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- EMDB-8300: Cryo-EM structure of Casp-8 tDED filament (CASP target) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8300
タイトルCryo-EM structure of Casp-8 tDED filament (CASP target)
マップデータCasp-8 tDED filament
試料
  • 複合体: Caspase-8カスパーゼ-8
    • タンパク質・ペプチド: Caspase-8カスパーゼ-8
機能・相同性
機能・相同性情報


カスパーゼ-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria ...カスパーゼ-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / TRIF-mediated programmed cell death / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / self proteolysis / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / natural killer cell activation / negative regulation of necroptotic process / CLEC7A/inflammasome pathway / activation of cysteine-type endopeptidase activity / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / RIPK1-mediated regulated necrosis / B cell activation / pyroptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / protein maturation / cellular response to organic cyclic compound / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to tumor necrosis factor / cysteine-type peptidase activity / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of cytokine production / T細胞 / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / lamellipodium / cell body / heart development / peptidase activity / scaffold protein binding / 血管新生 / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / 細胞骨格 / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / ミトコンドリア / タンパク質分解 / 核質 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
カスパーゼ-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. ...カスパーゼ-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Fu TM / Li Y / Wu H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious DiseasesR01-AI045937 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM Structure of Caspase-8 Tandem DED Filament Reveals Assembly and Regulation Mechanisms of the Death-Inducing Signaling Complex.
著者: Tian-Min Fu / Yang Li / Alvin Lu / Zongli Li / Parimala R Vajjhala / Anthony C Cruz / Devendra B Srivastava / Frank DiMaio / Pawel A Penczek / Richard M Siegel / Katryn J Stacey / Edward H Egelman / Hao Wu /
要旨: Caspase-8 activation can be triggered by death receptor-mediated formation of the death-inducing signaling complex (DISC) and by the inflammasome adaptor ASC. Caspase-8 assembles with FADD at the ...Caspase-8 activation can be triggered by death receptor-mediated formation of the death-inducing signaling complex (DISC) and by the inflammasome adaptor ASC. Caspase-8 assembles with FADD at the DISC and with ASC at the inflammasome through its tandem death effector domain (tDED), which is regulated by the tDED-containing cellular inhibitor cFLIP and the viral inhibitor MC159. Here we present the caspase-8 tDED filament structure determined by cryoelectron microscopy. Extensive assembly interfaces not predicted by the previously proposed linear DED chain model were uncovered, and were further confirmed by structure-based mutagenesis in filament formation in vitro and Fas-induced apoptosis and ASC-mediated caspase-8 recruitment in cells. Structurally, the two DEDs in caspase-8 use quasi-equivalent contacts to enable assembly. Using the tDED filament structure as a template, structural analyses reveal the interaction surfaces between FADD and caspase-8 and the distinct mechanisms of regulation by cFLIP and MC159 through comingling and capping, respectively.
履歴
登録2016年7月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月5日-
マップ公開2016年10月5日-
更新2023年8月30日-
現状2023年8月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5l08
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5l08
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8300.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8300.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 19.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Casp-8 tDED filament
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.62 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-104.109300000000005 - 66.495609999999999
平均 (標準偏差)-31.219836999999998 (±18.085826999999998)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-80-80-99
サイズ160160200
Spacing160160200
セルA: 99.2 Å / B: 99.2 Å / C: 124.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.620.620.62
M x/y/z160160200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z99.20099.200124.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-210-210-210
NX/NY/NZ420420420
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-80-80-99
NC/NR/NS160160200
D min/max/mean-104.10966.496-31.220

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Caspase-8

全体名称: Caspase-8カスパーゼ-8
要素
  • 複合体: Caspase-8カスパーゼ-8
    • タンパク質・ペプチド: Caspase-8カスパーゼ-8

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超分子 #1: Caspase-8

超分子名称: Caspase-8 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Caspase-8

分子名称: Caspase-8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: カスパーゼ-8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MDFSRNLYDI GEQLDSEDL A SLKFLSLD YI PQRKQEP IKD ALMLFQ RLQEKRMLEE SNLS FLKEL LFRIN RLDL LITYLNTRKE EMEREL QTP GRAQISAYRV MLYQISE EV SRSELRSF K FLLQEEISK CKLDDDMNLL DIFIEMEKR V ILGEGKLD ...文字列:
MDFSRNLYDI GEQLDSEDL A SLKFLSLD YI PQRKQEP IKD ALMLFQ RLQEKRMLEE SNLS FLKEL LFRIN RLDL LITYLNTRKE EMEREL QTP GRAQISAYRV MLYQISE EV SRSELRSF K FLLQEEISK CKLDDDMNLL DIFIEMEKR V ILGEGKLD IL KRVCAQI NKS LLKIIN DYEE FSKE

UniProtKB: カスパーゼ-8

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
式名称
C4H12ClNO3Tris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
NaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
凍結凍結剤: OTHER / 詳細: cryogen not identified.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN CT3500 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 31.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.1 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 99.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 33969

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5l08:
Cryo-EM structure of Casp-8 tDED filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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