[日本語] English
万見
- EMDB-9536: Structure of NuA4 core complex binds with the nucleosome -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9536
タイトルStructure of NuA4 core complex binds with the nucleosome
マップデータ
試料
  • 複合体: NuA4 core complex with mono nucleosome
    • Other: NuA4 core complex with NCP
機能・相同性
機能・相同性情報


PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / histone H4K16 acetyltransferase activity / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity ...PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / histone H4K16 acetyltransferase activity / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / SUMOylation of transcription cofactors / DNA-templated transcription elongation / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / histone H4 acetyltransferase activity / rDNA heterochromatin formation / peptide N-acetyltransferase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase activity / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / methylated histone binding / meiotic cell cycle / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / ヌクレオソーム / regulation of cell cycle / クロマチンリモデリング / 細胞周期 / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Chromatin modification-related protein Eaf6 / Histone acetyltransferase subunit NuA4 / Enhancer of polycomb protein / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type ...Chromatin modification-related protein Eaf6 / Histone acetyltransferase subunit NuA4 / Enhancer of polycomb protein / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromatin modification-related protein YNG2 / Enhancer of polycomb-like protein 1 / Chromatin modification-related protein EAF6 / Histone acetyltransferase ESA1
類似検索 - 構成要素
生物種Pichia norvegensis (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Xu P / Li C / Chen Z / Jiang S / Fan S / Wang J / Dai J / Zhu P
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2016
タイトル: The NuA4 Core Complex Acetylates Nucleosomal Histone H4 through a Double Recognition Mechanism.
著者: Peng Xu / Chengmin Li / Zhihong Chen / Shuanying Jiang / Shilong Fan / Jiawei Wang / Junbiao Dai / Ping Zhu / Zhucheng Chen /
要旨: NuA4 catalyzes the acetylation of nucleosomes at histone H4, which is a well-established epigenetic event, controlling many genomic processes in Saccharomyces cerevisiae. Here we report the crystal ...NuA4 catalyzes the acetylation of nucleosomes at histone H4, which is a well-established epigenetic event, controlling many genomic processes in Saccharomyces cerevisiae. Here we report the crystal structures of the NuA4 core complex and a cryoelectron microscopy structure with the nucleosome. The structures show that the histone-binding pocket of the enzyme is rearranged, suggesting its activation. The enzyme binds the histone tail mainly through the target lysine residue, with a preference for a small residue at the -1 position. The complex engages the nucleosome at the dish face and orients its catalytic pocket close to the H4 tail to achieve selective acetylation. The combined data reveal a space-sequence double recognition mechanism of the histone tails by a modifying enzyme in the context of the nucleosome.
履歴
登録2016年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月21日-
マップ公開2016年9月21日-
更新2016年10月19日-
現状2016年10月19日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9536.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9536.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.68 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.6 / ムービー #1: 2.6
最小 - 最大-3.1868212 - 18.109725999999998
平均 (標準偏差)0.000000005810783 (±1.)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 268.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.682.682.68
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.000268.000268.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-152-37
NX/NY/NZ998271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-3.18718.1100.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : NuA4 core complex with mono nucleosome

全体名称: NuA4 core complex with mono nucleosome
要素
  • 複合体: NuA4 core complex with mono nucleosome
    • Other: NuA4 core complex with NCP

-
超分子 #1: NuA4 core complex with mono nucleosome

超分子名称: NuA4 core complex with mono nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Esa1, Yng2,Epl1,Eaf6,Widom-601,DNA,H2A,H2B,H3,H4
由来(天然)生物種: Pichia norvegensis (酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli O103:H2 str. 12009 (大腸菌)
分子量理論値: 320 kDa/nm

-
分子 #1: NuA4 core complex with NCP

分子名称: NuA4 core complex with NCP / タイプ: other / ID: 1 / 分類: polydeoxyribonucleotide/polyribonucleotide hybrid

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式
10.0 mMHEPES
50.0 mMNacl塩化ナトリウム
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細gradient fixation

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-34 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 36.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 52420

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る