[日本語] English
万見
- EMDB-2031: Unsymmetrized reconstruction of the FLNa16-21 rod2 segment -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2031
タイトルUnsymmetrized reconstruction of the FLNa16-21 rod2 segment
マップデータThis is an unsymmetrized reconstruction of the filamin rod2 segment comprising domains 16-21
試料
  • 試料: Filamin A rod-2 segment, comprising domains 16-21
  • タンパク質・ペプチド: FLNa16-21
キーワードcell adhesion (細胞接着) / integrin signaling / signal transduction (シグナル伝達) / single particle (単粒子解析法)
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.6 Å
データ登録者Hofmann GW / Jiang P / Campbell ID / Gilbert RJC
引用ジャーナル: Biochem J / 年: 2012
タイトル: The C-terminal rod 2 fragment of filamin A forms a compact structure that can be extended.
著者: Salla Ruskamo / Robert Gilbert / Gregor Hofmann / Pengju Jiang / Iain D Campbell / Jari Ylänne / Ulla Pentikäinen /
要旨: Filamins are large proteins that cross-link actin filaments and connect to other cellular components. The C-terminal rod 2 region of FLNa (filamin A) mediates dimerization and interacts with several ...Filamins are large proteins that cross-link actin filaments and connect to other cellular components. The C-terminal rod 2 region of FLNa (filamin A) mediates dimerization and interacts with several transmembrane receptors and intracellular signalling adaptors. SAXS (small-angle X-ray scattering) experiments were used to make a model of a six immunoglobulin-like domain fragment of the FLNa rod 2 (domains 16-21). This fragment had a surprising three-branched structural arrangement, where each branch was made of a tightly packed two-domain pair. Peptides derived from transmembrane receptors and intracellular signalling proteins induced a more open structure of the six domain fragment. Mutagenesis studies suggested that these changes are caused by peptides binding to the CD faces on domains 19 and 21 which displace the preceding domain A-strands (18 and 20 respectively), thus opening the individual domain pairs. A single particle cryo-EM map of a nine domain rod 2 fragment (domains 16-24), showed a relatively compact dimeric particle and confirmed the three-branched arrangement as well as the peptide-induced conformation changes. These findings reveal features of filamin structure that are important for its interactions and mechanical properties.
履歴
登録2012年1月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年9月26日-
マップ公開2012年9月26日-
更新2012年9月26日-
現状2012年9月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2031.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2031.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an unsymmetrized reconstruction of the filamin rod2 segment comprising domains 16-21
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.0 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-17.679822919999999 - 38.381000520000001
平均 (標準偏差)0.17331466 (±1.86781979)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 236.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.372.372.37
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z237.000237.000237.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-17.68038.3810.173

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Filamin A rod-2 segment, comprising domains 16-21

全体名称: Filamin A rod-2 segment, comprising domains 16-21
要素
  • 試料: Filamin A rod-2 segment, comprising domains 16-21
  • タンパク質・ペプチド: FLNa16-21

-
超分子 #1000: Filamin A rod-2 segment, comprising domains 16-21

超分子名称: Filamin A rod-2 segment, comprising domains 16-21 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Dimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa

-
分子 #1: FLNa16-21

分子名称: FLNa16-21 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Filamin A rod 2
詳細: The sample was imaged as a monodisperse distribution in vitreous ice
コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Cytoplasm (adjacent plasma membrane)
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pGEX

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.1 mg/mL
グリッド詳細: 300 mesh copper with lacey carbon
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Home made guillotine
手法: Whatman No. 1 paper blot for 1-2 seconds prior to plunging.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 110 K
アライメント法Legacy - 非点収差: At 112,000 times magnification
日付2006年9月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 29 / Od range: 5 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: per micrograph
最終 角度割当詳細: SPIDER Euler angles.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC, SPIDER
詳細: The fineness of sampling was restricted to 15 degrees to reflect inaccuracy of angle determination at this particle size at finer spacings. The resolution of the map was therefore fixed at 30 Angstrom.
使用した粒子像数: 21133
詳細The raw images were treated with a three-level decomposition with a fourth-order bi-orthogonal wavelet function in MATLAB to enhance contrast. Particles were selected semi-automatically using Boxer.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る