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- EMDB-2421: Molecular architecture of the 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic T... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2421
タイトルMolecular architecture of the 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex
マップデータReconstruction of 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex with tRNA in the P/E-site and only density for the G domain and domain II of eIF5B
試料
  • 試料: 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex with tRNA in the P/E-site and only density for the G domain and domain II
  • 複合体: 80S-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex
  • タンパク質・ペプチド: eIF5B
キーワードRibosome initiation complex / initiator factor eiF5B / cryo EM (低温電子顕微鏡法) / single particle analysis (単粒子解析法)
機能・相同性
機能・相同性情報


triplex DNA binding / ribosome hibernation / translation elongation factor binding / regulation of translational initiation in response to stress / Platelet degranulation / protein-synthesizing GTPase / formation of cytoplasmic translation initiation complex / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / eukaryotic 48S preinitiation complex / negative regulation of glucose mediated signaling pathway ...triplex DNA binding / ribosome hibernation / translation elongation factor binding / regulation of translational initiation in response to stress / Platelet degranulation / protein-synthesizing GTPase / formation of cytoplasmic translation initiation complex / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / eukaryotic 48S preinitiation complex / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / Protein methylation / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of translational fidelity / mTORC1-mediated signalling / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ヒドロキシル化 / GDP-dissociation inhibitor activity / regulation of translational initiation / : / pre-mRNA 5'-splice site binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Ribosomal scanning and start codon recognition / preribosome, small subunit precursor / translational elongation / response to cycloheximide / telomeric DNA binding / mRNA destabilization / MTOR / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / 90S preribosome / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / protein-RNA complex assembly / ribosomal small subunit export from nucleus / preribosome, large subunit precursor / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translation regulator activity / ribosomal large subunit export from nucleus / G-protein alpha-subunit binding / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of translational fidelity / positive regulation of protein kinase activity / rescue of stalled ribosome / translational termination / translation initiation factor binding / maturation of SSU-rRNA / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / translation repressor activity / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit biogenesis / translational initiation / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / cellular response to amino acid starvation / ribosome assembly / translation initiation factor activity / telomere maintenance / small-subunit processome / protein kinase C binding / cytosolic ribosome assembly / maintenance of translational fidelity / modification-dependent protein catabolic process / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / protein tag activity / ribosomal small subunit assembly / rRNA processing / cytoplasmic stress granule / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / リボソーム生合成 / cytoplasmic translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / negative regulation of translation / rRNA binding / protein ubiquitination / リボソーム / structural constituent of ribosome / positive regulation of protein phosphorylation / 翻訳 (生物学) / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / response to antibiotic / mRNA binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Elongation factor Tu-type domain / Elongation factor Tu domain 4 / Stm1-like, N-terminal / Stm1 / Hyaluronan/mRNA-binding protein / Hyaluronan / mRNA binding family / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily ...Elongation factor Tu-type domain / Elongation factor Tu domain 4 / Stm1-like, N-terminal / Stm1 / Hyaluronan/mRNA-binding protein / Hyaluronan / mRNA binding family / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily / 60s Acidic ribosomal protein / 60S acidic ribosomal protein P0 / : / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S12e / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / : / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S19e, conserved site / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein L29e / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S25 / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein S17e, conserved site / : / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S21e signature. / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e, conserved site / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / : / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein S7e / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / Ribosomal protein L34e, conserved site / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal S17 / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S27, zinc-binding domain superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / 40S Ribosomal protein S10 / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S28e conserved site / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein L35Ae, conserved site / Ribosomal protein L30e, conserved site / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S4e, N-terminal / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal_S17 N-terminal / Plectin/S10, N-terminal / Ribosomal protein S3Ae
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS4A / Large ribosomal subunit protein uL15 / Small ribosomal subunit protein eS17A / Large ribosomal subunit protein eL24A / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein uL30A / Large ribosomal subunit protein uL6A / Large ribosomal subunit protein uL22A ...Small ribosomal subunit protein uS4A / Large ribosomal subunit protein uL15 / Small ribosomal subunit protein eS17A / Large ribosomal subunit protein eL24A / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein uL30A / Large ribosomal subunit protein uL6A / Large ribosomal subunit protein uL22A / Large ribosomal subunit protein uL24A / Large ribosomal subunit protein eL33A / Large ribosomal subunit protein eL36A / Large ribosomal subunit protein eL29 / Large ribosomal subunit protein eL15A / Large ribosomal subunit protein eL22A / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein uS11A / Small ribosomal subunit protein eS19A / Small ribosomal subunit protein eS21A / Small ribosomal subunit protein uS8A / Large ribosomal subunit protein uL5A / Large ribosomal subunit protein eL27A / Large ribosomal subunit protein eL31A / Ubiquitin-ribosomal protein eL40A fusion protein / Large ribosomal subunit protein eL20B / Large ribosomal subunit protein eL42A / Small ribosomal subunit protein uS12A / Small ribosomal subunit protein eS24A / Small ribosomal subunit protein eS30A / Small ribosomal subunit protein eS4A / Small ribosomal subunit protein eS6A / Small ribosomal subunit protein eS8A / Large ribosomal subunit protein uL14A / Large ribosomal subunit protein uL2B / Small ribosomal subunit protein uS17A / Large ribosomal subunit protein eL18A / Small ribosomal subunit protein uS9A / Small ribosomal subunit protein uS13A / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein uL29B / Small ribosomal subunit protein eS32B / Large ribosomal subunit protein uL4A / Large ribosomal subunit protein eL30 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein eL8A / Small ribosomal subunit protein uS5 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL13A / Small ribosomal subunit protein eS7A / Small ribosomal subunit protein uS2A / Small ribosomal subunit protein eS1A / Small ribosomal subunit protein eS27A / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Large ribosomal subunit protein eL14B / Suppressor protein STM1 / Eukaryotic translation initiation factor 5B / Small ribosomal subunit protein eS26A / Small ribosomal subunit protein uS14A / Large ribosomal subunit protein uL16 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Large ribosomal subunit protein eL37A / Large ribosomal subunit protein eL38 / Large ribosomal subunit protein eL34A / Small ribosomal subunit protein uS19 / Large ribosomal subunit protein eL6A / Large ribosomal subunit protein eL21A / Small ribosomal subunit protein eS10A / Large ribosomal subunit protein eL13A / Small ribosomal subunit protein eS25A / Small ribosomal subunit protein eS28A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Fernandez IS / Bai XC / Hussain T / Kelley AC / Lorsch JR / Ramakrishnan V / Scheres SHW
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Molecular architecture of a eukaryotic translational initiation complex.
著者: Israel S Fernández / Xiao-Chen Bai / Tanweer Hussain / Ann C Kelley / Jon R Lorsch / V Ramakrishnan / Sjors H W Scheres /
要旨: The last step in eukaryotic translational initiation involves the joining of the large and small subunits of the ribosome, with initiator transfer RNA (Met-tRNA(i)(Met)) positioned over the start ...The last step in eukaryotic translational initiation involves the joining of the large and small subunits of the ribosome, with initiator transfer RNA (Met-tRNA(i)(Met)) positioned over the start codon of messenger RNA in the P site. This step is catalyzed by initiation factor eIF5B. We used recent advances in cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine a structure of the eIF5B initiation complex to 6.6 angstrom resolution from <3% of the population, comprising just 5143 particles. The structure reveals conformational changes in eIF5B, initiator tRNA, and the ribosome that provide insights into the role of eIF5B in translational initiation. The relatively high resolution obtained from such a small fraction of a heterogeneous sample suggests a general approach for characterizing the structure of other dynamic or transient biological complexes.
履歴
登録2013年7月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年8月7日-
マップ公開2013年11月20日-
更新2013年11月27日-
現状2013年11月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4v8y
  • 表面レベル: 0.25
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2421.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2421.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 51.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex with tRNA in the P/E-site and only density for the G domain and domain II of eIF5B
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.77 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.25 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-0.93000621 - 1.37437451
平均 (標準偏差)0.00303775 (±0.08476789)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-120-120-120
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 424.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.771.771.77
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z424.800424.800424.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-120-120-120
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.9301.3740.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex ...

