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万見
- EMDB-25824: aRML prion fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25824
タイトルaRML prion fibril
マップデータaRML prion EM map
試料
  • 複合体: aRML prion
    • タンパク質・ペプチド: Major prion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / nucleobase-containing compound metabolic process / response to copper ion / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / cuprous ion binding / activation of protein kinase activity / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of long-term synaptic potentiation / response to cadmium ion / side of membrane / 封入体 / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / molecular condensate scaffold activity / tubulin binding / protein sequestering activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of protein localization / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / microtubule binding / 核膜 / response to oxidative stress / protease binding / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / learning or memory / molecular adaptor activity / 脂質ラフト / copper ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / 樹状突起 / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / house mouse (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Hoyt F / Standke HG / Artikis E / Caughey B / Kraus A
資金援助2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)A1000580
Other private
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: High-resolution structure and strain comparison of infectious mammalian prions.
著者: Allison Kraus / Forrest Hoyt / Cindi L Schwartz / Bryan Hansen / Efrosini Artikis / Andrew G Hughson / Gregory J Raymond / Brent Race / Gerald S Baron / Byron Caughey /
要旨: Within the extensive range of self-propagating pathologic protein aggregates of mammals, prions are the most clearly infectious (e.g., ∼10 lethal doses per milligram). The structures of such lethal ...Within the extensive range of self-propagating pathologic protein aggregates of mammals, prions are the most clearly infectious (e.g., ∼10 lethal doses per milligram). The structures of such lethal assemblies of PrP molecules have been poorly understood. Here we report a near-atomic core structure of a brain-derived, fully infectious prion (263K strain). Cryo-electron microscopy showed amyloid fibrils assembled with parallel in-register intermolecular β sheets. Each monomer provides one rung of the ordered fibril core, with N-linked glycans and glycolipid anchors projecting outward. Thus, single monomers form the templating surface for incoming monomers at fibril ends, where prion growth occurs. Comparison to another prion strain (aRML) revealed major differences in fibril morphology but, like 263K, an asymmetric fibril cross-section without paired protofilaments. These findings provide structural insights into prion propagation, strains, species barriers, and membrane pathogenesis. This structure also helps frame considerations of factors influencing the relative transmissibility of other pathologic amyloids.
履歴
登録2021年12月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月20日-
マップ公開2022年7月20日-
更新2022年7月20日-
現状2022年7月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25824.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25824.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 193.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈aRML prion EM map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.009
最小 - 最大-0.032269485 - 0.07412383
平均 (標準偏差)9.058845e-05 (±0.0032259997)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ370370370
Spacing370370370
セルA=B=C: 403.30002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: aRML prion EM post-processed masked map out of Relion

ファイルemd_25824_additional_1.map
注釈aRML prion EM post-processed masked map out of Relion
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: aRML prion refinement half-map 1

ファイルemd_25824_half_map_1.map
注釈aRML prion refinement half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: aRML prion refinement half-map 2

ファイルemd_25824_half_map_2.map
注釈aRML prion refinement half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : aRML prion

全体名称: aRML prion
要素
  • 複合体: aRML prion
    • タンパク質・ペプチド: Major prion protein

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超分子 #1: aRML prion

超分子名称: aRML prion / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: anchorless RML prion fibril
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: brain-derived

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分子 #1: Major prion protein

分子名称: Major prion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: proteinase-K resistant aRML prion fibril ordered core encompasses residues 93-230
コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: house mouse (ハツカネズミ)
分子量理論値: 28.008393 KDa
配列文字列: MANLGYWLLA LFVTMWTDVG LCKKRPKPGG WNTGGSRYPG QGSPGGNRYP PQGGTWGQPH GGGWGQPHGG SWGQPHGGSW GQPHGGGWG QGGGTHNQWN KPSKPKTNLK HVAGAAAAGA VVGGLGGYML GSAMSRPMIH FGNDWEDRYY RENMYRYPNQ V YYRPVDQY ...文字列:
MANLGYWLLA LFVTMWTDVG LCKKRPKPGG WNTGGSRYPG QGSPGGNRYP PQGGTWGQPH GGGWGQPHGG SWGQPHGGSW GQPHGGGWG QGGGTHNQWN KPSKPKTNLK HVAGAAAAGA VVGGLGGYML GSAMSRPMIH FGNDWEDRYY RENMYRYPNQ V YYRPVDQY SNQNNFVHDC VNITIKQHTV TTTTKGENFT ETDVKMMERV VEQMCVTQYQ KESQAYYDGR RSSSTVLFSS PP VILLISF LIFLIVG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE
詳細purified aRML prion fibrils

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 135939
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 15857
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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