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- EMDB-28087: CryoEM structure of GSDMB in complex with shigella IpaH7.8 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28087
タイトルCryoEM structure of GSDMB in complex with shigella IpaH7.8
マップデータCryoEM structure of GSDMB in complex with shigella IpaH7.8
試料
  • 複合体: GSDMB-IpaH7.8
    • 複合体: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8
      • タンパク質・ペプチド: Probable E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8
    • 複合体: Gasdermin-B
      • タンパク質・ペプチド: Gasdermin-B
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host programmed cell death / cytotoxic T cell pyroptotic cell death / effector-mediated activation of programmed cell death in host / wide pore channel activity / killing by host of symbiont cells / cardiolipin binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylserine binding / pyroptotic inflammatory response / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding ...symbiont-mediated suppression of host programmed cell death / cytotoxic T cell pyroptotic cell death / effector-mediated activation of programmed cell death in host / wide pore channel activity / killing by host of symbiont cells / cardiolipin binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylserine binding / pyroptotic inflammatory response / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phospholipid binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / host cell cytoplasm / protein ubiquitination / defense response to bacterium / extracellular region / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / Gasdermin, PUB domain / Gasdermin PUB domain / Gasdermin, pore forming domain / Gasdermin pore forming domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat profile. ...Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / Gasdermin, PUB domain / Gasdermin PUB domain / Gasdermin, pore forming domain / Gasdermin pore forming domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat profile. / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8 / Gasdermin-B
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Wang C / Ruan J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural basis for GSDMB pore formation and its targeting by IpaH7.8.
著者: Chengliang Wang / Sonia Shivcharan / Tian Tian / Skylar Wright / Danyang Ma / JengYih Chang / Kunpeng Li / Kangkang Song / Chen Xu / Vijay A Rathinam / Jianbin Ruan /
要旨: Gasdermins (GSDMs) are pore-forming proteins that play critical roles in host defence through pyroptosis. Among GSDMs, GSDMB is unique owing to its distinct lipid-binding profile and a lack of ...Gasdermins (GSDMs) are pore-forming proteins that play critical roles in host defence through pyroptosis. Among GSDMs, GSDMB is unique owing to its distinct lipid-binding profile and a lack of consensus on its pyroptotic potential. Recently, GSDMB was shown to exhibit direct bactericidal activity through its pore-forming activity. Shigella, an intracellular, human-adapted enteropathogen, evades this GSDMB-mediated host defence by secreting IpaH7.8, a virulence effector that triggers ubiquitination-dependent proteasomal degradation of GSDMB. Here, we report the cryogenic electron microscopy structures of human GSDMB in complex with Shigella IpaH7.8 and the GSDMB pore. The structure of the GSDMB-IpaH7.8 complex identifies a motif of three negatively charged residues in GSDMB as the structural determinant recognized by IpaH7.8. Human, but not mouse, GSDMD contains this conserved motif, explaining the species specificity of IpaH7.8. The GSDMB pore structure shows the alternative splicing-regulated interdomain linker in GSDMB as a regulator of GSDMB pore formation. GSDMB isoforms with a canonical interdomain linker exhibit normal pyroptotic activity whereas other isoforms exhibit attenuated or no pyroptotic activity. Overall, this work sheds light on the molecular mechanisms of Shigella IpaH7.8 recognition and targeting of GSDMs and shows a structural determinant in GSDMB critical for its pyroptotic activity.
履歴
登録2022年9月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月29日-
マップ公開2023年3月29日-
更新2023年5月3日-
現状2023年5月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28087.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28087.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure of GSDMB in complex with shigella IpaH7.8
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.045
最小 - 最大-0.09885486 - 0.35181198
平均 (標準偏差)0.00024136387 (±0.009051297)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 211.968 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: CryoEM structure of GSDMB in complex with shigella IpaH7.8

ファイルemd_28087_half_map_1.map
注釈CryoEM structure of GSDMB in complex with shigella IpaH7.8
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CryoEM structure of GSDMB in complex with shigella IpaH7.8

