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- PDB-1ega: CRYSTAL STRUCTURE OF A WIDELY CONSERVED GTPASE ERA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ega
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A WIDELY CONSERVED GTPASE ERA
要素PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN ERA)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ERA / GTPASE (GTPアーゼ) / RNA-BINDING / RAS-LIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / rRNA binding / protein phosphorylation / GTPase activity / GTP binding / RNA binding ...guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / rRNA binding / protein phosphorylation / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
GTP-binding protein Era / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / K homology (KH) domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / K Homology domain, type 2 / KHドメイン / K homology domain superfamily, prokaryotic type ...GTP-binding protein Era / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / K homology (KH) domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / K Homology domain, type 2 / KHドメイン / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Type-2 KH domain profile. / K homology domain-like, alpha/beta / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Chen, X. / Ji, X.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of ERA: a GTPase-dependent cell cycle regulator containing an RNA binding motif.
著者: X Chen / D L Court / X Ji /
要旨: ERA forms a unique family of GTPase. It is widely conserved and essential in bacteria. ERA functions in cell cycle control by coupling cell division with growth rate. ERA homologues also are found in ...ERA forms a unique family of GTPase. It is widely conserved and essential in bacteria. ERA functions in cell cycle control by coupling cell division with growth rate. ERA homologues also are found in eukaryotes. Here we report the crystal structure of ERA from Escherichia coli. The structure has been determined at 2.4-A resolution. It reveals a two-domain arrangement of the molecule: an N-terminal domain that resembles p21 Ras and a C-terminal domain that is unique. Structure-based topological search of the C domain fails to reveal any meaningful match, although sequence analysis suggests that it contains a KH domain. KH domains are RNA binding motifs that usually occur in tandem repeats and exhibit low sequence similarity except for the well-conserved segment VIGxxGxxIK. We have identified a betaalphaalphabeta fold that contains the VIGxxGxxIK sequence and is shared by the C domain of ERA and the KH domain. We propose that this betaalphaalphabeta fold is the RNA binding motif, the minimum structural requirement for RNA binding. ERA dimerizes in crystal. The dimer formation involves a significantly distorted switch II region, which may shed light on how ERA protein regulates downstream events.
#1: ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 1998
タイトル: Cell Cycle Arrest in Era GTPase Mutants: A Potential Growth Rate-Regulated Checkpoint in E. Coli
著者: Britton, R.A. / Powell, B.S. / Dasgupta, S. / Sun, Q. / Margolin, W. / Lupski, J.R. / Court, D.L.
履歴
登録1998年12月1日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN ERA)
B: PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN ERA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,1967
ポリマ－67,7162
非ポリマー4805
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.790, 67.560, 87.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.436003, 0.021836, 0.89968), (-0.00621, -0.899924, 0.003681), (0.436031, 0.999755, 0.021255)
ベクター: -53.95378, 40.59216, 33.22843)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN ERA)


分子量: 33858.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM/MEMBRANE / 株: TAP106 / 参照: UniProt: P06616
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY A COMBINATION OF MIR AND MAD METHODS. MAD DATA SETS, USING HG ANOMALOUS SCATTERING AT WAVELENGTH 1.00870A, 1.00764A, 0.99184A AND 1.00903A, WERE COLLECTED AT NSLS ...解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY A COMBINATION OF MIR AND MAD METHODS. MAD DATA SETS, USING HG ANOMALOUS SCATTERING AT WAVELENGTH 1.00870A, 1.00764A, 0.99184A AND 1.00903A, WERE COLLECTED AT NSLS BEAMLINE X9B WITH MAR345 DETECTOR.
結晶化pH: 8
詳細: PROTEIN 8MG/ML TRIS BUFFER 0.1M, PH 8.0 LITHIUM SULFATE 0.8M SODIUM CHLORIDE 0.8M
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PROTEIN 8MG/ML11
2TRIS BUFFER 0.1M, PH 8.012
3LITHIUM SULFATE 0.8M12
4SODIUM CHLORIDE 0.8M12
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1reservoir
30.8 M1reservoirNaCl
41

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月18日 / 詳細: BENT MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 35696 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 53.4 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 31.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 6.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.49 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.49

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
SHARP位相決定
X-PLOR3.85精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.0086 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4
詳細: N-TERMINAL RESIDUES 1-3 FOR BOTH CHAINS, AND C-TERMINAL RESIDUES 296-301 FOR CHAIN A AND RESIDUES 297-301 FOR CHAIN B WERE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DNESITY AND NOT INCLUDED IN THE MODEL; ...詳細: N-TERMINAL RESIDUES 1-3 FOR BOTH CHAINS, AND C-TERMINAL RESIDUES 296-301 FOR CHAIN A AND RESIDUES 297-301 FOR CHAIN B WERE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DNESITY AND NOT INCLUDED IN THE MODEL; RESIDUES 224 - 228 IN BOTH CHAINS WERE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY AND NOT INCLUDED IN THE REFINEMENT, BUT BUILT STEREOCHEMICALLY AND INCLUDED IN THE MODEL; RESTRAINTS BETWEEN THE TWO COPIES OF MOLECULES WERE APPLIED DURING THE INITIAL STAGE OF THE REFINEMENT ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1185 5 %RANDOM
Rwork0.243 ---
obs-28848 82.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4616 0 25 149 4790
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d29
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 108 3.75 %
Rwork0.346 2361 -
obs--56.9 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.85 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.55
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg29
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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