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- EMDB-2800: A Novel Mechanism for Small Heat Shock Proteins to Function as Mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2800
タイトルA Novel Mechanism for Small Heat Shock Proteins to Function as Molecular Chaperones
マップデータat low temperature, resting state
試料
  • 試料: small heat shock protein 17 from C.elegans
  • タンパク質・ペプチド: Small heat shock protein 17 from C. elegans
キーワードsmall heat shock protein mechanism / oligomer (オリゴマー)
機能・相同性Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / HSP20-like chaperone / SHSP domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 14.5 Å
データ登録者Kaiming Z / Anastasia NE / Zhao W / Hongli H / Xiaodong S / Chuang L / Xinping L / Xinmiao F / Zengyi C / Chang-cheng Y
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: A novel mechanism for small heat shock proteins to function as molecular chaperones.
著者: Kaiming Zhang / Anastasia N Ezemaduka / Zhao Wang / Hongli Hu / Xiaodong Shi / Chuang Liu / Xinping Lu / Xinmiao Fu / Zengyi Chang / Chang-Cheng Yin /
要旨: Small heat shock proteins (sHSPs) are molecular chaperones ubiquitously present in all forms of life, but their function mechanisms remain controversial. Here we show by cryo-electron microscopy and ...Small heat shock proteins (sHSPs) are molecular chaperones ubiquitously present in all forms of life, but their function mechanisms remain controversial. Here we show by cryo-electron microscopy and single particle 3D reconstruction that, at the low temperatures (4-25°C), CeHSP17 (a sHSP from Caenorhabditis elegans) exists as a 24-subunit spherical oligomer with tetrahedral symmetry. Our studies demonstrate that CeHSP17 forms large sheet-like super-molecular assemblies (SMAs) at the high temperatures (45-60°C), and such SMAs are apparently the form that exhibits chaperone-like activity. Our findings suggest a novel molecular mechanism for sHSPs to function as molecular chaperones.
履歴
登録2014年10月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年10月29日-
マップ公開2015年4月1日-
更新2015年4月1日-
現状2015年4月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.97
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.97
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2800.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 28.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈at low temperature, resting state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.97 / ムービー #1: 0.97
最小 - 最大-1.54168975 - 3.58621669
平均 (標準偏差)0.03756366 (±0.36322927)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-98-98-98
サイズ196196196
Spacing196196196
セルA=B=C: 266.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.361.361.36
M x/y/z196196196
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z266.560266.560266.560
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-98-98-98
NC/NR/NS196196196
D min/max/mean-1.5423.5860.038

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : small heat shock protein 17 from C.elegans

全体名称: small heat shock protein 17 from C.elegans
要素
  • 試料: small heat shock protein 17 from C.elegans
  • タンパク質・ペプチド: Small heat shock protein 17 from C. elegans

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超分子 #1000: small heat shock protein 17 from C.elegans

超分子名称: small heat shock protein 17 from C.elegans / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monomer with his-tag is about 18.5kDa / 集合状態: 24 monomers / Number unique components: 1
分子量実験値: 460 KDa / 理論値: 440 KDa
手法: Size exclusion chromatography, SDS-PAGE gel,Native gel

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分子 #1: Small heat shock protein 17 from C. elegans

分子名称: Small heat shock protein 17 from C. elegans / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CeHSP17
詳細: HSP17 encodes a heat shock protein that is a member of the HSP16/HSP20/alpha-crystallin family of heat shock proteins; by homology, HSP17 is predicted to function as a molecular chaperone ...詳細: HSP17 encodes a heat shock protein that is a member of the HSP16/HSP20/alpha-crystallin family of heat shock proteins; by homology, HSP17 is predicted to function as a molecular chaperone that protects cells from heat-induced protein aggregation and denaturation. At present, the precise developmental and/or behavioral role of HSP17, as well as its expression pattern, are not yet known. [Source: WormBase]
コピー数: 24 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 株: N2 Bristol
分子量実験値: 460 KDa / 理論値: 440 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) / 組換プラスミド: pET21a
配列UniProtKB: SHSP domain-containing protein
InterPro: Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type, Alpha crystallin/Hsp20 domain, HSP20-like chaperone

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids were negatively stained with 2% (w/v) uranyl acetate for 10 s.
グリッド詳細: glow-discharged 200-mesh R1.2/1.3 Quantifoil grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
Timed resolved state: Vitrified 30 msec after spraying with effector
手法: Blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダー: 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度最低: 80 K / 最高: 105 K / 平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
日付2013年8月13日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 実像数: 106 / 平均電子線量: 20 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 2次元分類クラス数: 8
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 詳細: gold stardard refinement / 使用した粒子像数: 14217
詳細The image processing software package EMAN2, was used for the micrograph evaluation, particle picking, CTF correction, 2-D reference-free class averaging, initial model building and 3-D refinement.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1gme


Chain - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
詳細using one dimer of the homologue protein HSP16.9, applying the tetrahedral symmetry
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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