ファイルemd_28087_half_map_2.map
注釈CryoEM structure of GSDMB in complex with shigella IpaH7.8
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GSDMB-IpaH7.8

全体名称: GSDMB-IpaH7.8
要素
  • 複合体: GSDMB-IpaH7.8
    • 複合体: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8
      • タンパク質・ペプチド: Probable E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8
    • 複合体: Gasdermin-B
      • タンパク質・ペプチド: Gasdermin-B

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超分子 #1: GSDMB-IpaH7.8

超分子名称: GSDMB-IpaH7.8 / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8

超分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8 / タイプ: complex / ID: 2 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)

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超分子 #3: Gasdermin-B

超分子名称: Gasdermin-B / タイプ: complex / ID: 3 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Probable E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8

分子名称: Probable E3 ubiquitin-protein ligase ipaH7.8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
分子量理論値: 64.602949 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFSVNNTHSS VSCSPSINSN STSNEHYLRI LTEWEKNSSP GEERGIAFNR LSQCFQNQEA VLNLSDLNLT SLPELPKHIS ALIVENNKL TSLPKLPAFL KELNADNNRL SVIPELPESL TTLSVRSNQL ENLPVLPNHL TSLFVENNRL YNLPALPEKL K FLHVYYNR ...文字列:
MFSVNNTHSS VSCSPSINSN STSNEHYLRI LTEWEKNSSP GEERGIAFNR LSQCFQNQEA VLNLSDLNLT SLPELPKHIS ALIVENNKL TSLPKLPAFL KELNADNNRL SVIPELPESL TTLSVRSNQL ENLPVLPNHL TSLFVENNRL YNLPALPEKL K FLHVYYNR LTTLPDLPDK LEILCAQRNN LVTFPQFSDR NNIRQKEYYF HFNQITTLPE SFSQLDSSYR INISGNPLST RV LQSLQRL TSSPDYHGPQ IYFSMSDGQQ NTLHRPLADA VTAWFPENKQ SDVSQIWHAF EHEEHANTFS AFLDRLSDTV SAR NTSGFR EQVAAWLEKL SASAELRQQS FAVAADATES CEDRVALTWN NLRKTLLVHQ ASEGLFDNDT GALLSLGREM FRLE ILEDI ARDKVRTLHF VDEIEVYLAF QTMLAEKLQL STAVKEMRFY GVSGVTANDL RTAEAMVRSR EENEFTDWFS LWGPW HAVL KRTEADRWAQ AEEQKYEMLE NEYSQRVADR LKASGLSGDA DAEREAGAQV MRETEQQIYR QLTDEVLALR LSENGS RLH HS

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分子 #2: Gasdermin-B

分子名称: Gasdermin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.410863 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFSVFEEITR IVVKEMDAGG DMIAVRSLVD ADRFRCFHLV GEKRTFFGCR HYTTGLTLMD ILDTDGDKWL DELDSGLQGQ KAEFQILDN VDSTGELIVR LPKEITISGS FQGFHHQKIK ISENRISQQY LATLENRKLK RELPFSFRSI NTRENLYLVT E TLETVKEE ...文字列:
MFSVFEEITR IVVKEMDAGG DMIAVRSLVD ADRFRCFHLV GEKRTFFGCR HYTTGLTLMD ILDTDGDKWL DELDSGLQGQ KAEFQILDN VDSTGELIVR LPKEITISGS FQGFHHQKIK ISENRISQQY LATLENRKLK RELPFSFRSI NTRENLYLVT E TLETVKEE TLKSDRQYKF WSQISQGHLS YKHKGQREVT IPPNRVLSYR VKQLVFPNKE TMNIHFRGKT KSFPEEKDGA SS CLGKSLG SEDSRNMKEK LEDMESVLKD LTEEKRKDVL NSLAKCLGKE DIRQDLEQRV SEVLISGELH MEDPDKPLLS SLF NAAGVL VEARAKAILD FLDALLELSE EQQFVAEALE KGTLPLLKDQ VKSVMEQNWD ELASSPPDMD YDPEARILCA LYVV VSILL ELAEGPTSVS S

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DIFFRACTION回折 / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 66.95 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 113959

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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