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- EMDB-1894: Cryo-EM structure of alphaB-crystallin 24mer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1894
タイトルCryo-EM structure of alphaB-crystallin 24mer
マップデータVolume map of human alphaB-crystallin 24mer
試料
  • 試料: Human alphaB crystallin
  • タンパク質・ペプチド: AlphaB crystallin
キーワードcryo electron microscopy / alphaB crystallin / molecular chaperone (シャペロン) / protein aggregation (タンパク質凝集) / small heat shock protein / hybrid method
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of intracellular transport / apoptotic process involved in morphogenesis / cardiac myofibril / regulation of programmed cell death / tubulin complex assembly / structural constituent of eye lens / negative regulation of amyloid fibril formation / M band / lens development in camera-type eye ...microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of intracellular transport / apoptotic process involved in morphogenesis / cardiac myofibril / regulation of programmed cell death / tubulin complex assembly / structural constituent of eye lens / negative regulation of amyloid fibril formation / M band / lens development in camera-type eye / muscle organ development / actin filament bundle / HSF1-dependent transactivation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of protein-containing complex assembly / stress-activated MAPK cascade / synaptic membrane / muscle contraction / cellular response to gamma radiation / response to hydrogen peroxide / negative regulation of cell growth / Z disc / unfolded protein binding / フォールディング / response to estradiol / amyloid-beta binding / response to heat / perikaryon / protein refolding / microtubule binding / 樹状突起スパイン / リソソーム / response to hypoxia / protein stabilization / 神経繊維 / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / 細胞膜 / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular exosome / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Alpha-crystallin B chain, ACD domain / Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-crystallin B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.4 Å
データ登録者Braun N / Zacharias M / Peschek J / Kastenmueller A / Hanzlik M / Haslbeck M / Buchner J / Weinkauf S
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Multiple molecular architectures of the eye lens chaperone αB-crystallin elucidated by a triple hybrid approach.
著者: Nathalie Braun / Martin Zacharias / Jirka Peschek / Andreas Kastenmüller / Juan Zou / Marianne Hanzlik / Martin Haslbeck / Juri Rappsilber / Johannes Buchner / Sevil Weinkauf /
要旨: The molecular chaperone αB-crystallin, the major player in maintaining the transparency of the eye lens, prevents stress-damaged and aging lens proteins from aggregation. In nonlenticular cells, it ...The molecular chaperone αB-crystallin, the major player in maintaining the transparency of the eye lens, prevents stress-damaged and aging lens proteins from aggregation. In nonlenticular cells, it is involved in various neurological diseases, diabetes, and cancer. Given its structural plasticity and dynamics, structure analysis of αB-crystallin presented hitherto a formidable challenge. Here we present a pseudoatomic model of a 24-meric αB-crystallin assembly obtained by a triple hybrid approach combining data from cryoelectron microscopy, NMR spectroscopy, and structural modeling. The model, confirmed by cross-linking and mass spectrometry, shows that the subunits interact within the oligomer in different, defined conformations. We further present the molecular architectures of additional well-defined αB-crystallin assemblies with larger or smaller numbers of subunits, provide the mechanism how "heterogeneity" is achieved by a small set of defined structural variations, and analyze the factors modulating the oligomer equilibrium of αB-crystallin and thus its chaperone activity.
履歴
登録2011年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年4月21日-
マップ公開2011年12月1日-
更新2012年8月29日-
現状2012年8月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2ygd
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1894_1894.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1894.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Volume map of human alphaB-crystallin 24mer
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.004 / ムービー #1: 0.004
最小 - 最大0.0 - 0.0804485
平均 (標準偏差)0.00482793 (±0.00703659)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 230.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.81.81.8
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z230.400230.400230.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean0.0000.0800.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human alphaB crystallin

全体名称: Human alphaB crystallin
要素
  • 試料: Human alphaB crystallin
  • タンパク質・ペプチド: AlphaB crystallin

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超分子 #1000: Human alphaB crystallin

超分子名称: Human alphaB crystallin / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Tetrahedral 24mer / Number unique components: 1
分子量実験値: 485 KDa / 理論値: 485 KDa

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分子 #1: AlphaB crystallin

分子名称: AlphaB crystallin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Human alphaB crystallin / コピー数: 24 / 集合状態: 24mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 485 KDa
組換発現生物種: Echerichia coli / 組換プラスミド: pET28b
配列InterPro: INTERPRO: IPR012273

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS buffer
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Vitrification
グリッド詳細: Quantifoil multi A (400 mesh copper grid)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 50 % / 装置: OTHER / 手法: Blot for 1 second before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010HT
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 47000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 100 K
撮影デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 8.47 µm / 実像数: 33 / 平均電子線量: 10 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph, phase flipping
最終 2次元分類クラス数: 878
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 17560

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2klr

詳細PDB ID 2KLR was used for residues 69-150. Structure-elements for the remaining C- and N-termini were obtained by the found EM-Structure and structure prediction tools (fitted to the EM-Volume)
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-2ygd:
Molecular architectures of the 24meric eye lens chaperone alphaB- crystallin elucidated by a triple hybrid approach

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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