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- EMDB-18651: GDNF/GFRa1 cell adhesion complex bridging between adhering liposomes. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18651
タイトルGDNF/GFRa1 cell adhesion complex bridging between adhering liposomes.
マップデータReconstructed tomogram of zGDNF-zGFRa1 complexes bridging between adhering liposomes. Tomogram reconstructions were generated with a SIRT-like filter with 5 iterations and binned by 4.
試料
  • 複合体: GDNF/GFRa1 cell adhesion complex assembled onto liposomes.
    • タンパク質・ペプチド: GDNF family receptor alphaGFRα
    • タンパク質・ペプチド: Glial cell line-derived neurotrophic factorグリア細胞株由来神経栄養因子
キーワードSynaptic / Adhesion (接着) / Complex / LiCAM / CELL ADHESION (細胞接着)
機能・相同性
機能・相同性情報


RAF/MAP kinase cascade / : / diencephalon development / positive regulation of ureteric bud formation / postganglionic parasympathetic fiber development / positive regulation of monooxygenase activity / regulation of dopaminergic neuron differentiation / glial cell-derived neurotrophic factor receptor binding / regulation of morphogenesis of a branching structure / regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission ...RAF/MAP kinase cascade / : / diencephalon development / positive regulation of ureteric bud formation / postganglionic parasympathetic fiber development / positive regulation of monooxygenase activity / regulation of dopaminergic neuron differentiation / glial cell-derived neurotrophic factor receptor binding / regulation of morphogenesis of a branching structure / regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / enteric nervous system development / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / 蠕動 / sympathetic nervous system development / peripheral nervous system development / mRNA stabilization / metanephros development / 神経堤 / branching involved in ureteric bud morphogenesis / MAP kinase kinase kinase activity / growth factor activity / receptor tyrosine kinase binding / neuron projection development / signaling receptor activity / nervous system development / protein-containing complex assembly / negative regulation of neuron apoptotic process / receptor complex / external side of plasma membrane / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Glial cell line-derived neurotrophic factor receptor, alpha 1 / グリア細胞株由来神経栄養因子 / Glial cell line-derived neurotrophic factor receptor, alpha 1/2 / Glial cell line-derived neurotrophic factor receptor / GDNF receptor alpha / Glial cell line-derived neurotrophic factor family / GDNF/GAS1 / GDNF/GAS1 domain / GDNF/GAS1 domain ...: / Glial cell line-derived neurotrophic factor receptor, alpha 1 / グリア細胞株由来神経栄養因子 / Glial cell line-derived neurotrophic factor receptor, alpha 1/2 / Glial cell line-derived neurotrophic factor receptor / GDNF receptor alpha / Glial cell line-derived neurotrophic factor family / GDNF/GAS1 / GDNF/GAS1 domain / GDNF/GAS1 domain / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine-knot cytokine
類似検索 - ドメイン・相同性
GDNF family receptor alpha / グリア細胞株由来神経栄養因子
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Houghton FM / Briggs DC / McDonald NQ
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
The Francis Crick InstituteCC2068 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Architecture and regulation of a GDNF-GFRα1 synaptic adhesion assembly.
著者: F M Houghton / S E Adams / A S Ríos / L Masino / A G Purkiss / D C Briggs / F Ledda / N Q McDonald /
要旨: Glial-cell line derived neurotrophic factor (GDNF) bound to its co-receptor GFRα1 stimulates the RET receptor tyrosine kinase, promoting neuronal survival and neuroprotection. The GDNF-GFRα1 ...Glial-cell line derived neurotrophic factor (GDNF) bound to its co-receptor GFRα1 stimulates the RET receptor tyrosine kinase, promoting neuronal survival and neuroprotection. The GDNF-GFRα1 complex also supports synaptic cell adhesion independently of RET. Here, we describe the structure of a decameric GDNF-GFRα1 assembly determined by crystallography and electron microscopy, revealing two GFRα1 pentamers bridged by five GDNF dimers. We reconsitituted the assembly between adhering liposomes and used cryo-electron tomography to visualize how the complex fulfils its membrane adhesion function. The GFRα1:GFRα1 pentameric interface was further validated both in vitro by native PAGE and in cellulo by cell-clustering and dendritic spine assays. Finally, we provide biochemical and cell-based evidence that RET and heparan sulfate cooperate to prevent assembly of the adhesion complex by competing for the adhesion interface. Our results provide a mechanistic framework to understand GDNF-driven cell adhesion, its relationship to trophic signalling, and the central role played by GFRα1.
履歴
登録2023年10月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月29日-
マップ公開2023年11月29日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18651.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18651.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED BYTE
注釈Reconstructed tomogram of zGDNF-zGFRa1 complexes bridging between adhering liposomes. Tomogram reconstructions were generated with a SIRT-like filter with 5 iterations and binned by 4.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 13.02 Å
密度
最小 - 最大-128.0 - 127.0
平均 (標準偏差)86.419120000000007 (±4.7673326)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin313387-52
サイズ50859276
Spacing59250876
セルA: 7707.8403 Å / B: 6614.16 Å / C: 989.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GDNF/GFRa1 cell adhesion complex assembled onto liposomes.

