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- EMDB-42286: T33-ml28 - Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learni... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42286
タイトルT33-ml28 - Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learning Algorithms
マップデータ
試料
  • 複合体: T33-ml28 Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learning
    • タンパク質・ペプチド: T33-ml28-redesigned-tandem-BMC-T-fold
    • タンパク質・ペプチド: T33-ml28-redesigned-CutA-fold
キーワードNanohedra / protein cage / tetrahedral (三角錐) / de novo protein interface (De novo) / machine learning (機械学習) / two components / ProteinMPNN / nanoparticle (ナノ粒子) / DE NOVO PROTEIN (De novo)
生物種synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Castells-Graells R / Meador K / Sawaya MR / Yeates TO
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM129854 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-02ER63421 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: A suite of designed protein cages using machine learning and protein fragment-based protocols.
著者: Kyle Meador / Roger Castells-Graells / Roman Aguirre / Michael R Sawaya / Mark A Arbing / Trent Sherman / Chethaka Senarathne / Todd O Yeates /
要旨: Designed protein cages and related materials provide unique opportunities for applications in biotechnology and medicine, but their creation remains challenging. Here, we apply computational ...Designed protein cages and related materials provide unique opportunities for applications in biotechnology and medicine, but their creation remains challenging. Here, we apply computational approaches to design a suite of tetrahedrally symmetric, self-assembling protein cages. For the generation of docked conformations, we emphasize a protein fragment-based approach, while for sequence design of the de novo interface, a comparison of knowledge-based and machine learning protocols highlights the power and increased experimental success achieved using ProteinMPNN. An analysis of design outcomes provides insights for improving interface design protocols, including prioritizing fragment-based motifs, balancing interface hydrophobicity and polarity, and identifying preferred polar contact patterns. In all, we report five structures for seven protein cages, along with two structures of intermediate assemblies, with the highest resolution reaching 2.0 Å using cryo-EM. This set of designed cages adds substantially to the body of available protein nanoparticles, and to methodologies for their creation.
履歴
登録2023年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月6日-
マップ公開2024年3月6日-
更新2024年4月3日-
現状2024年4月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42286.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42286.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 28.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.55
最小 - 最大-2.2432404 - 3.028654
平均 (標準偏差)0.007838745 (±0.1471246)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ196196196
Spacing196196196
セルA=B=C: 215.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_42286_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_42286_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : T33-ml28 Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learning

全体名称: T33-ml28 Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learning
要素
  • 複合体: T33-ml28 Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learning
    • タンパク質・ペプチド: T33-ml28-redesigned-tandem-BMC-T-fold
    • タンパク質・ペプチド: T33-ml28-redesigned-CutA-fold

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超分子 #1: T33-ml28 Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learning

超分子名称: T33-ml28 Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learning
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: T33-ml28-redesigned-tandem-BMC-T-fold

分子名称: T33-ml28-redesigned-tandem-BMC-T-fold / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 21.832328 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHGGS HHWGGDPARP ALGVLELKSY ALGVAVADAA LRAAPVELLK CEPVEPGKAL IMIRGEPEAV ARAMAAALET AKAGSGNLI DHAFIGRIHP ALLPFLLEET AAPPIEDPDE AVLVVETKTV AAAIEAADAA LDVAPVRLLR MRLSEHIGGK A YFVLAGDE ...文字列:
MHHHHHHGGS HHWGGDPARP ALGVLELKSY ALGVAVADAA LRAAPVELLK CEPVEPGKAL IMIRGEPEAV ARAMAAALET AKAGSGNLI DHAFIGRIHP ALLPFLLEET AAPPIEDPDE AVLVVETKTV AAAIEAADAA LDVAPVRLLR MRLSEHIGGK A YFVLAGDE EAVRKAARAV RAVAGEKLID LRIIPRPHEA LRGRLFF

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分子 #2: T33-ml28-redesigned-CutA-fold

分子名称: T33-ml28-redesigned-CutA-fold / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 11.853737 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MPIALTVVPP EEAEPLAREL VEAGLAAEVL LVPVRRIYRE KGKVREEEVT LLLILVSREG VPALRAWIEA RHPDDIPLFI VLAVDEEAS NKRYLGYIAA ETHLYSA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 857483

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8ui2:
T33-ml28 - Designed Tetrahedral Protein Cage Using Machine Learning Algorithms

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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