銃照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION回折
撮影フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / Num. of diffraction images: 1000
回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: その他 / 波長: 0.033
検出器タイプ: その他 / 検出器: CCD / 日付: 1998年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→200 Å / Num. all: 7298 / Num. obs: 5668 / % possible obs: 77.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.173

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: 精密化
結晶の対称性∠γ: 120 ° / A: 62.45 Å / B: 62.45 Å / C: 100.9 Å / Space group name H-M: P3
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
詳細: 402 patterns merged (merging R 17.3%) to generate set of lattice lines covering ~87% of reciprocal space, with resolution of 3.2 A in-plane and 3.6 A vertically [primary citation]
精密化解像度: 3.2→200 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Each diffraction pattern was automatically indexed, and the spot intensities were integrated either using a raster (for patterns recorded at specimen tilts less than 30 degrees) or using ...詳細: Each diffraction pattern was automatically indexed, and the spot intensities were integrated either using a raster (for patterns recorded at specimen tilts less than 30 degrees) or using profile fitting (for patterns recorded at specimen tilts at or greater than 30 degrees, which represented about 80% of the total data set). Each pattern was then compared to the curves recorded for wild-type bacteriorhodopsin in glucose at -100 degrees C [Ceska and Henderson J. Mol. Biol. 213: 539-560 (1990)], and the relative proportions of the four different twins determined. This exercise was carried out with all four theoretically possible orientations of the crystal axes relative to the previous reference curves to ensure that the data were merged correctly. From the initial set of 486 patterns chosen, 286 minimally twinned diffraction patterns were selected in which the major twin proportion was greater than 0.8. These 286 patterns were merged using the wild-type lattice lines as a reference and lattice lines were fitted to the data to obtain an initial approximately merged set of lattice lines (merge #1) describing the structure of the triple mutant. The original set of 486 patterns was then merged against the new lattice curves to redetermine the twin proportions more accurately. The merging parameters for each crystal were inspected carefully again, and 84 crystals for which the major twin proportion was less than 0.70 were excluded from the data set. The remaining 402 substantially untwinned diffraction patterns were used to generate a new set of curves and the procedure repeated to create a stable set of lattice lines. The merged data were further improved by using an estimate of sigma values for each reflection, and by the inclusion of an individual weighting factor for each diffraction pattern using procedures described by Grigorieff and Henderson [Ultramicroscopy 60: 295-309 (1995)]. Two cycles of this refinement were carried out to obtain a final set of merged curves. The curves were sampled at 1/100 Angstroms (approximately twice the thickness of the membrane) to obtain a set of intensities at H,K,L values so that the data could be further processed with standard X-ray crystallographic programs. For the tilt angles used, the maximal possible theoretical completeness of the data set is ~87%. The completeness of our data is close to this limit up to 3.5 Angstroms. The completeness drops to 77.7 % when all of the data to 3.2 Angstroms is included.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.321 610 -RANDOM
Rwork0.272 ---
all-7298 --
obs-5668 77.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→200 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1726 0 20 0 1746
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_bond_d0.009
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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