全体名称: 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex with tRNA in the P/E-site and only density for the G domain and domain II
要素
  • 試料: 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex with tRNA in the P/E-site and only density for the G domain and domain II
  • 複合体: 80S-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex
  • タンパク質・ペプチド: eIF5B

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超分子 #1000: 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex ...

超分子名称: 80S-eIF5B-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex with tRNA in the P/E-site and only density for the G domain and domain II
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 4.2 MDa / 理論値: 4.2 MDa

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超分子 #1: 80S-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex

超分子名称: 80S-Met-itRNAMet Eukaryotic Translation Initiation Complex
タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast
分子量実験値: 4.2 MDa / 理論値: 4.2 MDa

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分子 #1: eIF5B

分子名称: eIF5B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Point mutation T439A / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
詳細: 3mM Hepes-KOH, 6.6 mM Tris-acetate pH 7.2, 3 mM NH4Cl, 6.6 mM NH4-acetate, 48 mM K-acetate, 4 mM Mg-acetate, 2.4 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: cryo-EM
グリッド詳細: Quantifoil grids (2/2) with 3 nm thin carbon on top
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot 2.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 79096 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.9 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
日付2013年1月15日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 1012 / 平均電子線量: 16 e/Å2
詳細: Every image is the average of 16 frames recorded by the direct electron detector
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND3, RELION
詳細: Use a newly developed statistical movie processing approach to compensate for beam-induced movement.
使用した粒子像数: 40729
詳細Use a newly developed statistical movie processing approach to compensate for beam-induced movement. Use a newly developed statistical movie processing to compensate for beam-induced movement.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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