全体名称: GDNF/GFRa1 cell adhesion complex assembled onto liposomes.
要素
  • 複合体: GDNF/GFRa1 cell adhesion complex assembled onto liposomes.
    • タンパク質・ペプチド: GDNF family receptor alphaGFRα
    • タンパク質・ペプチド: Glial cell line-derived neurotrophic factorグリア細胞株由来神経栄養因子

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超分子 #1: GDNF/GFRa1 cell adhesion complex assembled onto liposomes.

超分子名称: GDNF/GFRa1 cell adhesion complex assembled onto liposomes.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
分子量理論値: 700 KDa

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分子 #1: GDNF family receptor alpha

分子名称: GDNF family receptor alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Vector-derived sequences and tag present at N- and C-terminus.
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
配列文字列: APLAEPALAK E NNCLNAAK AC NLNDTCK KYR SAYISP CTSR VSTAE VCNKR KCHK ALRQFF DKV PPKHSYG ML YCSCPLGD Q SACSERRRQ TIVPACSYED KERPNCLTL Q VSCKTNYI CR SRLADFF TNC QPEPLS LSGC LKENY ADCLL SYSG ...文字列:
APLAEPALAK E NNCLNAAK AC NLNDTCK KYR SAYISP CTSR VSTAE VCNKR KCHK ALRQFF DKV PPKHSYG ML YCSCPLGD Q SACSERRRQ TIVPACSYED KERPNCLTL Q VSCKTNYI CR SRLADFF TNC QPEPLS LSGC LKENY ADCLL SYSG LIGTVM TPN YLRSPKI SV SPFCDCSS S GNSKEECDR FTEFFTDNAC LRNAIQAFG N GTDVSVWH PM PPVQTTT S AAAHHHHH H

UniProtKB: GDNF family receptor alpha

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分子 #2: Glial cell line-derived neurotrophic factor

分子名称: Glial cell line-derived neurotrophic factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Vector-derived sequence at N-terminus / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
APLA RVKGQ GR GCLLKEI HLN VTDLDL GYRT KEELI FRYCS GPCH DAETNY DKI LNNLTHN KK LDKDTPSR T CCRPIAFDD DISFLDDSLE YHTLKKHSA K KCACV

UniProtKB: グリア細胞株由来神経栄養因子

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.133 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
180.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 s blot time.
詳細Uncrosslinked GDNF/GFRa1 complex assembled onto liposome surfaces.
切片作成その他: NO SECTIONING
位置合わせマーカーManufacturer: BBI Solutions / 直径: 10 nm

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 38 / 平均露光時間: 0.72 sec. / 平均電子線量: 1.99 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / ソフトウェア - 名称: IMOD (ver. 4.12)
詳細: The final alignment was binned by 4 and the final tomogram was generated using a back-projection algorithm with a SIRT-like filter equivalent to 5 iterations of the SIRT algorithm.
使用した粒子像数: 38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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