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万見
- EMDB-2879: The structure of the human mitochondrial ribosome (large subunit,... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2879
タイトルThe structure of the human mitochondrial ribosome (large subunit, masked)
マップデータLarge subunit of the human mitochondrial ribosome (masked).
試料
  • 試料: Human mitochondrial ribosome
  • 複合体: Large subunit of the human mitochondrial ribosome
キーワードMitochondrial ribosome / 55S
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Amunts A / Brown A / Toots J / Scheres SH / Ramakrishnan V
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Ribosome. The structure of the human mitochondrial ribosome.
著者: Alexey Amunts / Alan Brown / Jaan Toots / Sjors H W Scheres / V Ramakrishnan /
要旨: The highly divergent ribosomes of human mitochondria (mitoribosomes) synthesize 13 essential proteins of oxidative phosphorylation complexes. We have determined the structure of the intact ...The highly divergent ribosomes of human mitochondria (mitoribosomes) synthesize 13 essential proteins of oxidative phosphorylation complexes. We have determined the structure of the intact mitoribosome to 3.5 angstrom resolution by means of single-particle electron cryogenic microscopy. It reveals 80 extensively interconnected proteins, 36 of which are specific to mitochondria, and three ribosomal RNA molecules. The head domain of the small subunit, particularly the messenger (mRNA) channel, is highly remodeled. Many intersubunit bridges are specific to the mitoribosome, which adopts conformations involving ratcheting or rolling of the small subunit that are distinct from those seen in bacteria or eukaryotes. An intrinsic guanosine triphosphatase mediates a contact between the head and central protuberance. The structure provides a reference for analysis of mutations that cause severe pathologies and for future drug design.
履歴
登録2015年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年3月18日-
マップ公開2015年3月18日-
更新2017年7月26日-
現状2017年7月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2879.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2879.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Large subunit of the human mitochondrial ribosome (masked).
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.07 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.52361834 - 0.85579538
平均 (標準偏差)0.00120221 (±0.02007248)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 428.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z428.800428.800428.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.5240.8560.001

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添付データ

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添付マップデータ: mtLSU half1 resampled.map

ファイルmtLSU_half1_resampled.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: mtLSU half2 resampled.map

ファイルmtLSU_half2_resampled.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human mitochondrial ribosome

全体名称: Human mitochondrial ribosome
要素
  • 試料: Human mitochondrial ribosome
  • 複合体: Large subunit of the human mitochondrial ribosome

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超分子 #1000: Human mitochondrial ribosome

超分子名称: Human mitochondrial ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: Multimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 1.7 MDa / 理論値: 1.7 MDa / 手法: Sedimentation

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超分子 #1: Large subunit of the human mitochondrial ribosome

超分子名称: Large subunit of the human mitochondrial ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 39S subunit / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 組織: kidney / 細胞: HEK 293 / Organelle: mitochondria / 細胞中の位置: Inner mitochondrial membrane
分子量実験値: 1.7 MDa / 理論値: 1.7 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.23 mg/mL
緩衝液pH: 7.45
詳細: 20 mM Hepes-KOH pH 7.45, 100 mM KCl, 20 mM MgOAc, 2 mM DTT
グリッド詳細: 30 s on glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R2/2), onto which a home-made continuous carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot 2.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法 #1

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
Microscopy ID1
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
日付2014年4月3日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7526 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
Microscopy ID2
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
日付2014年4月11日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7526 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #3

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
Microscopy ID3
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
日付2014年5月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7526 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #4

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
Microscopy ID4
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
日付2014年5月30日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7526 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND3, RELION / 使用した粒子像数: 286106
詳細Data were processed in Relion to compensate for beam-induced movement.
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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